乳铁传递蛋白Lactoferrin———一种具有广泛生物学功能的食品蛋白质.PDF

《生物工程进展》2000 ,Vol . 20 ,No . 6 ( ) 乳铁传递蛋白 Lactoferrin ———一种具有广泛生物学功能的食品蛋白质 徐 　跃 (新加坡生产力与标准局 食品科技中心 新加坡科学园 1 新加坡 　11822 1) 讨论 。讨论主要分四个方面 , 即乳铁传递蛋白的结 1 　前言 构 ,功能 ,制备和应用的前景 。 ( ) 铁传递蛋白族 Transferrins 是一组具有类似结 2 　乳铁传递蛋白的分子结构 构和性质的糖蛋白质 。其类似性包括所有的铁传递 蛋白的高级结构都由单链多肽形成两个相似但不均 2 1 　乳铁传递蛋白的一级结构 ( 3 + ) 一般来讲 ,铁传递蛋白族的蛋白质具有相当高 一的铁结合部位 一分子蛋白质结合两分子 Fe ( ) 的氨基酸顺序同源性 。人和牛的乳铁传递蛋白之间 以及含有多聚糖 Glycan 以及它们的分子量大约在 [2 ] ( ) 76 000～81 000 道尔顿的范围内。铁传递蛋白广范 的顺序同源性高达 69 % 。图 1 罗列了人 图 1A ( ) 地分布在脊椎动物的生理液体和细胞中 ,例如乳汁 、 和牛 图 1B 乳铁传递蛋白的氨基酸顺序 , 同时标出 唾液 、胆汁 、胰液 、眼泪和血浆等[ 1 ] 。 了一般认同的铁和糖基的结合部位 。 ( ) ( 血清铁传递蛋 白 Serum Transferrin 、卵清铁 如果用猪和鳕鱼胃蛋白酶或青霉菌 P . d up on ( ) ( t i) 的酸性蛋白酶水解乳铁传递蛋白,可以分离到一 传递蛋 白 Ovat ransferrin 和乳铁传递蛋 白 L acto ferrin) 是铁传递蛋白族的主要成员 。铁传递蛋白最 种具有很高抗微生物活性的短肽[3 ] 。来源于人乳 初被命名是因为其在铁代谢中的传递和储存功能 。 铁传递蛋 白的这种短肽被命名为乳铁多肽素 H 随着近二十年来对铁传递蛋白的广泛研究 , 已发现 (L actoferricin H) ,它的氨基酸顺序为人乳铁传递蛋 ( ) 了该蛋白具有除了结合铁以外的多样化结合能力以 白上从残基 1 到 47 从 N 末端开始 的一段 ,分子量 及除了传递铁 以外的多种生理或生物学功能[ 1 ] 。 为 5558 道尔顿[4 ] ;而来源于牛乳铁传递蛋白的这种 其中 ,人血清铁传递蛋白、人乳和牛乳铁传递蛋白的 短肽被命名为乳铁多肽素 B (L actoferricin B) ,它的 ( )