第7章蛋白质分解与氨基酸代谢.pptVIP

遵义医药高等专科学校 遵义医药高等专科学校 生 物 化 学 主讲：杨正久 遵义医药高等专科学校 第一节 蛋白质的营养作用 一、蛋白质的生理功能 1、构成机体组织的主要成分，决定细胞、组织器官的形态与功能； 2、蛋白质提供的氨基酸是合成体内多种活性物质（如酶、含氮类激素、抗体、受体多肽等）的原料； 3、氧化供能。 二、蛋白质的营养价值 食物蛋白质的营养价值即有效利用率，取决于蛋白质所含必需氨基酸的种类、含量及其配比。 体内不能合成，必须由食物蛋白质供给的氨基酸称为营养必需氨基酸。 体内能够自行合成，不必由食物供给的氨基酸就称为非必需氨基酸。 必需氨基酸（共8种）： 赖氨酸（Lys） 色氨酸（Trp） 苯丙氨酸（Phe） 蛋氨酸（Met） 苏氨酸（Thr） 亮氨酸（Leu） 异亮氨酸（Ile） 缬氨酸（Val） （二）蛋白质的互补作用 指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。 三、蛋白质的需要量 第二节 蛋白质的消化、吸收和腐败 一、蛋白质的消化 1、蛋白质在胃中被水解成多肽和氨基酸 2、蛋白质在小肠被水解成小肽和氨基酸，小肠 是蛋白质消化的主要场所。 二、蛋白质的腐败 蛋白质的腐败作用： 肠道细菌对未被消化的蛋白质及其消化产物所起的作用。腐败作用的产物大多有害，如胺、氨、苯酚、吲哚等；也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质。 第三节 氨基酸的一般代谢 机体组织的蛋白质分解场所有： 1、溶酶体 2、胞液中（其中蛋白酶需要ATP和泛素） 氨基酸的分解代谢主要有两大途径： 1、脱氨基生成ɑ-酮酸 2、脱羧生成胺类 二、氨基酸的脱氨基作用 氨基酸主要通过三种方式脱氨基，即转氨基作用，氧化脱氨基作用和联合脱氨基作用。 在这三种脱氨基作用中，以联合脱氨基作用最为重要。 （一）转氨基作用 转氨基作用由转氨酶(transaminase)催化，将?-氨基酸的氨基转移到?-酮酸酮基的位置上，生成相应的?-氨基酸，而原来的?-氨基酸则转变为相应的?-酮酸。? 大多数氨基酸可参与转氨基作用，但甘、苏、赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸除外。 各种转氨酶(transaminase)均以磷酸吡哆醛(胺)为辅酶。 ⑴ 丙氨酸氨基转移酶（ALT）： ALT催化丙氨酸与?-酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。 ALT在肝中活性较高，在肝的疾病时，可引起血清中ALT活性明显升高。 ⑵ 天冬氨酸氨基转移酶（AST）： AST催化天冬氨酸与?-酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。 AST在心肌中活性较高，故在心肌疾患时，血清中AST活性明显升高。 （二）氧化脱氨基作用 氧化脱氨基作用以谷氨酸脱氢酶催化的反应为主。在骨骼肌和心肌中，谷氨酸脱氢酶的活性较低，该酶特异性强，只催化谷氨酸脱氢。 （三）联合脱氨基作用 转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而使氨基酸脱去氨基并氧化为?-酮酸(?-ketoacid)的过程，称为联合脱氨基作用。 联合脱氨基作用可在肝、肾等大多数组织细胞中进行，是体内主要的脱氨基的方式。 嘌呤核苷酸循环 嘌呤核苷酸循环是存在于骨骼肌和心肌中的一种特殊的联合脱氨基作用方式。 在骨骼肌和心肌中，由于谷氨酸脱氢酶的活性较低，而腺苷酸脱氨酶(adenylate deaminase)的活性较高，故采用此方式进行脱氨基。 三、?-酮酸的代谢 （一）再氨基化为氨基酸。 （二）转变为糖或脂： 1. 生糖氨基酸。 2. 生酮氨基酸：Leu，Lys。 3. 生糖兼生酮氨基酸：Phe，Tyr，Ile，Thr，Trp。（一两色素本来老） （三）氧化供能：进入三羧酸循环彻底氧化分解供能。 第四节 氨的代谢 氨具有毒性，血氨过高，可引起脑功能紊乱，与肝性脑病的发病有关。 正常人血液中氨的浓度很低，一般不超过0.60?mol/L。 一、血氨的来源 二、氨在血中的转运 （一）谷氨酰胺的运氨作用 体内多数组织代谢生成的氨是以谷氨酰胺形 式向外转运至肝和肾。 三、尿素的生成 体内氨的主要代谢去路是用于合成无毒的尿素。 合成尿素的主要器官是肝，但在肾及脑中也可少量合成。 尿素合成是经称为鸟氨酸循环(ornithine cycle)的反应过程来完成的。 1．合成主要在肝细胞的线粒体和胞液中进行； 2．原料：2 分子氨，一个来自于游离氨，与1分子CO2 以氨基甲酰磷酸的形式参入鸟氨酸，另一