2014年生物化学教案—最新优秀教案资料.doc

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基础生物化学教案 [说明:(对于生物技术、生物工程专业学生(第一类授课对象):授课学时70-76,实验44-50学时;对于农学、园艺、资环、林学、食品科学本科生(第二类授课对象):授课学时54-60,实验30-46学时;(第一类授课对象理论学时取上限,第二类授课对象,理论学时取下限,具体由授课教师按照学员实际情况合理掌握内容讲解的难易程度,合理布置课外作业,准确把握进度,按期完成教学任务。] 第一部分:理论教学内容 第一章 绪论 (1学时) 1.阐明生物化学的概念、研究内容及发展,使学生了解生物化学学科基本内容; 2.介绍生化知识的应用,激发学生的学习热情; 3.简要介绍学习方法(具体到某个章节)。 第二章蛋白质(10~12学时) 本章重点:蛋白质的分子结构、重要性质及结构与功能的关系。明确蛋白质结构的不同层次之间的联系,为进一步学习酶和信息代谢奠定基础 1.关于氨基酸重点讲授20种基本氨基酸的结构及重要性质,注意: (1)要求学生记住20种基本氨基酸的结构及三字母缩写。近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸,有证据表明此氨基酸由终止密码UGA编码,可能是第21种蛋白质氨基酸。 (2)氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲,简单介绍两种侧链可解离的氨基酸(组氨酸和谷氨酸)滴定曲线。 提问:pH=pKa时,缓冲能力最大,等电点时缓冲能力最小,为什么?His在生理pH条件下为什么是唯一具有缓冲能力的氨基酸? (3)氨基酸的等电点计算公式应用 提问:不同pH下的组成分析和电泳行为? pH>pI时,氨基酸带负电荷,Aa-COOH解离成Aa-COO-,向正极移动。pH=pI时,氨基酸净电荷为零,溶解度最小pH<pI时,氨基酸带正电荷,Aa-NH2解离成-N+H3,向负极移动。 (4)8种必需氨基酸(记忆): Ile、Met 、Val 、Leu、Trp、 Phe、 Thr、Lys (5)氨基酸的化学反应强调参与反应的基团 2.蛋白质的分子结构: (1)阐明概念:一级结构、构型与构象、二级结构、酰胺平面、超二级结构、三级结构、结构域、四级 结构。 (2)通过示意图精讲授各级结构的特点,并结合实例加深理解。重点应强调各级结构层次关系。 结构层次 举例 一级结构: 胰岛素、牛胰RNase 超二级结构: 角蛋白、弹性蛋白、胶原蛋白 三级结构: 肌红蛋白 四级结构: 血红蛋白 Δ实验课过程让部分提早结束的学生看α-螺旋结构模型,并精讲特点。 (3)提问:区分单体蛋白与寡聚蛋白的主要标志?(亚基之间结合作用力:非共价建,二硫键例外) 单条肽链(肌红蛋白、Rnase、胰岛素等) 单体蛋白 蛋白质 多条肽链(胰凝乳蛋白酶) 相同亚基(乳酸脱氢酶α4) 寡聚蛋白 不同亚基(血红蛋白α2β2) (4)蛋白质分子结构与功能的关系 一级结构与功能的关系从镰刀型细胞贫血病、酶原激活等几个方面阐述高级结构与功能的关系,主要讲授牛胰核糖核酸酶变性复性实验。 把握真正内涵:一级结构由基因决定,一级结构含有高级结构信息:最多氢键、疏水基团包埋、亲水基团外露、最多离子键、融洽的范德华作用是能量最低原理具体体现,多肽盘卷折叠的动力。 3.蛋白质的重要性质 (1)蛋白质胶体溶液稳定性主要因素:(球状蛋白分子表面水化膜;(同性电荷排斥。 (2)蛋白质的沉淀作用:盐析、盐溶、有机溶剂沉淀、等电点沉淀的原理 (3)蛋白质的变性与复性的概念 (4)颜色反应,简介几种蛋白质含量的测定方法。列表对比: 紫外吸收法、双缩脲法、福林酚法等方法的特点,应用范围。 第三章 酶(8-9学时) 本章重点:酶的作用特点、酶的催化机理、影响酶促反应速度的因素,较系统地掌握酶的一般知识,为学习物质代谢奠定基础; 1.阐明概念:酶的专一性、简单蛋白酶、结合蛋白酶、辅助因子、辅基、辅酶、单体酶、寡聚酶、多酶体系、必需基团、酶的活性中心、米氏常数、别构酶、同工酶、抗体酶、核酶; 2.酶按反应性质分成6大类:每一类写出反应通mei式并举一具体的代谢反应例子。如:氧化还原酶类氧化还原酶类:A·2H+B←→A+B·2H 具体例子:剧烈运动肌肉发酸及乳酸发酵的最后一步 六大类酶的记忆技巧:氧转水,裂异合 思考题:催化ATP+G←→G-6-P+ADP反应的酶是那一类酶?蛋白酶属于哪类?淀粉酶? 3.酶的化学本质: (1)是蛋白质:酶的性质符合蛋白质的特性,为主,80年代以前的书籍都认为酶的本质就是蛋白质。 (2)是RNA:新发现的某些酶的成分是RNA,称为核酶。 对比而言,蛋白质作为的酶种类多,数量大,效率高,是酶中的主力。核糖酶仅限

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AnDyqaz
该用户很懒,什么也没介绍

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