基础生物化学提纲.docVIP

蛋白质化学 一 蛋白质的生物学功能 1.作为生物催化剂2.调节代谢反应3.运输载体4.参与机体的运动5.参与机体的防御6.接受传递信息 7.调节或控制细胞的生长、分化、遗传信息的表达。8.其它 二、蛋白质的分类 1. 根据分子形状分：球状蛋白质、纤维状蛋白质 2. 根据功能分：活性蛋白质、结构蛋白质。 4. 根据营养价值分：完全蛋白质、不完全蛋白质。 三、蛋白质的元素组成 蛋白质的含量 含氮量*100/16 含氮量*6025 四．蛋白质分子的基本组成单位—氨基酸（aa） 1、构成蛋白质的氨基酸均为L-α-氨基酸。2、除甘氨酸 R基为H 外，其余氨基酸均具有旋光性。3、各种氨基酸的区别在于侧链R基上。 五、氨基酸的结构 组成蛋白质的氨基酸共有22中，包括新近发现的硒代半胱氨酸和吡咯赖氨酸。 支链氨基酸：缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸 含羟基的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸 含苯环的氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸 含硫的氨基酸：半胱氨酸（含巯基）、甲硫氨酸（含硫甲基） 含咪唑基的氨基酸：组氨酸 含吲哚基的氨基酸：色氨酸 含酰胺的氨基酸：天冬酰胺、谷氨酰胺 含羧基的氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 含胍基的氨基酸： 精氨酸 含ε-氨基的氨基酸：赖氨酸 侧链为简单的氨基酸:丙氨酸 不含侧链的氨基酸：甘氨酸 含亚氨基的氨基酸：脯氨酸 （1）非极性氨基酸：有丙氨酸Ala A、缬氨酸VAL V、亮氨酸Leu L、异亮氨酸Ile I、甲硫氨酸Met M、苯丙氨酸Phe F、色氨酸Trp W、脯氨酸Pro P 8种 。 （2）极性不带电氨基酸：甘氨酸Gly G、丝氨酸Ser S、苏氨酸Thr T、酪氨酸Tyr Y、天冬酰胺Asn N、谷氨酰胺Gln Q、半胱氨酸Cys C 7种 。 （3）极性带电氨基酸：（+）天冬氨酸Asp D、谷氨酸Glu E、（—）赖氨酸Lys K、精氨酸Arg R、组氨酸His H 5种 。 （1）脂肪族氨基酸: 甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、甲硫氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、天冬氨酸、赖氨酸、精氨酸 （2）芳香族氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸 （3）杂环氨基酸：脯氨酸、组氨酸 六）非蛋白氨基酸 ：不参与蛋白质的组成 可以在不同的pH环境下发生不同的电离方式，形成带相反电性的离子，称为两性解离，这种离子称为两性（兼性、偶极）离子。 氨基酸的等电点:氨基酸分子的净电荷为零（所带正负电荷相等 时的溶液pH，以pI表示。pI 0.5（pk1+pk2） 光吸收：氨基酸在可见光范围内无光吸收，只有Trp、Tyr、Phe含有功轭双键，所以能够吸收紫外光。它们的吸收峰分别在280、275、257 nm 。因为蛋白质一般含有Trp、Tyr、Phe，其紫外吸收峰大多数在280 nm左右。 茚三酮的反应：除脯氨酸与羟脯氨酸外，可与其它氨基酸生成蓝紫色化合物（570nm）。脯氨酸与羟脯氨酸为黄色化合物（440nm）。 弱碱性条件下： （1）2, 4-二硝基氟苯 2, 4-DNFB 的反应 Sanger反应 ：生成黄色的二硝基苯-氨基酸衍生物。 （2）苯异硫氰酸酯 PITC 反应 Edman反应 ：生成苯乙内酰硫脲-氨基酸（PTH）。蛋白质自动测序仪即基于此原理。 （3）丹磺酰氯 DNS-Cl 反应：生成荧光物质DNS-氨基酸。 1、2、3反应用于蛋白质的N-末端的测定 （4）与甲醛的反应：用过量的中性甲醛与氨基酸反应，可游离出氢离子，然后用NaOH滴定，从消耗的碱量可以计算出氨基酸的含量。此法称为间接滴定法。 用途：用来直接测定氨基酸的浓度 一、蛋白质的一级结构 蛋白质的一级结构（Primary structure）又称为共价结构或化学结构。它是肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的定位。 特点：分子呈链状结构 主要的化学键：肽键和二硫键 二、蛋白质的二级结构 蛋白质主链某些肽段，借助氢键沿着某个轴盘绕折叠，形成有周期性的构象 主要有：α-螺旋 α-helix ，β-折叠 β-pleatecl sheet ，β-转角 β-turn ，无规则卷曲 nonregular coil 。 α-螺旋结构要点 重点 ： 每个AA残基的-NH和位于其前面第四个aa残基的C O形成氢键 绕中心轴螺旋，每圈周期3.6 aa，沿中心轴上升0.54 nm。 100o/aa，0.15 nm/aa， 残基侧链向外做辐射状排列 大多位右手，也有左手 极少 遇到Pro时，自然中断形成的一个结节 kink 。结构稳定性由肽链内形成的氢键维持 影响α-螺旋稳定性的因素：側链基团的形状、大小、、电荷 β-折叠结构要点特征 重点 ： 主链平行或反平行的方式排列在一起，依赖-C O和-