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【2017年整理】《生物化学》课后习题详细解答
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生物化学(第三版)课后习题详细解答
第三章 氨基酸
提要
α-氨基酸是蛋白质的构件分子,当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。蛋白质中的氨基酸都是L型的。但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在,但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸(残基)经化学修饰而成。除参与蛋白质组成的氨基酸外,还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中,有的是β-、γ-或δ-氨基酸,有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。当pH接近1时,氨基酸的可解离基团全部质子化,当pH在13左右时,则全部去质子化。在这中间的某一pH(因不同氨基酸而异),氨基酸以等电的兼性离子(H3N+CHRCOO-)状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点,用pI表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。α-NH2与2,4-二硝基氟苯(DNFB)作用产生相应的DNP-氨基酸(Sanger反应);α-NH2与苯乙硫氰酸酯(PITC)作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物( Edman反应)。胱氨酸中的二硫键可用氧化剂(如过甲酸)或还原剂(如巯基乙醇)断裂。半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子,因此α-氨基酸具有光学活性。比旋是α-氨基酸的物理常数之一,它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收,这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振(NMR)波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析(HPLC)等。
习题
1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号:精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。[见表3-1]
表3-1 氨基酸的简写符号
名称
三字母符号
单字母符号
名称
三字母符号
单字母符号
丙氨酸(alanine)
Ala
A
亮氨酸(leucine)
Leu
L
精氨酸(arginine)
Arg
R
赖氨酸(lysine)
Lys
K
天冬酰氨(asparagines)
Asn
N
甲硫氨酸(蛋氨酸)(methionine)
Met
M
天冬氨酸(aspartic acid)
Asp
D
苯丙氨酸(phenylalanine)
Phe
F
Asn和/或Asp
Asx
B
半胱氨酸(cysteine)
Cys
C
脯氨酸(praline)
Pro
P
谷氨酰氨(glutamine)
Gln
Q
丝氨酸(serine)
Ser
S
谷氨酸(glutamic acid)
Glu
E
苏氨酸(threonine)
Thr
T
Gln和/或Glu
Gls
Z
甘氨酸(glycine)
Gly
G
色氨酸(tryptophan)
Trp
W
组氨酸(histidine)
His
H
酪氨酸(tyrosine)
Tyr
Y
异亮氨酸(isoleucine)
Ile
I
缬氨酸(valine)
Val
V
2、计算赖氨酸的εα-NH3+20%被解离时的溶液PH。[9.9]
解:pH = pKa + lg20% pKa = 10.53 (见表3-3,P133)
pH = 10.53 + lg20% = 9.83
3、计算谷氨酸的γ-COOH三分之二被解离时的溶液pH。[4.6]
解:pH = pKa + lg2/3% pKa = 4.25
pH = 4.25 + 0.176 = 4.426
4、计算下列物质0.3mol/L溶液的pH:(a)亮氨酸盐酸盐;(b)亮氨酸钠盐;(c)等电亮氨酸。[(a)约1.46,(b)约11.5, (c)约6.05]
5、根据表3-3中氨基酸的pKa值,计算下列氨基酸的pI值:丙氨酸、半胱氨酸、谷氨酸和精氨酸。[pI:6.02;5.02;3.22;10.76]
解:pI = 1/2(pKa1+ pKa2)
pI(Ala) = 1/2(2.34+9.69)= 6.02
pI(Cys) = 1/2(1.71+10.78)= 5.02
pI(Glu) = 1/2(2.19+4.25)= 3.22
pI(Ala) = 1/2(9.04+12.48)= 10.76
6、向1L1mol/L的处于等电点的甘氨酸溶液加入0.3molHCl,问所得溶液的pH是多少?如果加入0.3mol NaOH以代替HCl时,pH将是多少?[pH:2.71;9.23]
7、将丙氨酸溶液(4
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