菏泽医学专科学校教案课程名称生物化学课题蛋白质的结构.DOC

菏泽医学专科学校教案 课程名称 生物化学 课 题 第二章蛋白质的结构与功能 课时 3学时 课型 理论 教 学 目 的 1.了解体内蛋白质的化学组成、理化性质、结构与功能，为学习酶及蛋白质的生物合成打下良好基础。 教 材 分 析 重点：蛋白质的组成及结构、蛋白质的理化性质、结构与功能的关系； 难点：理化性质、结构与功能 教 学 设 想 在讲解本章之前，首先让学生复习化学课所讲的有关蛋白质的基本单位及氨基酸的内容，然后因、引出蛋白质的基本单位、连接方式、分子结构等。 教 学 过 程 对于蛋白质元素组成、特点、连接方式、20种氨基酸的共同特点，进行板书，了解蛋白质的分子结构与功能，讲清讲透蛋白质的理化性质。对比较抽象的蛋白质的空间结构部分用多媒体课件讲授。 授 课 内 容 第一学时： 第一节 蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成及特点 组成蛋白质的元素除含有碳、氢、氧外都含有氮。有些蛋白质还含有少量硫、磷、铁、锰、锌、铜、碘等。大多数蛋白质含氮量比较接近，平均为16%，这是蛋白质元素组成的一个特点。蛋白质的元素组成中含有氮，是碳水化物、脂肪在营养上不能替代蛋白质的原因。各种氨基酸在结构上有下列特点。组成蛋白质的氨基酸，除甘氨酸外，均属L-α-氨基酸。不同的L-α-氨基酸，其侧链（R）不同。根据氨基酸侧链R基团的结构和性质，可将20种氨基酸分成四类。非极性疏水性氨基酸极性中性氨基酸性氨基酸碱性氨基酸 在蛋白质的修饰过程中，蛋白质分子中20种氨基酸残基的某些基团还可被甲基化、甲酰化、乙酰化、异戊二烯化和磷酸化等。 ⑴两性解离及等电点：所有氨基酸都含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基，因此氨基酸是一种两性电解质，具有两性解离的特性。 ⑵紫外吸收性质? 根据氨基酸的吸收光谱，含有共轭双键的色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm波长附近(图1-3)。 ⑶茚三酮反应：可作为氨基酸定量分析方法。 三.基本单位的连接方式 在蛋白质分子中由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基脱水生成的键称为肽键（peptide bond）。肽键是蛋白质分子中基本的化学键。如由 二个氨基酸以肽键相连形成的肽称为二肽，相互之间以肽键相连。二肽还可通过肽键与另一分子氨基酸相连生成三肽。此反应可继续进行，依次生成四肽、五肽……。由10个以内的氨基酸由肽键相连生成的肽称为寡肽（oligopeptide），由更多的氨基酸借肽键相连生成的肽称为多肽（polypeptide）。多肽是链状化合物，故称多肽链（polypeptide chain）。多肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，故称为氨基酸残基（residue）。多肽链中形成肽键的4个原子和两侧的α-碳原子成为多肽链的骨架或主链。构成多肽链骨架或主链的原子称为主链原子或骨架原子，而余下的R基团部分，称为侧链。多肽链的左端有自由氨基称为氨基末端（aminoterminal）或N-端，右端有自由羧基称为羧基 末端（carboxylterminal）或C-端。③体内重要的多肽：谷胱甘肽（全称、氨基酸组成、氧化还原反应式、生理功能） 第二学时： 第二节 蛋白质的分子结构 一.蛋白质的一级结构 概念，连接的化学键，人胰岛素的一级结构 蛋白质中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构（primary structure）。肽键是一级结构的主要化学键。有些蛋白质还包含二硫键，即由两个半胱氨酸巯基脱氢氧化而成。蛋白质的二级结构（secandary structure）是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置。不涉及氨基酸残基侧链的构象。蛋白质的二级结构主要包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键——疏水键、离子键（盐键）、氢键和Van der Waals力等。疏水性氨基酸的侧链R基为疏水基团，有避开水，相互聚集而藏于蛋白质分子内部的自然趋势，这种结合力叫疏水键蛋白质是由氨基酸组成，其分子末端除有自由的α-NH2和α-COOH外，许多氨基酸残基的侧链上尚有可解离的基因，这些基团在溶液一定pH条件下可以解离成带负电荷或正电荷的基团。当蛋白质溶液在某一pH时，蛋白质解离成正负离子的趋势相等，即成兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点（isoelectric point,PI）。蛋白质溶液的pH大于等电点时，该蛋白质颗粒带负电荷，小于等电点时则带正电荷。在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的变性(denaturation)。 1． 蛋白质变性的特征：蛋白质变性的主要特征是生物活性丧失。 2． 蛋白质变性的本质：一般