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第十章 酶作用的结构基础 第一节：酶活性中心结构： 一、酶活性中心概念： 二、酶活性中心组成： 结合中心：结合基团＋微环境 催化中心：催化基团＋微环境 三、酶活性中心的测定： 化学修饰法： 反应动力学法： 光谱法： 专一性抑制剂研究法： 差示标记法： 亲和标记法： X－光衍射分析法： 第二节：酶和底物结合机理： 一、锁钥学说： 二、三点附着理论： 三、诱导契合学说： Induced-fit hypothesis 第三节、酶催化反应机理： 一、催化剂降低反应活化能的方式： 1. 中间态稳定化作用 2. 过渡态去稳定化作用： 1. 中间态稳定化作用 2. 过渡态去稳定化作用： 二、酶作用机理： 1.邻近效应和定向效应： 2.底物形变： 3.酸碱催化作用： 4.亲和亲电催化： 5.微环境的效应 一、邻近效应Proximity 、 定向效应Orientation 底物分子A、B 结合在酶活性中心，失去活动自由能， A、B反应 进入过渡态所需的能量大大降低。 a: 反应物的反应基团和催化基团不靠近，也 不彼此定向 b: 两个基团虽靠近, 但不定向,还不利反应 c: 两个基团即靠近又定向,有利于反应 c 化学反应分子轨道理论: 对称性匹配最高占据电子轨道 HOMO最低非占据电子轨道 LUMO能量相当、重叠最大、对称性允许酶催化反应：酶分