第四章_蛋白质.ppt

主讲：王瑞 [教学目标] 1、了解蛋白质的组成、结构和分类； 2、掌握食品中蛋白质的功能性质及加工对  其影响。[重点难点] 重点：蛋白质的功能性质; 难点：加工对蛋白质功能性质和营养价值的 影响。 本章内容(Contents) 4.1 概述Introduction 1、蛋白质在食品加工中的意义 蛋白质是食品中三大营养素之一 2、蛋白质的组成和分类（Classification） 根据蛋白质分子的形状划分（20世纪30-40年代形成） 球状蛋白质 (Globular protein) 纤维状蛋白(Fibrous protein) 根据化学组成划分（20世纪50-60年 ） 简单蛋白质（Simple proteins）(p110) 结合蛋白（Conjugated proteins） 衍生蛋白质（Derived proteins） 动物中蛋白质；如猪肉、鱼肉、鸡肉、乳 植物中蛋白质：如大豆、谷物 微生物中蛋白质：酵母 p116 氨基酸补充： 蛋白质的结构 一级结构（Primary structure） 1969年国际纯粹与应用化学联合会（IUPAC）定义为：一级结构是肽链中氨基酸的顺序。 二级结构（Secondary structure） 蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。 三级结构（Tertiary structure ） 1969年IUPAC定义为：三级结构包括蛋白质分子主链和侧链所有原子或原子团的空间排布关系，但不讨论亚基间或分子间的排布关系。 四级结构（Quaternary structure） 在三级结构的基础上，两条或多条肽链以特殊方式结合成有活性的蛋白质。 稳定蛋白质结构的作用力 空间相互作用（Steric interaction） 范得华相互作用（Van der wals structure） 氢键（Hydrogen bond） 静电相互作用（Electrostatic forces） 疏水相互作用（Hydrophobic interaction） 二硫键（Disulfide bond） 金属离子（Metal ion） 蛋白质的变性作用（Denaturation） 变性 复性 引起蛋白质变性的因素（Factors） 物理因素（Physical factors） 温度、机械作用（Mechanical stress）、辐射（Radiation）、液压（Liquid press）。 化学因素（Chemical factors） pH、有机溶剂（Organic solvent） 、表面活性剂（Surface active agent） 、金属离子。 概念： 蛋白质分子中带电基团、主链肽基团、Asn、Gln的酰胺基、Ser、The和非极性残基团与水分子相互结合的性质。 作用方式： 结合过程 化合水和邻近水 多分子层水 进一步水化 蛋白质结合水的能力（吸湿性）  当干蛋白质粉与相对湿度为90%-95%的水蒸汽达到平衡时每克蛋白质所结合的水的克数。 氨基酸残基的水合能力 各种蛋白质的水合能力 蛋白质浓度 盐 持水能力 是指蛋白质吸水并将水保留在蛋白质组织（如蛋白质凝胶、牛肉和鱼肌肉）中的能力。 蛋白质的溶解度 疏水相 互作用 Bigelow的蛋白质溶解度理论 影响因素 pH和溶解度 影响因素 离子强度和溶解度 影响因素 盐离子强度与蛋白质相互作用 影响因素 有机溶剂 导致蛋白质溶解度下降或沉淀 1、蛋白质的胶凝作用(Gelation) 是指蛋白质胶体溶液在一定条件下，蛋白质分子之间相互作用形成三维有序的蛋白质网络，水分分散在网络之中，体系失去流动性，成为具有一定形状和弹性的半固体 “软胶凝”状态。 凝胶形成的方法 加热 酸化至等电点 先加碱后加酸 加金属盐 加水解酶类 加多糖胶凝剂 例如 加热后在冷却形成的凝胶，多为热可逆凝胶，如明胶。 在加热下形成凝胶，多为不透明的热不可逆凝胶，如蛋清蛋白在加热时形成的凝胶。 由钙等二价金属盐形成的凝胶，如石膏豆腐。 不加热而经部分水解或pH调到等电点而形成的凝胶，如干酪、酸奶等。 凝胶化作用机制 溶胶状态----似凝胶状态-----有序的网络结构状态 凝胶化的相互作用 氢键、静电相互作用——可逆凝胶（明胶） 疏水相互作用