生物化学30蛋白质的生物合成 4.pptVIP

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  • 2017-07-13 发布于广东
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它有两个主要功能域:一个是存在于N-端的高度保守的ATP酶结构域,能结合和水解ATP;另一个是存在于C-端的肽链结合结构域。蛋白质的折叠需要这两个结构域的相互作用。 大肠杆菌的HSP70 (DnaK) ATP酶 肽链结合结构域 H2N EEVD-COOH Grp E 结合部位 DnaJ/HSP40 结合部位 热休克蛋白促进蛋白质折叠的基本作用—— 结合保护待折叠多肽片段,再释放该片段进行折叠。形成HSP70和多肽片段依次结合、解离的循环。 HSP40结合待折叠多肽片段 HSP70-ATP复合物 HSP40- HSP70-ADP-多肽复合物 ATP水解 GrpE ADP ATP 复合物解离,释出多肽链片段进行正确折叠 HSP70 辅助肽链折叠 当待折叠肽链进入Gro EL的桶状空腔后,Gro ES可作为“盖子”瞬时封闭Gro EL空腔出口。封闭后的桶状空腔提供了能完成该肽链折叠的微环境。 Gro EL-Gro ES复合物 伴侣素GroEL/GroES系统促进蛋白质折叠过程 伴侣蛋白的主要作用—— 为非自发性折叠蛋白质提供能折叠形成天然空间构象的微环境。 蛋白二硫键异构酶 多肽链内或肽链之间二硫键的正确形成对稳定分泌蛋白、膜蛋白等的天然构象十分重要,这一过程主要在细胞内质网进行。 二硫键异构酶在内质网腔活性很高,可在较大区段肽链中催化错配二硫键断裂并形成正确二

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