第四节蛋白质的三维结构1题库.pptVIP

第四节 蛋白质的三维结构 一、研究蛋白质构象的方法 X-射线衍射法 X-ray diffraction method 核磁共振 nuclear magnetic resonance, NMR 圆二色性 circular dichroism, CD 扫描隧道显微镜（scanning tunneling microscopy, STM） 荧光偏振 fluoresence polarization 旋光色散（optical rotatory dispersion, ORD） 二、维持蛋白质三级结构的作用力 主要是较弱的相互作用，即非共价键或次级键。 1. 氢键（hydrogen bond） 可在多肽主链的羰基氧和酰胺氢之间、侧链与侧链、侧链与介质水之间等处形成。 2. 范德华力（van der Waals force） ? 包括三种较弱的作用力: 定向效应：极性分子 或基团 之间 诱导效应：极性和非极性分子 或基团 之间 分散效应：非极性分子 或基团 之间 3. 疏水相互作用（hydrophobic interaction） 4. 盐键: 又称离子键（ionic interactions） F Q1Q2 / εR2 Q1，Q2: 电荷电量 ε：介质的介电常数 R: 电荷质点间的距离 5. 二硫键 disulfide bridge  2. C?的二面角（dihedral angle） 绕C ? –N 键旋转的角度称?（角）， 绕C ? –C 键旋转的角度称 ?（角）。 多肽链的所有构象都可以用? 、 ? 两个构象角来描述。 3. 可允许的?角和? 角 拉氏构象图 Ramachandran plot ： 根据非键合原子的范德华半径确定最小接触距离，从而确定二面角（ ?，? ）的允许范围。 四、蛋白质的二级结构 seconary structure ?-螺旋（ ? -helix ） ?-折叠（ ? -pleated sheet） ?-转角（ ? -turn） ?-凸起 ?-bulge 无规卷曲（random coil） （一） ?-螺旋（?- helix） ? -57°， ? -47° 1. ?-螺旋的结构要点： 2. ?-螺旋的偶极矩和螺旋帽化 3. ?-螺旋的手性 4. 影响??-螺旋形成的因素 5. 其他类型的螺旋 （二）? -折叠片（ ? -pleated sheet） 也称β-结构（β-structure）或β-构象 β-conformation 。 三 ?-转角（ ?- turn） （四）? -凸起（ ? -bugle） 大多数作为反平行β折叠中的一种不规则情况。 可认为是β折叠股中额外插入一个残基。 五 无规卷曲（random coil） 多具有明确、稳定的结构， 常构成酶的活性部位和蛋白质的特异功能部位。 五、纤维状蛋白质 广泛分布在脊椎和无脊椎动物体内，起支持、连接和保护作用。 分子呈有规律的线型结构。 分为可溶性和不可溶性两类。 （一）角蛋白（keratin） 1. ?-角蛋白（典型的?- 螺旋） 2. ? -角蛋白（典型的反平行β –折叠片） （二）胶原蛋白（collagen） 赋予腱、骨、牙、皮、血管等以机械强度。 以胶原纤维的形式存在。 基本结构单位是原胶原分子，又称胶原三螺旋。 胶原蛋白的结构特点： 也称? -弯曲（ ? -bend）或发夹结构（hairpin structure）。 含有4个氨基酸残基。 第一个残基的羰基氧和第四个残基的酰胺氢之间形成氢键。 Gly 和Pro 常在?- turn中出现。 结构要点： ?-转角可改变肽链走向。 Fig.1-41 The Structures of two kinds of β- turns. A B Fig.1-42 Three different kinds of β-bulge structures involving a pair of adjacent polypeptide chains. Fig. 1-43 A representation of the so-called E-F hand structure, which forms calcium-binding sites in a variety of proteins. （肌球蛋白、纤维蛋白原） （角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白） 皮层细胞 鳞状细胞 例： 毛发的结构 三股右手α-螺旋 向左缠绕 9+2式排列 初原纤维 d 2nm 微原纤维 d 8nm 大原纤维 d 200nm →毛发 成百根结合 Fig.1- 44 Fig.1- 45 Permanent waving is biochemical eng