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基础生物化学知识重点.doc
绪论(老师只要求了结部分已经自动过滤)
基本概念:
新陈代谢:生物体与外界环境之间的物质和能量简化以及生物体内物质和能量的装换过程
重点内容:生物化学的主要研究内容:1.生物体内的化学组成2.生物体内的物质代谢,能量装换和代谢调节3.生物体内的信息代谢
核酸
一、基本概念:
核苷酸: 核苷酸即核苷的磷酸酯
碱基互补配对:A-T,G-C
三叶草结构:t-RNA的二级结构,一般由四臂四环组成:氨基酸接受臂,二氢酸尿嘧啶环,反密码子环,额外环,假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核糖核甘酸环(TΨC环)
增色效应:DNA变性后由于双螺旋分子内部的碱基暴露,260nm紫外吸收值升高。 减色效应:核酸的光吸收值通常比其各个核算组成部分的光吸收值之和小30%~40%,是由于碱基密集堆积的缘故。
变性和复性:指的是在一定物理和化学因素的作用下,核酸双螺旋结构在碱基之间的氢键断裂,变成单链的过程。复性恰好相反。
重点内容:
1.核酸的生物学功能(1.生物分子遗传变异基础,2.遗传信息的载体,3.具有催化作用,4.对基因的表达有调控作用),基本结构单位(核苷酸),基本组成部分(磷酸,含氮碱基,戊糖)
2.核苷酸的名称(A:腺嘌呤T:胸腺嘧啶C:胞嘧啶G:鸟嘌呤U:尿嘧啶)符号(后面统一描述) 3.DNA双螺旋结构的特点(1.有反向平行的多核苷酸链互相盘绕,2.亲水骨架在外,疏水碱基在内,一周十个碱基,螺距3.4nm,3.两条DNA链借助氢键结合在一起)和稳定因素(氢键,碱基堆积力,带负电的磷酸基团静电力,碱基分子内能):
4.核酸的紫外吸收特性(因为核酸中含有的嘌呤碱和嘧啶碱具有共轭双键的特性所以对紫外光有吸收特性,在260nm处有最大吸收值,不同的核酸吸收峰值不同)、Tm(熔解温度)(把热变性过程中的光吸收达到最大吸收一半(双螺旋解开一半)时的温度叫做熔解温度)值及变性和复性的关系:(G-C)%=(Tm-69.3)*2.44
5.α-螺旋、β—折叠以及β-转角的结构特点:1.主要维持空间力为氢键,2.α螺旋是一段肽链中所有的Cα的扭角都是相等的,这段肽链则会围绕某个中心轴成规则螺旋构想,3.β折叠是由两条多肽链侧向聚集,通过相邻肽链主链上的N-H与C=O之间有规则的氢键形成,4.转角结构使得肽链不时扭曲走向成为β转角
蛋白质、氨基酸化学
一、基本概念
氨基酸:羧酸分子中α碳原子上的一个氢原子被氨基取代所生成的衍生物,是蛋白质的基本结构单位。
寡肽:2~20个氨基酸残基通过肽键连接形成的肽
多肽:由20个以上的氨基酸残基组成的肽
肽键:一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基发生缩合反应脱水成肽时,羧基和氨基形成的酰胺键。具有类似双键的特性,
肽平面:肽链主链上的肽键因具有双键性质,不能自由旋转,使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。
二硫键:是两个含有巯基的氨基酸之间脱水缩合而成的
一级结构:由多个单体以共价键组成的生物大分子中不同单体的排列顺序。多肽链或多核苷酸链沿分子的一条轴所形成的旋转和折叠等,主要是由分子内的氢键维系的局部空间排列。如蛋白质的α螺旋、β片层、β转角、无规卷曲及DNA的双螺旋结构
超二级结构:多肽链上若干相邻的的构像单位(a螺旋,β-折叠,β-转角)彼此进一步作用
结构域:在二级和超二级结构基础上形成的并相对独立的三级结构局部折叠区
三级结构:在二级、超二级结构的基础上进一步盘绕形成的高级结构。如多肽链和多核苷酸链所形成的不规则三维折叠。
四级结构:蛋白质的层次结构中的第四个层次,特指组成蛋白质的各个亚基通过非共价键相互作用(包括疏水相互作用、氢键和盐键等)排列组装而成的立体结构。
α-螺旋:3.6个氨基酸一圈,螺距0.54nm β-折叠: β-转角:
蛋白质变性:指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,这种现象称为蛋白质变性。
重点内容:
1.蛋白质的生物功能、元素(C,H,O,N,S,P….)
3.维系蛋白质空间的作用力:(H键,盐键,疏水作用,范德华力,共价键,二硫键,酯键) 5.蛋白质的两性解离、等电点:在酸性集团下会使基团质子化,带正电;碱性条件下质子基团释放质子,带负电;存在某个pH使得蛋白质的正负电荷相等,该pH称为等电点。
6.蛋白质变性和复性以及变性后的特性变化:蛋白质在等电点的情况下最不容易沉淀,沉淀方法有:盐析,脱水剂法,重金属盐沉淀法,生物碱沉淀。变性的表现有丧失生物功能,粘度增大,扩散系数减小,疏水基团暴露在蛋白质外使之光滑。如果变性活动不是特别剧烈的话则是可逆的。
7.α-螺旋、β—折叠以及
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