酶的化学本质和组成.pptVIP

10应化 1、酶的化学本质 酶的定义：酶是由活细胞产生的，能在体内或体外起同样催化作用的一类具有活性中心和特殊构象的生物大分子。 酶的本质除有催化活性外的核酶之外，都是蛋白质。不是所有的蛋白质都是酶，只是具有催化作用的蛋白质才是酶。酶的催化活性取决于蛋白质的空间构象。 例如：胰蛋白酶原进入小肠后，在Ca2+存在下受肠激酶的激活，第6位赖氨酸与第7位异亮氨酸残基之间的肽键被切断，水解掉一个六肽，分子构象发生改变，形成酶活性部位，从而成为有催化活性的胰蛋白酶。 酶原激活本质与意义 本质是切断酶原分子中特异肽键或去除部分肽段，即酶原在一定条件下被打断一个或几个特殊的肽键，从而使酶构象发生一定的变化，形成具有活性的三维结构的过程。（注：由无活性状态转变成活性状态是不可逆的。） 酶以酶原的形式合成或初分泌具有重要的生物学意义。 第一，酶原可以保护组织细胞不受酶的作用而被破坏。 第二，酶原还可以视为酶的储存形式。 酶的聚集方式 松散排列 酶在各细胞中以各自可溶的单体形式存在，彼此没有结构上的联系 。 反应时酶是随机扩散，催化效率不高。 簇式排列 几种酶有机的聚集在一起，精巧的镶锲成一定的结构，定向转移，形成多酶复合体，催化效率高。 举例： 丙酮酸脱氢酶复合体 脂肪酸合成酶复合体 与生物膜结合 一种结构更高的多酶复合体，酶整齐的排列在生物膜上。 催化效率最高 （如呼吸链） 缀合蛋白质 属于缀合蛋白质的酶除了氨基酸残基组分外，还含有金属离子、有机小分子等化学成分，这类酶又被称为全酶 全酶中的蛋白质部分称为脱辅酶；非蛋白质部分称为辅助因子。脱辅酶和辅助因子单独存在时均无催化活性，只有二者结合而成的全酶分子才具有催化活性。 全酶 = 酶蛋白 + 辅助因子 （结合蛋白）（蛋白质部分） （非蛋白质部分） 水溶性维生素可以形成辅酶。 1.维生素B1又名硫胺素，体内活性形式为焦磷酸硫胺素（TPP）。TPP是α-酮酸氧化脱羧酶的辅酶，也是转酮醇酶的辅酶。 2.维生素B2又名核黄素，体内活性形式为黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）。FMN及FAD是体内氧化还原酶的辅基，主要起氢传递体的作用。 3.维生素B6：包括吡哆醇，吡哆醛及吡哆胺。体内活性形式为磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。磷酸吡哆醛是氨基酸转氨酶及脱羧酶的辅酶，也是δ-氨基γ-酮戊酸合酶（ALA合酶）的辅酶。 4.生物素：是多种羧化酶（如丙酮酸羧化酶）的辅酶，参与C02的羧化过程。 脱辅酶和辅助因子的作用 在全酶的催化功能中，脱辅酶和辅助因子的作用不同 脱辅酶 通常具有结合底物的作用，决定了酶作用的转一性 辅助因子 可作为电子、原子或某些化学基团的载体起作用，参与反应并加快反应进程（辅因子的金属离子除了起转移电子的作用外，还具有提高水的亲核性能静电屏蔽，为反应定向等功能） 例 辅基FMN（黄素单核苷酸）和FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）可在允许多酶促反应中起传递氢原子和电子的作用 辅酶磷酸吡哆醛可在转化氨酶催化的反应中起转移氨基的作用 单体酶 通常具有一条多肽链的酶称为单体酶不能解离为更小的单位，相对分子质量为13000~35000. 如：核糖核苷酸酶、蔗糖酶、羧肽酶A等 只有一条肽链或多条肽链通过共价键--二硫键连在一起。无四级结构，最多是三级结构。 此类酶较少，一般为催化水解反应，如： 溶菌酶、胰蛋白酶 寡聚酶 由两个或两个以上的亚基组成的的酶称为寡聚酶。其相对分子质量从35000到几百万，寡聚酶的亚基可以是相同的，也可以是不同的。（如：肌酸激酶由两个相同的亚基组成，而二磷酸核酮糖羧化酶/加氧酶由八个大亚基与另外八个小亚基组成） 寡聚酶的亚基间以非共价键结合，容易在酸碱或化学变性剂的作用下彼此分离，从而使酶失去活性，表明寡聚酶的四级结构通常的酶活性所必需的。 多酶复合体 几种酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶复合体。 有多种酶彼此嵌合形成的复合体，它有利于一个反应的连续进行。实际上它是由若干酶组成的一反应链体系，即：前一反应的产物为后一反应的底