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第二章 蛋白质化学 目录 蛋白质主要元素组成：C、H、O、N、S 及 P、Fe、Cu、Zn、Mo、I、Se 等微量元素。 蛋白质的主要生理功能 蛋白质的基本结构单位──氨基酸 ?-氨基酸的通式 氨基酸光学性质 生物体内的氨基酸类别 二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号 非极性R基团氨基酸 不带电荷极性R基团氨基酸 带电荷R基团氨基酸 中性脂肪族氨基酸 酸性氨基酸及酰胺 碱性氨基酸 杂环氨基酸 芳香族氨基酸 氨基酸的性质 氨基酸的两性解离性质及等电点  氨基酸等电点的计算 TrpTyrPhe的 紫外吸收光谱 氨基酸与茚三酮反应 氨基酸与2,4一二硝基氟苯(DNFB)的反应（sanger反应） 氨基酸与苯异硫氰酯（PITC）的反应（Edman反应） 第三节 肽 肽和肽键的形成 肽单位 谷胱甘肽 短杆菌肽S ?-天冬氨酰-苯丙氨酸甲酯 第四节 蛋白质的分子结构 蛋白质结构的主要层次 二、蛋白质的一级结构 一级结构测定 蛋白质顺序测 定基本战略 酰胺平面与α-碳原子的二面角（ φ和ψ ） 完全伸展的多肽主链构象 维持蛋白质分子构象的作用力a.盐键 b.氢键 c.疏水键 d.范得华力 e.二硫键 四、蛋白质的二级结构 α－螺旋（α－helix） β－折叠（β-pleated sheet） β－转角（β-turn） 无规则卷曲示意图 五、 蛋白质的超二级结构和结构域 超二级结构类型 卵溶菌酶的三级结构中的两个结构域 平行?-折叠的结构比较（a） ?-园桶形排布，（b）马蹄形排布 六、 蛋白质的三级结构 肌红蛋白三级结构 核糖核酸酶三级结构示意图 七、蛋白质的四级结构 血红蛋白四级结构 烟草花叶病毒外壳蛋白四级结构的自我组装 第五节 蛋白质的分子结构与功能的关系 一级结构决定高级结构，也决定蛋白质的功能 高级构象决定蛋白质的功能 不同生物与人的Cytc的AA差异数目 不同生物来源的细胞色素c中不变的AA残基 正常红细胞与镰刀形红细胞的扫描电镜图 猪胰岛素原激活成形成胰岛素示意图  核糖核酸酶变性与复性作用 血红蛋白输氧功能和构象变化 第六节　蛋白质的重要性质 蛋白质两性解离性质和等电点 蛋白质胶体性质 蛋白质的沉淀 蛋白质变性与复性 蛋白质主要呈色反应 双缩脲反应 蛋白质的紫外吸收光谱 简单蛋白质分类 结合蛋白质分类 问答题和计算题 课堂练习答案 2、简述研究核酸、蛋白质一级结构的意义。 一、 两性解离性质及等电点 二、 蛋白质胶体性质 三、 蛋白质的沉淀 四、 蛋白质的变性与复性 五、 蛋白质的紫外吸收特性 六、 蛋白质呈色反应 pH = pI 净电荷=0 pH< pI 净电荷为正 pH > pI 净电荷为负 Pr COOH NH3+ + H+ + OH- + H+ + OH- Pr COO- NH2 Pr COO- NH3+ 当蛋白质溶液在某一定pH值时，使某特定蛋白质分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该蛋白质的等电点 （isoelectric point，pI）。 由于蛋白质分子量很大，在水溶液中形成1-100nm的颗粒，因而具有胶体溶液的特征。可溶性蛋白质分子表面分布着大量极性氨基酸残基，对水有很高的亲和性，通过水合作用在蛋白质颗粒外面形成一层水化层，同时这些颗粒带有电荷，因而蛋白质溶液是相当稳定的亲水胶体。 蛋白质胶体性质的应用 透析法:利用蛋白质不能透过半透膜的的性质，将含有小分子杂质的蛋白质溶液放入透析袋再置于流水中，小分子杂质被透析出，大分子蛋白质留在袋中，以达到纯化蛋白质的目的。这种方法称为透析（dialysis）。 盐析法:在蛋白质溶液中加入高浓度的硫酸铵、氯化钠等中性盐，可有效地破坏蛋白质颗粒的水化层。同时又中和了蛋白质表面的电荷，从而使蛋白质颗粒集聚而生成沉淀，这种现象称为盐析（salting out）。 如果加入适当的试剂使蛋白质分子处于等电点状态或失去水化层（消除相同电荷，除去水膜），蛋白质胶体溶液就不再稳定并将产生沉淀。 沉淀方法类别: 1、高浓度中性盐（盐析、盐溶） 2、酸硷（等电点沉淀） 3、有机溶剂沉淀 4、重金属盐类沉淀 5、生物碱试剂和某些酸类沉淀 6、加热变性沉淀 　 ● 蛋白质各自