2013年临床执业医师考试辅导-生物化学讲义0101.docVIP

第一章　蛋白质结构和功能　　前　言　　考纲解析　　1.糖　　2.蛋白质　　3.蛋白质生物合成　　4.酶　　5.脂肪　　6.氨基酸代谢：　　7.核甘酸代谢：　　8.遗传物质核酸　　9.遗传信息的传递　　10.基因表达调控　　11.癌基因和抑癌基因　　12.重组DNA技术　　13.能量代谢：　　14.激素等小分子物质代谢：　　15.维生素生化　　15.肝胆生物化学　　16.血液生化　　第一章　蛋白质结构和功能　　氨基酸和多肽　　蛋白质的结构　　蛋白质结构和功能的关系　　蛋白质的理化性质　　考纲提示　　一、蛋白质元组：元素组成　　碳　50%　　氢　7%　　氧　23%　　氮　16%　　硫　0～3%　　其他微量元素：　　磷：　　碘：　　金属元素：　　蛋白质含量计算　　蛋白质和氮的换算系数：　　公式：　　二、蛋白质基组;氨基酸结构　　氨基酸　　氨基酸的R基　　　　氨基酸的构型特点　　几种特殊氨基酸　　甘氨酸　　半胱氨酸　　脯氨酸　　20种氨基酸的分类 蛋白质中羟脯氨酸是合成后由脯氨酸残基经羟化修饰而来的。 合成时被修饰的氨基酸 羟脯氨酸 　　 巯基氨基酸 半胱氨基酸 　 含硫氨基酸 半胱氨基酸 蛋氨酸/甲硫氨酸 生酮氨基酸 赖氨酸 亮氨酸 酸性氨基酸 天冬酰胺 谷氨酸 芳香族氨基酸 酪氨酸 苯丙氨基酸 色氨酸 　 碱性氨基酸 赖氨酸 精氨酸 组氨基酸 　 一碳单位的来源 甘氨酸 组氨酸 色氨酸 丝氨酸 生酮兼生糖氨基酸 酪氨酸苯丙氨基酸 色氨酸 苏氨酸 异亮氨酸 　　 20种天然氨基酸的分类 必需氨基酸 甲硫氨酸缬氨酸 赖氨酸异亮酸 苯丙亮氨酸色氨酸 苏氨酸 疏水性氨基酸 苯丙氨酸缬氨酸酪氨酸丙氨酸 色氨酸，亮氨酸异亮氨酸 脯氨酸 　 　　亮氨酸拉链：每隔7个氨基酸就有一个亮氨基酸　　肽，肽键和肽链　　　　肽和肽键,肽键数：　　N（N=2）个氨基酸脱水后的产物为N肽　　产生N-1个肽键：　　肽的特点　　肽键　　寡肽，寡肽链：　　多肽，多肽链：　　肽链特点：　　肽链有主侧链之分　　肽链具有方向之分　　重要的生物活性肽GSH　　GSH组成：　　重要基团：　　基团特点：　　其他常考的生物活性肽　　催产素（缩宫素）　　促甲状腺释放激素　　加压素　　脑啡肽　　蛋白质分子结构　　地位：　　特点： 蛋白质结构 结构 概念 表现形式 维系键 一级 多肽链氨基酸排列顺序; 多肽链 肽键（为主要键）少量二硫键 二级 某段肽链局部空间结构：该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及侧链构象为多肽链本身折叠盘曲而成 α螺旋β折叠β转角，无规则卷曲 氢键 　　α螺旋　　主链：　　侧链：　　维系键：　　螺距　　（1）氨基酸螺距：　　（2）DNA螺距： 结构 概念 表现形式 维系键 三级 整条肽链中全部氨基酸残基相对空间位置，氨基酸全部原子的空间构象; 结构域，分子伴侣： 疏水作用，离子键，氢键，范德华力 四级 蛋白质分子亚基空间排布及亚基接触部位布局和相互作用;亚基解聚时，四级被破坏; 亚基加亚基 疏水作用，离子键，氢键： 　　空间结构：　　包括二，三，四结构，　　又称为三维构象或高级结构　　四级结构特点：　　常见例子：　　一级结构和空间结构的关系　　一级结构不属于空间结构　　一级结构是空间结构的基础　　蛋白质一级结构和功能的关系　　变性不受影响，水解才被破坏　　一级结构改变导致分子病　　和蛋白质生物学功能相关密切　　蛋白质空间结构和功能的关系　　别构效应　　协同效应　　蛋白变性　　别构效应定义：　　别构效应的分子基础　　变（别）构剂　　变构蛋白　　别构效应特点：　　1.空间结构微妙变化，生物活性变化，　　2.生物体普遍存在，　　3.示例：　　协同效应：　　一个寡聚体蛋白质的一个亚基和配体结合后，　　加强此寡聚体中另一个亚基和配体结合能力 蛋白质变性 定义 理化因素作用下，特定空间构象遭改变破坏，结构从有序到无序，导致理化性质改变和生物活性丧失 性质变化 溶解度降低，黏度增加，易为蛋白酶水解.结晶能力消失，生物活性丧失 破坏的结构 仅为空间构象 破坏的化学键 非共价键，二硫键 临床应用 消毒灭菌，保存疫苗 　　空间结构破坏导致蛋白质变性，生物学活性丧失　　常使蛋白变性的方法：　　　　三个和蛋白变性相关的概念：　　复性　　沉淀　　凝固　　蛋白质的理化性质　　蛋白质的两性电离　　等电点概念　　临床应用　　蛋白质胶体性质　　亲水胶体稳定因素　　临床应用