第四章食品中的蛋白质.ppt

主要内容 4.1概述 4.2蛋白质的性质 4.3蛋白质在食品加工和贮藏过程中物理、化学和营养变化 4.4食品中常见的蛋白质 4.1概述 4.1.1食品中蛋白质的定义和化学组成 1食品中蛋白质的定义 是指人类从食物中摄取的对人体无毒副作用、易消化吸收且能满足人体生长、发育及生命活动过程中所需求的蛋白质。 肽键断裂 蛋白质 多肽（≥10个氨基酸残基） 寡肽（＜10个氨基酸残基，＞3个氨基酸 残基） 三肽 二肽 氨基酸 必需氨基酸 在人体和食物的20余种氨基酸中，只有一部分可以在体内合成，其余的则不能合成或合成速度不够快，这些氨基酸必需由食物供给，称为必需氨基酸。 迄今为止，已知人体的必需氨基酸有9种： 苏氨酸、缬氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、色氨酸、组氨酸。 蛋白质的互补作用 两种或两种以上食物蛋白质混合食用，其中所含有的必需氨基酸取长补短，相互补充，达到较好的比例，从而提高蛋白质的利用率，这种现象称蛋白质的互补作用。 2食品中蛋白质的化学组成 食品中的蛋白质由碳（50%-55%)、氢(6%-7%)、氧(20%-23%)、氮(12%-19%)、硫(0.2%-3%)等元素构成，有些蛋白质分子还含有铁、碘、磷或锌。 蛋白质完全水解的产物为氨基酸，它们的侧链结构和性质各不相同，大多数蛋白质是由22中氨基酸组成的，由于氨基酸的排列顺序不同和肽链的长短不同，因此使蛋白质品种和功能多样化。 蛋白质的三维空间结构 指蛋白质的一、二、三、四级结构， 主要作用力分别对应的是肽键、氢键、氨基酸侧链之间的相互作用和非共价键。 4.1.2食品中蛋白质特性及分类 1 蛋白质的分类 蛋白质按其化学组成及溶解度分为简单蛋白质和结合蛋白质。 简单蛋白质水解后只产生氨基酸，包括 清蛋白：溶于水、稀盐、稀酸或稀碱溶液，为饱和硫酸铵所沉淀，加热可凝固。 球蛋白：不溶于水而溶于稀盐、稀酸或稀碱溶液，为半饱和硫酸铵所沉淀。 谷蛋白：不溶于水、0-80%乙醇及中性盐溶液，但溶于稀酸或稀碱。 醇溶谷蛋白：不溶于水及无水乙醇，但溶于70-80%的乙醇、稀酸或稀碱。 组蛋白：溶于水及稀酸，为稀氨水所沉淀。 鱼精蛋白：溶于水及稀酸，不溶于氨水。 硬蛋白：不溶于水、稀盐、稀酸或稀碱。 结合蛋白质 核蛋白：辅基是核酸 脂蛋白：与磷脂、固醇和中性酯结合的蛋白质 糖蛋白和粘蛋白：辅基为糖或糖的衍生物或有机、无机酸。 磷蛋白：辅基是磷酸。 血红素蛋白：辅基为螯合有金属离子的卟啉环。 黄素蛋白：辅基为黄素腺嘌呤二核苷酸。 金属蛋白：与金属直接结合。 4）流体静压 压力也可使蛋白变性，但一般在25℃下要求100～1200MPa的比较高的压力。 压力诱导蛋白质变性的原因主要是蛋白质的柔性和可压缩性。虽然氨基酸残基被紧紧地包裹在球状在球状蛋白分子结构的内部，但一些空穴仍然存在，这就导致蛋白分子结构的可压缩性。大多数纤维状蛋白质分子不存在空穴，因此它们对压力作用的稳定性高于球状蛋白质。压力导致的蛋白 变性通常伴随着30～100mL/mol的体积减少，同时是高度可逆的。由于高流体压力可以使微生物细胞膜及细胞内的蛋白发生变性，从而导致微生物死亡，因此现在高流体静压加工正在成为食品加工中的一项新技术。 1 水合性质 蛋白质的水合性质就是蛋白质中的肽键或氨基酸的侧链与水结合的能力。蛋白质分子可以通过氢键、静电引力、疏水作用等形式与水分子相互结合： 蛋白质结合水的能力： 干蛋白质与相对湿度为90～95%的空气达到平衡时，每克蛋白质所结合水的克数。 蛋白质的水合能力可以通过相对湿度法、溶胀法、过量水法、水饱和法等方法进行测定。 影响蛋白质水合性质的因素有多种，主要为： 蛋白质浓度: 蛋白质的总吸水量随蛋白质浓度的增加而增加； 等电点: 蛋白质在其等电点时水合性质最差，吸水量最少；偏离等电 点吸水量增加； 温度:随温度的升高，蛋白质水合能力变差； 盐浓度:低盐浓度，有助于蛋白分子的水合，在水中的溶解度增加；而高盐浓度将降低蛋白分子的水化能力。 影响蛋白质的溶解度的因素 (1)离子强度和溶解度盐溶效应（Salting in effect） 盐析效应（Salting out effect） 离子强度对蛋白质溶解度的影响可表示为： 在低盐浓度时： 1og S=Ks·μ 在高盐浓度时： 1og S＝－Ksμ+1ogS0 或1og(S/S0)=β-KsCs 式中： S0是离子强度为零时的溶解度， μ为离子强度， Cs为盐的摩尔浓度， β为常数，Ks为盐析常数 在相同μ值时