蛋白质的结.doc

非极性脂肪族氨基酸 甘氨酸：（Gly） 无L、D型之分 缬氨酸：（Ala）、亮氨酸：（Leu）、异亮氨酸：（Ile）同属支链氨基酸，具有代谢共性。 脯氨酸：（Pro）唯一亚氨基氨基酸，唯一环状氨基酸；喜β-转角，不喜α-螺旋，亚氨基不易形成氢键。 丙氨酸：（Ala） 极性中性氨基酸（有极性但不带电） 丝氨酸：（Ser）、苏氨酸：（Thr）含-OH,电子对偏向O。 蛋白质修饰位点；磷酸化的修饰。（芳香族的酪氨酸Try）。 半胱氨酸：（Cys）含-SH,较之-OH，H更易挣脱，形成二硫键，生成胱氨酸。 蛋氨酸：（Met）含-S-甲基，去甲基。蛋aa循环中再生。 天冬酰胺：（Asn）、谷氨酰胺：（Gln）含酰胺。 芳香族氨基酸（共轭双键，280nm） 苯丙氨酸：（Phe）→脱氨基→苯丙酮酸↑→苯酮酸尿症（PKU）→毛发、皮肤色浅；智力低下。治疗：食用无苯丙氨酸的食物，早期发现，早期治疗。Phe→苯丙氨酸羟化酶→酪氨酸：（Tyr）→（黑色素）多巴胺↓→帕金森 色氨酸：（Trp）臭，含吲哚环。 酸性氨基酸（天谷酸） 天冬氨酸：（Asp） 谷氨酸：（Glu） 碱性氨基酸：（赖精组） 赖氨酸：（Lys）含氨基，易得氢离子。 精氨酸：（Arg）含胍基、咪基。 组氨酸：（His）含咪唑基。 氨基酸理化性质：无色晶体，溶于水；两性电解质，含共轭双键具有紫外吸收性质（分析溶液中蛋白质含量的快速简便方法），与茚三酮反应生成蓝紫色物质（氨基酸定量分析）。 Primary Structure 肽键(二硫键、共价键) 定义：在Pr分子中，从N端到C端氨基酸排列顺序。 研究对象：多肽链。N-C氨基酸的排列顺序（氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构） 决定因素：mRNA（DNA）基因信息 Secondary Structure 氢键 定义：在Pr分在中，某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 研究对象：多肽链（主链原子局部空间的排列分布状态） α-螺旋：3.6个aa残基（每个aa残基绕中心轴旋转100度）；螺距0.54nm；肽键平面相对的O、H形成氢键，保持螺距稳定，氢键与假象轴平行。头发中角蛋白。 β-折叠：多形成β-片层，蚕丝蛋白，有同向和反向。 β-转角：脯aa形成，4个残基居多，氢键保持稳定。 tertiary structure 定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。 研究对象：多肽链，全部原子=二级结构总和+侧链间作用力 R之间的作用力：非共价键（疏水作用、氢键、离子键、分子间作用力） quaternary structure （氢键、离子键） 定义：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。 亚基：具有四级结构的蛋白质中，每一条具有独立三级结构的多肽链。 具有四级结构的蛋白质：血红蛋白、乳酸脱氢酶、大肠埃希菌RNA聚合酶 蛋白质的理化性质 具有两性电离性质 具有胶体性质 Pr直径1-100nm，为胶体范围内 Pr是大分子生物，分子量都在10000以上，不能透过半透膜 Pr是亲水胶体：水化膜+表面电荷 分子量越大，扩散速度越慢 空间结构破坏引起变性：溶解度降低；黏度增加，结晶能力消失；生物活性丧失，易被蛋白酶水解。 凝固：强酸、强碱+加热 双缩脲反应: 条件是存在肽键，反映的是蛋白质水解程度。(蛋白质和多肽分子中的肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色) 茚三酮反应：蛋白质经水解产生aa，才会发生此反应。 蛋白质的分类 据形状分为：纤维蛋白（长轴、横轴比值大，在10倍以上）；球状蛋白。 据组成分为：单纯蛋白质，只含氨基酸（核糖核酸酶）；结合蛋白质，含辅基，可以是金属离子、糖类、核酸、细胞色素、磷酸（血红蛋白：肌红蛋白+血红素） 试述蛋白质沉淀、变性和凝固的关系：变性的蛋白质易于沉淀，沉淀的蛋白质也易于变性，但变性的蛋白质不一定都沉淀（如蛋白质在强酸性或强碱性溶液中加热后变性，并不沉淀），沉淀的蛋白质也不一定发生变性（如盐析或等电点沉淀的蛋白质）。凝固一定发生变性，沉淀。凝固是深层次、不可逆的变性。 什么是蛋白质变性？实质是什么？医学中有啥应用？ 在某些理化因素作用下，蛋白质特定空间结构破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性丧失，称为蛋白质变性。实质：次级键（非共价键）和二硫键破坏，一级结构不改变。 医学应用：消毒、灭菌；保存蛋白质试剂、生物制品、菌苗、疫苗等；解救重金属中毒患者。 蛋白质提纯分离的主要方法：透析和超滤法；丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀法；电泳法；层析法；超速离心法。 肽键：一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基发生缩合反应脱水成肽时，羧基和氨基形成的酰胺键。具有部分双键性质；可被蛋白水解酶水解；是肽链中的主要共价键；是比较稳定的酰胺键；键长