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第六章 酶 主要内容 引言 影响酶活力的因素 固定化酶 食品原料中的内源酶的作用对食品质量的影响 作为食品加工的助剂和配料而使用的酶 酶在食品分析中的应用 第一节 引言 一、酶对食品科学的重要性 ? 控制着所有重要的生物大分子的合成、分解 ? 食品加工的主要原料是生物材料, 生物材料中含有大量的酶 ? 酶的作用 ? 有益的：蛋白酶 ? 有害的：果胶酶、脂酶 ? 有效地使用和控制内源酶和外源酶 二、酶的本质 ?酶的概念 酶是一类由活性细胞产生的具有催化作用和高度专一性的特殊蛋白质。简单说，酶是生物活细胞产生的一类具有催化功能的蛋白质。 支持酶是蛋白质的实验特征 1．酶在用热、强酸、强碱、重金属和洗涤剂处理时失活。 2．酶和蛋白质用强酸和强碱长时间处理会产生 氨基酸。 3．蛋白质所有的典型试验同样适用于酶 ● 双缩脲反应 肽键呈色反应 ● Millon‘s反应 酪氨酸呈色反应 ● Hopkins-Cole反应（已醛酸反应） 蛋白质中的色氨酸 （吲哚环）用乙醛酸和硫酸处理呈紫色 ● Sakaguchi反应（精氨酸的呈色反应） α-萘酚和次氯 酸钠处理呈红色。 　酶的特性----酶催化作用的特点 (1) 酶和一般催化剂的共性： 加快反应速度； 不改变平衡常数； 自身不参与反应。 (2) 酶催化作用特性： 条件温和：常温、常压、pH=7； 高效率：反应速度与不加催化剂相比可提高108～1020，与加普通催化剂相比可提高107～1013； 专一性：即酶只能对特定的一种或一类底物起作用，这种专一性是由酶蛋白的立体结构所决定的。可分为： 绝对专一性：有些酶只作用于一种底物，催化一个反应， 而不作用于任何其它物质。 相对专一性：这类酶对结构相近的一类底物都有作用。包括键专一性和簇（基团）专一性。 立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。 易变敏感性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。 三、 酶的命名 ?习惯命名 ? 系统命名 （1）习惯命名法 根据其催化底物来命名（蛋白酶；淀粉酶） 根据所催化反应的性质来命名（水解酶；转氨酶；裂解酶等） 结合上述两个原则来命名（琥珀酸脱氢酶） 有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点（胃蛋白酶、胰蛋白酶、硷性磷酸脂酶和酸性磷酸脂酶）。 （2）国际系统命名法 系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一个酶字。 例如： 习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称:丙氨酸：?-酮戊二酸氨基转移酶 酶催化的反应: ?-酮戊二酸 + 丙氨酸??谷氨酸 + 丙酮酸 ATP+D—葡萄糖→ADP+D—葡萄糖-6-磷酸 　　该酶的正式系统命名是：ATP：葡萄糖磷酸转移酶，表示该酶催化从ATP中转移一个磷酸到葡萄糖分子上的反应。它的分类数字是：E.C.2.7.1.1,E.C代表按国际酶学委员会规定的命名，第1个数字(2)代表酶的分类名称(转移酶类)，第2个数字(7)代表亚类(磷酸转移酶类)，第3个数字(1)代表亚亚类(以羟基作为受体的磷酸转移酶类)，第4个数字(1)代表该酶在亚-亚类中的排号(D葡萄糖作为磷酸基的受体)。 四、酶的辅因子 酶的辅因子是酶的对热稳定的非蛋白小分子物质部分，其主要作用是作为电子、原子或某些基团的载体参与反应并促进整个催化过程。 　　(1)传递电子体：如 卟啉铁、铁硫簇； 　　(2)传递氢（递氢体）：如 FMN/FAD、NAD/NADP、C0Q、硫辛酸； 　　(3)传递酰基体：如 C0A、TPP、硫辛酸； 　　(4)传递一碳基团：如 四氢叶酸； 　　(5)传递磷酸基：如 ATP，GTP； 　　(6)其它作用： 转氨基，如 VB6 ；传递CO2，如 生物素。 五、酶的纯化与活力测定 1.酶的分离纯化 基本原则：提取过程中避免酶变性而失去活性；防止强酸、强碱、高温和剧烈搅拌等；要求在低温下操作，加入的化学试剂不使酶变性，操作中加入缓冲溶液. 基本操作程序： 选材：微生物（微生物发酵物: 胞内酶，胞外酶），动物（动物器脏：消化酶，血液：SOD酶，尿液：尿激酶等）,植物（木瓜蛋白酶，菠萝蛋白酶等）。 抽提：加入提取液提取。胞内酶先要进行细胞破碎（机械研磨，超声波破碎，反复冻融或自溶等）， 分离：先进行净化处理（过滤，絮凝，离心脱色），再采用沉淀法分离（盐析法，有机溶剂沉淀法，超离心等）。 纯化：可采用离子交换层析，凝胶过滤，液相色谱，亲和色谱和超滤等方法。 酶的制剂形式： 固体：干燥（冰冻升华，喷雾干燥，真空干燥） 液体 保存：低温