肌红蛋白的结构、功能及其模型化合物的构建.docVIP

肌红蛋白的结构、功能及其模型化合物的构建 摘要：肌红蛋白是肌肉中运载氧的蛋白质，由153个氨基酸残基组成，含有血红素，和血红蛋白同源，与氧的结合能力介于血红蛋白和细胞色素氧化酶之间，可帮助肌细胞将氧转运到线粒体。它是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。在人体中起到十分重要的作用。 关键词：肌红蛋白、蛋白质、功能、模型化合物 正文 肌红蛋白的结构 1、肌红蛋白的蛋白质结构 肌红蛋白（myoglobin，MYO,Mb）是肌肉中的一种贮氧蛋白。由153个氨基酸残基组成，含有血红素，和血红蛋白同源，与氧的结合能力介于血红蛋白和细胞色素氧化酶之间，可帮助肌细胞将氧转运到线粒体。肌红蛋白存在于肌肉中，心肌中含量特别丰富。抹香鲸肌红蛋白三级结构于1960年由Kendrew用X线衍射法阐明，这是世界上第一个被描述的蛋白质三级结。以抹香鲸肌红蛋白为例： 肌红蛋白由一条多肽链和一个辅基多肽链组成：由153个氨基酸残基组成，辅基：亚铁血红素辅基，分子量：16 700。形状：呈紧密球形，多肽链中氨基酸残基上的疏水侧链大都在分子内部,亲水侧链多位于分子表面,因此其水溶性较好。 　　 三级结构有8段α-螺旋区，每个α-螺旋区含7～24个氨基酸残基，分别称为A、B、C…G及H肽段。有1～8个螺旋间区，肽链拐角处为非螺旋区（亦称螺旋间区），包括N端有2个氨基酸残基，C端有5个氨基酸残基的非螺旋区， 处在拐点上的氨基酸残基Pro, Ile, Ser, Thr, Asn等。极性氨基酸分布在分子表面，内部存在一口袋形空穴，血红素居于此空穴中。 血红素是铁卟啉化合物，它由4个吡咯通过4个甲炔基相连成一个大环，Fe2+居于环中。铁与卟啉环及多肽链氨基酸残基的连接：铁卟啉上的两个丙酸侧链以离子键形式与肽链中的两个碱性氨基酸侧链上的正电荷相连。血红素的Fe2+与4个咯环的氮原子形成配位键，另2个配位键1个与F8组氨酸结合，1个与O2结合，故血红素在此空穴中保持稳定位置。 2、卟啉化合物的机构 血红蛋白和肌红蛋白的载氧活性部位是血红素辅基——铁卟啉。卟啉的骨架是卟吩。卟吩由四个吡咯环以次甲基相连而成，是具有多个双键的共轭大π键体系。 卟啉是卟吩的衍生物，在命名卟啉时需标出取代基的位置。存在于血红蛋白 ，肌红蛋白和多种细胞色素中的原卟啉Ⅸ，它为1，3，5，8—四甲基2，4—二乙烯基6，7—二丙酸基卟吩。 卟啉是重要的生物配体，它与Fe(Ⅱ) 形成铁(Ⅱ)卟啉。血红素是铁卟啉一类配合物的总称。血红素与相应的蛋白结合为血红素蛋白（血红蛋白）。卟啉分子中共有11个共軛双键，是一种具有大共轭环状结构的化合物。这个高度共軛体系极易受吡咯及次甲基的取代基的电子效应影响，表现为各不相同的电子光谱。 卟啉环上的吡咯氮原子表现出酸碱两种性质，卟啉的四个吡咯氮原子均能与金属离子配位形成金属卟啉。卟吩分子中，从吡咯氮到环中心的距离是204pm。但卟啉与不同金属离子配位以后，吡咯氮原子与中心金属原子的距离各不相同，如高铁卟啉为210pm，镍卟啉为195pm。由于金属离子大小不同，卟啉环又具有一定程度刚性，因此中心离子不一定位于卟啉环平面上。如果金属离子大小合适，它会与四个吡咯氮原子形成严格的正方形结构，如：四苯基卟啉锡（ Ⅳ）。但也有很多中心离子位于卟啉环平面上方。比如高自旋Fe(Ⅱ)卟啉，中心离子位于卟啉环平面上方75pm。 在金属卟啉分子里，如果轴向配体不同，它的性质可能不同。血红蛋白中，Fe(Ⅱ) 与四个氮原子配位，在轴向第五位是蛋白质的氨基酸残基（组氨酸残基—咪唑氮），第六配位位置便能可逆吸氧和放氧。细胞色素c的轴向配体是组氨酸残基咪唑氮和蛋氨酸的硫，它起传递电子的作用。 肌红蛋白的功能 肌红蛋白的功能 肌红蛋白的主要功能是在肌肉中有运输氧和储氧功能肌红蛋白的三级结构，其作用机理主要是蛋白质的结构所决定的。 由于铁与卟啉环及多肽链氨基酸残基的连接，这种构象非常有利于运氧和储氧功能，同时也使血红素在多肽链中保持稳定。但是过量运动、劳累、阳光辐射、空气污染、吸烟、农药等会产生过量的自由基。自由基，化学上也称为“游离基”，是含有一个不成对电子的原子团。由于原子形成分子时，化学键中电子必须成对出现，因此自由基就到处夺取其他物质的一个电子，使自己形成稳定的物质。在化学中，这种现象称为“氧化”。体内活性氧自由基具有一定的功能，如免疫和信号传导过程。但过多的活性氧自由基就会有破坏行为，导致人体正常细胞和组织的损坏，而肌红蛋白是富氧链蛋白，更容易遭到自由基的攻击。遭到自由基的攻击从而引起多种疾病，如心脏病、老年痴呆症、帕金森病和肿瘤，与肌红蛋白被氧化存在着密切的关系。此外，更多活性氧自由基，使核酸突变，这是人类衰老和患病的根源。 血红素的铁与氧键