大米蛋白改性技术研究进展.doc

大米蛋白改性技术研究进展 摘 要：大米是一种重要的蛋白资源，天然大米蛋白由于某些功能特性的限制而影响了其在食品加工中的应用。大米蛋白改性是当前植物蛋白深加工领域的研究热点，是拓宽大米蛋白应用的关键。本文简单介绍了大米蛋白的营养和功能特性，并概述了大米蛋白改性的分类及目前国内外大米蛋白改性研究的进展，并对大米蛋白的改性研究方向进行了展望。探索大米蛋白改性技术及其功能特性，对于开辟大米新的利用途径，提高其使用价值，具有重要的实际意义。 关键词：大米蛋白，改性，酶法 稻谷是全球第一大作物。据联合国粮农组织统计数字显示，世界稻谷总产量约为5.8亿吨[1]。世界大约有50%的人口尤其是亚洲地区主要以大米为主食，且亚洲地区稻谷的生产占世界总产量的91%，中国的稻谷总产量达到1.85亿吨，占据其中的37%，居世界首位。 大米蛋白含有18 种氨基酸，具有人体不能自行合成的8 种必需氨基酸，且氨基酸配比合理，接近WHO/FAO 推荐标准。生物效价高，不含胆固醇及低过敏性，是生产婴幼儿营养食品的好原料[2]。但由于大米蛋白中存在较多的二硫键、表面疏水性氨基酸残基等，在中性条件下溶解度偏低[3]，而影响增稠、乳化性与乳化稳定性、起泡性与起泡稳定性、胶凝作用及持水持油性等其它加工性能，而且口感较差，使大米蛋白难以在食品中得到进一步应用，因而需要针对其溶解度等功能性质进行改性，提高其功能性质，以满足食品工业的特殊要求。本文通过对大米蛋白组成及分子结构的阐述，以及主要改性方法的比较分析，表明了适合于食品工业特别是婴幼儿食品中应用的大米蛋白改性方法的方向。 1 大米蛋白组成及分子结构 1. 1 大米蛋白的种类 按照 Osbome 的分类方法[4]，大米蛋白质可分为如下四类：(一) 清蛋白（Albumin），米粉直接用水提取，可溶解于水的蛋白质；(二) 球蛋白（Globulin），米粉去除清蛋白后，可溶于稀盐的蛋白质；(三) 醇溶蛋白（Gliadin），米粉去除清蛋白和球蛋白后，可溶解于70%乙醇的蛋白质；(四) 谷蛋白（Glutenin），可溶于稀酸或稀碱的蛋白质，其中水不溶性的谷蛋白占 75－90%。 1. 2 大米蛋白的分子及亚基组成 谷蛋白是大米谷粒中是最重要的一种蛋白质，是含糖、脂肪的结合蛋白，占大米蛋白的70% ～ 90%，与醇溶蛋白同属储存蛋白。由二硫键连接的几条多肽链构成[5-6]，其中3 个主要亚基的分子质量分别为38、25、16 ku(或33、22、14 ku) ，其中16 ku( 14 ku) 多肽可能属于醇溶蛋白或与醇溶蛋白有关。2 条大分子质量的多肽则以二硫键连接。一般认为谷蛋白刚合成时是57 ku 的大分子，其后从核糖体转运到液泡并形成蛋白体的过程中，该前体被水解成α、β 两个亚基。分子生物学研究也表明，大米贮藏蛋白的基因表达时首先合成的是分子质量57 ku 的蛋白分子，它再裂解成22 ku 和37 ku 2 个亚基。等电聚焦表明，分子质量为33 ku 左右的α 亚基是酸性多肽，pH 5 ～8；分子质量为22 ku 左右的β 亚基是碱性多肽，pH 8～ 11；分子质量为14 ku 左右的亚基pH 8. 7 ～ 9. 0。谷蛋白中大小不等的蛋白分子由这两个亚基通过-SS-装配而成[7]。SDS 可以破坏-S-S-的连接，改变SDS的用量，可以发现分子质量为22 ～ 23 ku 和37 ～ 39ku 的组分存在，清蛋白中也有分子质量高达100 ku的蛋白组分存在，因此，这2 个组分实际上是大分子聚集体的基本组成单位[6]。 结合双向SDS方法可以从谷蛋白中分离出13 条酸性、14 条碱性蛋白组分，酸性组分等电点分布为pI 6. 30 ～ 7. 52，碱性组分等电点分布为pI 8. 13 ～ 9. 14。但这些组分是否来自同一谷蛋白前体，目前尚不清楚，但α、β 亚基中多肽数量几乎相等，可能意味着二者之间有特殊的配对关系[7]。 大米谷蛋白中除氨基酸外，还含有非氨基酸成分。谷蛋白亚基中结合的糖链结构是乙酰-N-半乳糖β-1，3半乳糖结构；分析其中11 ku 多肽链氨基酸顺序后发现，其羧基末端有N-糖链和O-糖链2 种连接方式。 通过液相色谱/质谱/质谱( LC /MS /MS) 技术分析，在大米蛋白中有50 多种非氨基酸成分与其共存，其中包括具有抗乳腺癌作用的三萜烯醇、多种阿魏酸和脂肪酸等，而在大米蛋白中并没发现这些成分。可以推测，这些成分不仅影响大米蛋白的溶解性质，对大米蛋白的保健功能也有重要影响。其氨基酸成分类似于其他谷物的谷蛋白，赖氨酸、蛋氨酸、半胱氨酸和组氨酸比醇溶蛋白高[7]。 米谷蛋白亚基与燕麦、豌豆和大米盐溶性球蛋白在亚基合成、分子质量、氨基酸序列和免疫特性等方面具有一定的同源性[8-9]。但是这种盐溶性的多肽前体的翻译后