高级生物化学习题详解(2012-11).pdf

《高级生物化学》 习题详解 李关荣 主编 西南大学 年 月 2012 04 高级生物化学习题及详解 李关荣编著 第一章 蛋白质的三维结构 1. William Astbury发现, 羊毛的X-射线衍射谱表明，在羊毛的纤维方向有间距大约5.2 Å的重复结构单位。 当在蒸汽条件下拉长羊毛, X-射线衍射谱表现出一个新的大约7.0 Å 间距的重复结构单位。拉长了的羊毛, 然后让其收缩后又回到间距5.2 Å 。虽然这些观察提供了羊毛分子结构的重要线索, Astbury那时仍不能解 释。(1) 根据我们目前关于羊毛结构方面的知识, 解释Asthury 的观察结果。(2) 当羊毛汗衫或袜子在热水中 洗涤或在干燥器中干燥时, 会发生收缩; 而在同样条件下丝绸并不收缩, 说明原因。 2. 头发的生长速度为每年16-20 cm. 其生长集中在头发纤维的基部, a-角蛋白细丝是在此处的表皮活细胞 中合成并装配成的绳状结构的。α-角蛋白的主要结构因素是a-helix, 它每圈有3.6个氨基酸残基, 每圈上升 5.4Å 。假定α-螺旋角蛋白链的生物合成是头发生长的限速因素, 计算a-角蛋白链必须以怎样的速度(每秒肽 键数)合成, 才能解释所观察到的头发年生长速度。 3. 多肽链a helix 的解折叠成为随机线圈构象时, 伴随着其比旋光度(溶液转动平面偏振光的能力的量度) 的 极大降低, 只有L-谷氨酸残基组成的多聚谷氨酸pH3.0 时呈现a helix构象。但当pH升至7时, 溶液的比旋光 度就大大下降; 同样, 多聚赖氨酸(L-赖氨酸残基)在pH 10 时呈现a helix构象, 但当pH 降至7时, 比旋光度也 下降。如下图所示。 如何解释pH变化对多聚谷氨酸和多聚赖氨酸的这种效应?为什么此种转变的pH范围这样狭(见上图)? 4. 许多天然蛋白质非常富含二硫键, 其机械性质(张力强度、粘性及硬度等)都与二硫键的数量有关。例如, 富含二硫键的麦谷蛋白, 使麦面的粘性和弹性增加。同样, 乌龟壳的坚硬性也是由于其a-角蛋白中广泛存 在二硫键之故。(1) 二硫键含量和蛋白质的机械性质之间相关性的分子基础是什么? (2) 大多数球蛋白当 短暂加热到65°C, 就会变性失去其活性。但是含多个二硫键的球蛋白却必须在更高的温度下加热更长时间 才能使之变性。此种蛋白质的一个例子就是牛胰胰蛋白酶抑制剂(BPTI), 它有58个氨基酸残基, 呈单链, 含有三个二硫键。变性的BPTI溶液冷却时, 蛋白质的活性得到恢复。此性质的分子基础是什么? 5. 我们关于蛋白质如何折叠的愈来愈多的知识, 使研究者能够根据氨基酸序列资料预测蛋白质的结构。 2 高级生物化学习题及详解 李关荣编著 (1) 根据上面的氨基酸序列, 你认为哪里可以形成β-转角? （2 ）哪里可以形成链内二硫键? （3 ）假定此序列 是一个大的球蛋白的一部分, 说明下列氨基酸残基Asp, Ile, Thr, Ala, Gln, Lys 的可能位置(蛋白质的表面或 内部), 并说明原因。 6. 一分子量为132,000的660mg寡聚蛋白样品, 在弱硷性条件下用过量的1-氟-2, 4-二硝基苯(Sanger 试剂) 处理, 直到反应完成。然后此蛋白质的肽在加热条件下用浓盐酸完全水解。发现水解产物含5.5mg的下列化 合物: (1)请解释此信息如何用于确定一个寡聚体蛋白的肽链数目; (2)计算此蛋白的多肽链数目; (3) 还有什么 其它技术可用于确定此蛋白中的多肽链是相同的或是不同