1蛋白质的结构与功能.pptVIP

蛋白质的结构与功能 蛋白质是生命的主要物质基础，在物质代谢、机体防 御、血液凝固、肌肉收缩、细胞信息传递、个体生长发育、 组织修复等方面发挥重要作用。酶、抗体、大部分凝血因 子、多肽激素、运输蛋白、收缩运动蛋白、受体蛋白、结构 蛋白等都是蛋白质。 含量丰富、种类繁多、结构复杂、功能多样 蛋白质的结构与功能 氨基酸是组成蛋白质的基本单位 氨基酸的分类 组成体内蛋白质的20种氨基酸,根据其侧链的结构和理化性质可分成四类 ①非极性疏水性氨基酸; ②极性中性氨基酸; ③酸性氨基酸; ④碱性氨基酸 Amino acids with negatively charged polar side Amino acids with positively charged polar side 蛋白质的分子结构 蛋白质分子是由许多氨基酸通过肽键相连形成的生物大分子。 蛋白质分子结构分成一级、二级、三级、四级结构4个层次,后三者统称为高级结构或空间构象(conformation)。 蛋白质的空间构象是蛋白质特有性质和功能的结构基础。 由二条或二条以上多肽链形成的蛋白质才可能有四级结构。 一、蛋白质的一级结构与功能 蛋白质的一级结构是指蛋白质分子中氨基酸的排列顺序，主要化学键是肽键。 一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。蛋白质的一级结构决定高级结构，高级结构决定蛋白质的功能，即不同的结构具有不同的功能，相似的结构表现相似的功能。 蛋自质分子一级结构变异导致功能异常，引起分子病。 镰刀形红细胞性贫血 正常人血红蛋白β-亚基的第6位氨基酸是谷氨酸； 单碱基突变 导致 β-链第6位氨基酸由 Glu（谷） ? Val （缬） 酸性氨基酸 ? 中性氨基酸 仅此一个氨基酸之差,使水溶性的血红蛋白，聚集成丝，相互粘着，红细胞变形成为镰刀状而极易破碎，产生贫血。 二、蛋白质的二级结构 蛋白质的二级结构(secondary structure) 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及侧链构象。 蛋白质二级结构主要形式 α－螺旋(α-helix) β－折叠(β－pleated sheet) β－转角 无规卷曲 依靠氢键维持结构稳定 α－螺旋结构 多肽链的主链围绕中心轴有规律的螺旋式上升,螺旋走向为顺时钟,即右手螺旋; 氨基酸残基侧链(R)伸向螺旋外侧。每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈,螺距为0.54nm; 每个肽键的N－H和第四个肽键的羰基氧(O=C)形成氢键,氢键的方向与螺旋长轴基本平行。肽链中的全部肽键都可形成氢键,以稳固α－螺旋结构。 肌红蛋白和血红蛋白分子中有许多肽链段落呈α-螺旋结构。毛发的角蛋白、肌肉的肌球蛋白以及血凝块中的纤维蛋白,它们的多肽链几乎全长都卷曲成α－螺旋。 β-折叠 两段多肽链构成，多肽链充分伸展,每个肽单元以Cα为旋转点,依次折叠如扇面状； 氨基酸残基侧链(R)交替位于折叠片层上下方；平行肽链走向有平行与反平行两种方式。 通过肽链间的肽键羰基氧(O=C)和亚氨基氢形成氢键从而稳固β－折叠结构。 蚕丝蛋白几乎都是β－折叠结构,许多蛋白质既有α-螺旋又有β－折叠。 β－转角(β－turn) β－转角常发生于肽链进行180°回折时的转角上。β一转角通常有4个氨基酸残基组成,其第一个残基的羰基氧(O=C)与第四个残基的氨基氢(H)可形成氢键。 β－转角的第二个残基常为脯氨酸,其他常见残基有甘氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺和色氨酸。 三、蛋白质的三级结构 蛋白质的三级结构(tertiary structure) 整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 形成和稳定蛋白质三级结构的次级键： 疏水力、离子键、氢键、范德华力、二硫键。 四、蛋白质的四级结构 有些蛋白质含有二条或多条多肽链,每一条多肽链都有完整的三级结构,称为蛋白质的亚基(subunit),亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布,并以非共价键相连接，形成四级结构。 蛋白质四级结构亚基间的结合力 疏水作用,氢键和离子键。 含有四级结构的蛋白质,单独的亚基一般没有生物学功能,只有完整的四级结构寡聚体才有生物学功能。 蛋白质折叠 蛋白质特殊的生理功能与其空间构象有着密切的关系，而多肽链合成后的正确折叠对蛋白质正确构象的形成和功能发挥至关重要。 一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。多数多肽链的正