生物化学蛋白质的降解和氨基酸代谢解析.pptVIP

第11章 蛋白质的降解和氨基酸代谢 11.1 蛋白质的酶促降解 11.1.1 细胞内蛋白质的降解 11.1.2 外源蛋白的酶促降解 11.2 氨基酸的分解代谢 11.2.1 氨基酸的脱氨基作用 11.2.2 氨基酸的脱羧基作用 11.2.3 氨的代谢去路 11.2.4 α-酮酸的代谢去路 11.3 氨基酸合成代谢 11.3.1 氨基酸合成途径的类型 11.3.2 氨基酸代谢与一碳单位 11.3.3 氨基酸与某些生物活性物质的合成 蛋白质代谢的概念（阅读）2-1 蛋白质有自己的存活时间，短到几分钟，长到几周，根据需要，细胞总是不断地从氨基酸合成蛋白质，又把蛋白质降解为氨基酸； 不同生物其合成蛋白质的能力不同，所摄取的氮源也不同，但要合成蛋白质，必须先合成氨基酸； 蛋白质代谢的概念（阅读）2-2 蛋白质的代谢主要是讨论生物机体内氨基酸和蛋白质的合成、分解和转变的化学过程，以及这些过程与生物机体的生殖、发育和一切生理之间的关系； 微生物、植物与动物的蛋白质代谢途径有相同之处，也有不同之处； 蛋白质与糖、脂和核酸的代谢之间存在有相互转变、相互依存和相互制约的关系； 不同生物的氨基酸代谢不同 多数细菌，体内的氨基酸分解代谢不占主要位置，而以氨基酸合成为主； 有些细菌以氨基酸为唯一碳源，这类细菌以氨基酸分解为主； 高等植物随机体不断增长需要氨基酸，因此合成过程胜于分解过程； 11.1 蛋白质的酶促降解 11.1.1 细胞内蛋白质的降解 P286 细胞内的蛋白质有其存活的时间，从几分钟到几个星期或更长； 目前一般认为真核细胞对蛋白质的降解有两个体系： ①溶酶体降解； ②依赖ATP，在细胞溶胶中以泛素（ubiquitin，Ub）标记的选择性蛋白质的降解。 蛋白质的降解的两个体系-- ①溶酶体降解 溶酶体中约含50种水解酶类，其中包括蛋白水解酶。溶酶体内pH约为5，其所含酶类均具有酸性最适pH，在细胞溶胶的pH条件下大部分酶都将失活，这可能是对细胞本身的一种保护。 在营养充足的细胞中，溶酶体的蛋白质降解是非选择性的。在饥饿细胞中，这种降解会消耗一部分细胞必蛋白。 蛋白质的降解的两个体系 -- ②以泛素标记的选择性蛋白质的降解 泛素系统（UPS）广泛存在于真核生物中，是精细的特异性蛋白质降解系统。由泛素、26S蛋白酶体、多种酶构成； 泛素可通过酶作用，消耗ATP，给选择降解的蛋白质加上标记，被标记的蛋白质由蛋白酶体水解成小肽，小肽再由细胞溶胶中的肽酶水解为氨基酸； 原核生物中没有泛素； 11.1.2 外源蛋白的酶促降解 以人体为例：外源蛋白质进入体内，先经水解作用变为小分子氨基酸，然后被吸收； 食物蛋白质经口腔、胃、小肠等消化器官，在这些器官分泌的各种蛋白水解酶作用下被水解为氨基酸； 人体内分泌的主要蛋白酶原 ① 胃蛋白酶原：由胃壁细胞分泌，无活性，经激活转变 成胃蛋白酶； ② 胰酶酶原：由胰腺分泌，包括胰蛋白酶原、胰凝乳蛋白酶原和羧肽酶原等。在十二指肠内，胰蛋白酶原经肠激酶作用转变成有活性的胰蛋白酶，催化其他胰酶酶原激活。 蛋白质水解酶 蛋白水解酶：使肽键断裂，对不同氨基酸形成的肽键有专一性，分为三类： 1. 肽链内切酶： 能水解肽链内部的肽键，如胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶； 2. 肽链外切酶： 水解肽链两端氨基酸形成的肽键，如羧肽酶、氨肽酶； 3. 二肽酶： 水解二肽； 举例：几种蛋白水解酶的作用 70公斤的人体每天由尿以含氮化合物排出的氨基氮约6-20克（每排泄5克氮相当于丢失30克内源蛋白质）； 氨基酸代谢概况 P288图11-1 11.2 氨基酸的分解代谢 P288 氨基酸的共同代谢途径 P288 天然氨基酸都含有α-氨基和羧基，有共同代谢途径； 氨基酸的共同代谢途径包括： 1. 脱氨基作用：主要代谢途径； 2. 脱羧基作用； 我们将追踪 每一种代谢 物的去路。 不同氨基酸侧链基团不同，所以还有特殊代谢途径 氨基酸的特殊代谢途径：略。 11.2.1 氨基酸的脱氨基作用 氨基酸脱氨基作用产生两种产物：α-酮酸和氨； 氨基酸脱氨基作用主要有3种 1. 氧化脱氨基； 2. 转氨基； 3. 移换脱氨基； （1） 氧化脱氨基作用 该作用普遍存在于动植物中，在线粒体内进行。反应式： 催化氧化脱氨基作用的酶 P289 （1）L-氨基酸氧化酶（辅基为FMN