第七章 酶1.ppt

一 、提问：什么是酶？ 酶（enzyme）是具有特异性的高效生物催化剂。 酶催化的反应，称为酶促反应，要比相应的非催化反应快103～1017倍。 二、酶的发展史 (1)酶是蛋白质:1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观念,其具有蛋白质的一切性质. (2)核酶的发现:1981～1982年,Thomas R.Cech实验发现有催化活性的天然RNA—Ribozyme. 三、 酶作为生物催化剂的特点136 （一） 生物大分子 （二）高效性 （三）高度专一性 （四）反应条件温和，且活力可调节 （五）催化活力与辅助因子有关 （六）容易失活 （二）. 高效性 反应速度是无酶催化或普通人造催化剂催化反应速度的106~1016倍； 且绝无副反应； （四）. 反应条件温和，且活力可调节 常温、常压、中性 提问：如果没有活力调节会怎样？ 浪费（物、能） 例 酶原的激活 （胰蛋白酶、凝血酶、胰岛素、脑肽）p192 原——原材料 调整的本质—？ 酶的活性中心的改变（有－无、优－差） 胰蛋白酶的激活 （五）.催化活力与辅助因子有关 很多酶都是结合蛋白p138 为什么要与辅助因子结合呢？弥补氨基酸基团催化强度的不足 辅助因子的作用： 改变并稳定活性中心 改变底物化学键稳定性（底物—酶的催化对象） 协助活性中心基团快速转移（进出） 7.2酶的命名和分类 7.2.1 酶的命名p139 催化的底物名 +反应类型 + 酶 例如 琥珀酸脱氢酶、天冬酰胺合成酶 蛋白酶、纤维素酶、淀粉酶 ？ 水解酶一般省去“水解”二字 少数酶根据酶的来源命名 例如：胰蛋白酶、胃蛋白酶 （二）. 以蛋白质结构分类 单体酶：酶由一条肽链组成 寡聚酶：酶为寡聚蛋白 多酶复合体：几个独立的酶组合起来形成络合体，催化一个系列反应。脂肪酸的B-氧化 （二）.酶单位(U)与比活力 U＝酶单位 例如 每小时催化1克底物 所需的酶量 每小时催化1mL某浓度溶液 所需的酶量 每分钟催化1ug底物 所需的酶量 酶产品质量评价中常使用比活力 每毫克蛋白质所含的酶活力单位数称比活力。 u/mg酶蛋白 酶活力测定实例 首先 确定反应条件 20℃、pH=7，底物浓度 6g/l（过量），加入2mg固体脂肪酶 第二 确定活力单位 如每小时催化1克底物的酶量 1u= 1g/h 第三 测算反应初速度 作产物甘油随时间增加的曲线，量出反应初速度值 ，换算为脂肪的消耗速度 如 8g/h 第四 换算活力 8g/h / 1g/h=8u 第五 计算比活 8u/2mg酶蛋白=4u/mg酶蛋白 无酶参与 S→P（要求S的自由能高） 有酶参与下 E + S →ES →E + P 邻近效应是指酶与底物结合形成中间复合物以后，使底物和底物之间，酶的催化基团与底物之间结合于同一分子而使有效浓度得以极大的升高，从而使反应速率大大增加的一种效应；定向效应则是指反应物的反应基团之间和酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确取位产生的效应。 B.诱导契合 C.放出产物，酶复原 普通化学反应—随机碰撞（受浓度、碰撞角度影响） 相当于——社会上的自由恋爱 酶的活性中心—相当于“婚姻介绍所” 靠近作用提高了酶的活性中心底物的浓度 定向作用缩短了底物与催化基团间的距离 提高反应速度（成功率）108倍 （二）.诱导“电子云形变” 羧肽酶催化中的电子云形变 (三)酸碱催化、共价催化 酶活性中心提供H+或提供H+受体使敏感键断裂的机制称酸碱催化。 碱催化 亲电基团—— Mg2+、 Mn2+ （有空轨道） 亲核基团—— 锁钥学说（1894年Emil Fischer）模板学说：认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样。 诱导契合学说（1958年 D.Koshland）：该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状,从而有利于底物的结合。 7.4.3、 诱导契合机制p141 A.靠近定向 酶与底物靠近 定向 酶与底物相互诱导变形 契合形成中间产物 产物脱离 靠近 电性吸引、疏水作用 定向 底物 酶 诱导 互补性结构变化 契合 活性中心催化基团进行催化 能否契合— 专一性的由来 酶复原－催化剂 7.5与酶高效性有关的因素 173-176 （一）. 靠近定向作用 :E A : B : A- : B+ : 这样的共价键易于被酶活性中心催化 电子云形变 C＋=O－ 注意 ＋ 酸催化(－OH、－NH3+、＝NH+、-