蛋白质的分解代谢说课.ppt

蛋白质的分解代谢 掌 握 1．氮平衡的概念和类型，必需氨基酸的种类； 2．氨基酸的脱氨基作用：转氨基作用、联合脱氨基作用、谷氨酸氧化脱氨基作用和嘌呤核苷酸循环。掌握转氨基作用的概念和机制； 3．氨的来源与去路，氨的转运形式：谷氨酰胺和丙氨酸-葡萄糖循环； 4．尿素合成的部位、鸟氨酸循环的主要步骤和生理意义； 5．一碳单位的概念，一碳单位的代谢：来源、载体、种类和生理意义； 6．含硫氨基酸的代谢：甲基的直接供体（S-腺苷甲硫氨酸）、甲硫氨酸循环、硫酸的活性形式（PAPS）、肌酸的合成 一、 蛋白质营养的重要性 二、氮平衡 蛋白质的每日生理需要量 每日分解20克蛋白质 在不进食蛋白质时，成人每日最低分解20克蛋白质 理论每日摄取50克蛋白质 推荐每日摄取80克蛋白质 蛋白质营养价值高低的决定因素 营养必须氨基酸 种类：赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、（组氨酸、精氨酸） 半必需氨基酸：酪氨酸、半胱氨酸 近年来发现体内组氨酸、精氨酸虽能合成，但合成量少，不能满足需要，故有人也将其归为营养必须氨基酸 。 半必需氨基酸：酪氨酸、半胱氨酸虽能在体内合成，但其原料为必需氨基酸苯丙氨酸、蛋氨酸合成，而这两者均为必需氨基酸，事实上体内不能从头合成 。 食物蛋白质的互补作用 ----将几种营养价值较低的食物蛋白质混合后食用，则必需氨基酸可以互相补充，从而提高其营养价值，称为食物蛋白质的互补作用。 如 谷类： 赖氨酸少 色氨酸多 豆类： 赖氨酸多 色氨酸少 一、 蛋白质的消化 二、氨基酸的吸收 利用肠粘膜细胞上的二肽或三肽的转运体系 此种转运也是耗能的主动吸收过程 吸收作用在小肠近端较强 在正常情况下，大部分的有害物质都会随粪便排出体外，只有小部分被吸收，吸收的有害物质也会经肝代谢后解毒，故不会发生中毒现象。 二、 氨基酸的脱氨基作用 氧化脱氨基作用 1.概念：指氨基酸在酶作用下，氧化脱氢，水解脱氨， 产生游离氨和α-酮酸。（或氨基酸脱氨伴有氧化反应称之） 氨基酸氧化酶： 属黄素酶，辅酶为FAD，FMN。 在氧参与下，它催化氨基酸氧化脱氨生成α-酮酸、NH3和H2O2 ? ? ? ? L-氨基酸氧化酶：在体内分布不广，活性不高， 对脱氨基作用不重要。 D-氨基酸氧化酶：在体内分布广，活性较高但体 内相应底物极少，对脱氨基作 用意义不大。 L-谷氨酸脱氢酶： 此酶分布广，特别在肝、肾、脑中活性较强，肌肉中活性低。最适pH7.6-8.0，在生理条件下发挥较大作用。 3.转氨基作用的特点： 转氨基作用只有氨基的转移，没有氨基的真正脱落（无游离氨产生）。 5.转氨酶活性检测的临床应用： (1)作为诊断指标 体内重要的转氨酶有ALT和AST，正常时主要分布在细胞内，分别以肝脏和心脏活性最高，血清活性最低。当某种原因使细胞膜通透性增高或细胞破坏时，大量转氨酶可释放入血使血清转氨酶活性增高。如急性肝炎患者血清ALT活性显著增高；心肌梗死患者AST异常增高。 (2)作为观察指标 新药研究中，有关治疗肝脏疾病的药物或涉及在肝脏解毒的药物，常测定转氨酶活性作为重要的观察指标。 （三）联合脱氨基作用1. 转氨基偶联氧化脱氨作用： α-氨基酸与α-酮戊二酸经转氨基作用生成谷氨酸，后者在L-谷氨酸脱氢酶催化下，经氧化脱氨作用而释出游离氨。 特点： 1、偶联顺序：对多数氨基酸的脱氨作用，一般 先转氨基然后再氧化脱氨。 2、转氨基作用的氨基受体是α-酮戊二酸，只有 它接受氨基才能生成GlU，后者在谷氨酸脱氢 酶催化下氧化脱氨。 3、此反应主要在肝、肾、脑组织中进行。 意义： 该联合脱氨基作用全程可逆，它是体内氨基酸脱氨基的最重要方式，其逆过程又是体内合成非必需氨基酸的主要途径。 2、转氨基偶联AMP循环脱氨作用 转氨基偶联氧化脱氨作用主要在肝、肾、脑组织中进行，而骨骼肌、心肌组织中GlU脱氢酶活性很低，难以进行以上联合脱氨基作用，但可以通过嘌呤核苷酸循环过程脱去氨基。 特点及意义： 由于腺苷酸脱氨酶在肌组织中活性较强，故此反应主要在肌肉组织中进行，据此可使肌肉组织中氨基酸得以脱去氨基。此外，脑组织中约50%的氨是通过此过程产生的。 （四）非氧化脱氨基作用 某些氨基酸可进行非氧化脱氨基作用，产生NH3和α-酮酸。这种方式主要存在于微生物，动物亦有但不多。非氧化脱氨基方式没有氧化和联合脱氨基作用重