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* 6.1概述 6.1.1氨基酸基本的理化性质 一、基本物理学性质 包括基本组成和结构、溶解性、酸碱性质、立体化学、熔点、沸点、光学行为、旋光性、疏水性等。 (一)溶解性质 氨基酸在水中的溶解度(25℃ ,g/L) 脯氨酸(Pro) 1620.0 丝氨酸(Ser) 422.0 苏氨酸(Thr) 13.2 色氨酸(Trp) 13.6 酪氨酸(Tyr) 0.4 缬氨酸(Val) 58.1 甘氨酸(Gly) 249.9 组氨酸(His) - 异亮氨酸(Ile) 34.5 亮氨酸(Leu) 21.7 赖氨酸(Lys) 739.0 蛋氨酸(Met) 56.2 苯丙氨酸(Phe) 27.6 丙氨酸(Ala) 167.2 精氨酸(Arg) 855.6 天冬酰胺(Asn) 28.5 天冬氨酸(Asp) 5.0 半胱氨酸(Cys) - 谷氨酰胺(Gln) 7.2(37℃) 谷氨酸(Glu) 8.5 氨基酸 溶解度 氨基酸 溶解度 氨基酸 溶解度 据Owen R. Fennema, Food Chemistry, Marcel Dekker, Inc. 1996, 270 根据氨基酸侧链与水相互作用的程度可将氨基酸分作几类。含有脂肪族和芳香族侧链的氨基酸,如Ala、Ile、Leu、Met、Pro、Val及Phe、Tyr,由于侧链的疏水性,这些氨基酸在水中的溶解度均较小;侧链带有电荷或极性集团的氨基酸,如Arg、Asp、Glu、His、Lys和Ser、Thr、Asn在水中均有比较大的溶解度;但根据电荷及极性分析也有一些例外,如脯氨酸属于带疏水基团的氨基酸,但在水中却有异常高的溶解度。 (二)氨基酸的疏水性 氨基酸的疏水性,是影响氨基酸溶解行为的重要因素,也是影响蛋白质和肽的物理化学性质(如结构、溶解度、结合脂肪的能力等)的重要因素。 按照物理化学的原理,疏水性可被定义为:在相同的条件下,一种溶于水中的溶质的自由能与溶于有机溶剂的相同溶质的自由能相比所超过的数值。估计氨基酸侧链的相对疏水性的最直接、最简单的方法就是实验测定氨基酸溶于水和溶于一种有机溶剂的自由能变化。 一般用水和乙醇之间自由能变化表示氨基酸侧链的疏水性,将此变化值标作△G′。 不同氨基酸的△G′值如下表所示。 氨基酸侧链的疏水性(乙醇→水,kJ/mol) 脯氨酸(Pro) 10.87 丝氨酸(Ser) -1.25 苏氨酸(Thr) 1.67 色氨酸(Trp) 14.21 酪氨酸(Tyr) 9.61 缬氨酸(Val) 6.27 甘氨酸(Gly) 0 组氨酸(His) 2.09 异亮氨酸(Ile) 12.54 亮氨酸(Leu) 9.61 赖氨酸(Lys) - 蛋氨酸(Met) 5.43 苯丙氨酸(Phe) 10.45 丙氨酸(Ala) 2.09 精氨酸(Arg) - 天冬酰胺(Asn) 0 天冬氨酸(Asp)
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