《The structure of Rap1 in complex with RIAM reveals specificity determinants and recruitment mechanism.》.pdf
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《The structure of Rap1 in complex with RIAM reveals specificity determinants and recruitment mechanism.》.pdf
128 IJournalofMolecularCellBiology(2o14),6,128—139 doi:10.1O93/jmcb/mjtO44
PublishedonlineNovember28。2013
Article
ThestructureofRap1incomplexwithRIAM reveals
■ 一 - - 一 ■ 一 ● 一 ● ● ■ iii ■ ●
specificitydetermlnantsandreCrUItmentITIechanIsm
HaoZhang,Yu-ChungChang,MarkL.Brennan,andJinhuaWu
DevelopmentalTherapeuticsProgram,FoxChaseCancerCenter,333CottmanAvenue。Philadelphia,PA19111。USA
C0rresD0ndenceto:JinhuaWu。E-mail:Jinhua.wu@fccc.edu
ThesmalIGTPaseRap1inducesintegrinactivationviaaninside·outsignalingpathwaymediatedbytheRap1-interactingadaptormol-
ecule(RIAM).Blockingthispathwaymaysuppresstumormetastasisandotherdiseasesthatarerelatedtohyperactiveintegrins.
However。themolecularbasisforthespecificrecognitionofRIAMbyRap1remainsIargelyunknown.HereinwepresentthecrystaIstruc-
tureofanactive,GTP-boundGTPasedomainofRap1incomplexwiththeRasassociation(RA)一pleckstrinhomology(PH)structuraI
moduleofRIAM at1.65A.ThestructurerevealsthattherecognitionofRIAM bvRap1isgovernedbyside-chain interactions.
Severalsidechainsarecriticalindeterminingspecificityofthisrecognition,particularlytheLys31residueinRap1thatisoppositely
chargedcomparedwiththeGlu31/Asp31residuelnotherRasGTPases.Lys31formsasaltbridgewithRIAMresidueGIu212。makingit
thekeyspecificitydeterminantoftheinteraction.WealsoshowthatdisruptionoftheseinteractionsresuItsinreductionofRapl:RIAM
association。IeadingtoaIOSSofCO—clusteringandcelIadhesion.0MrfindingselucidatethemolecularmechanismbywhichRIAMmed-
iatesRap1·inducedintegrinactivation.ThecrystaIstructurealsooffersnewinsightintothestructuralbasisforthespecificrecruitment
OfRA—PHmodule·containinge仟ectorproteinsbytheirsmaiIGTPasepartners.
Keywords:RIAM,Rap1,integrinsignaling,inside·outsignaling,crystalstructure,RA—P
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