第5章 节 蛋白质的三维结构 扬州大学《生物化学》课件.ppt

扬州大学生物科学与技术学院 （二）结构域 二级/超二级结构基础上形成的特定区域 结构域存在的原因： 1、局域分别折叠比整条肽链折叠 在动力学上更为合理 2、结构域之间由肽链连接， 有利于结构的调整 免疫球蛋白的结构 立体结构模型 七、球状蛋白质与三级结构 (Tertiary Structure) ——由二级结构元件构建成的总三维结构，包括一级结构中相距较远的肽段间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系。 维系力有氢键/疏水键/离子键/范德华力 在二级结构基础上 包括主链和侧链构象在内的三维结构 （一）球状蛋白质的分类： ——根据其结构域分为4大类 1、全α－结构（反平行α螺旋）蛋白质 2、α，β－结构蛋白质 （平行或混合型β折叠片） 3、全β－结构（反平行β折叠片）蛋白质 反平行β桶 4、富含金属或二硫键（小的不规则）蛋白质小于100残基的蛋白质/结构域往往不规则只有很少量二级结构，但富含金属或二硫键 （二）球状蛋白质三维结构的特征 （1）含多种二级结构元件 （2）三维结构具有明显的折叠层次 （3）分子是“紧密”的球状/椭球状实体 ——活性部位密度较低，有空间可塑性 （4）疏水核和亲水膜 （5）表面空穴 ——营造疏水环境、活性功能部位 膜蛋白 膜周边蛋白 膜内在蛋白 脂锚定蛋白质 大部分埋在脂中 小部分埋在脂中 可溶性 八、膜蛋白的结构 （一）膜内在蛋白 1、具有单个跨膜肽段的膜蛋白 跨膜疏水肽段常是α螺旋棒 亲水序列伸向细胞质或/和胞外液 如血型糖蛋白 胞 外 结 构 域 2、具有7个跨膜肽段的膜蛋白 多肽链来回跨膜折叠 7个α螺旋段反平行装配 如细菌紫膜质 3、β桶型膜蛋白—膜孔蛋白 以大β折叠片形式横跨膜 如膜孔蛋白 （二）脂锚定膜蛋白 膜蛋白与脂质分子共价连接 脂质部分插入脂双层，蛋白质锚定于膜上 脂锚定结构： ①酰胺－豆蔻酰锚钩（14C） ②硫酯－脂肪酰锚钩（C T S） ③硫醚－异戊二烯基锚钩 ④酰胺－糖基磷脂酰肌醇锚钩 ①酰胺连接豆蔻酰锚钩 N-豆蔻酰化 ②硫酯连接脂肪酰锚钩 ③硫醚连接异戊二烯基锚钩 甲基化 ④酰胺连接糖基磷脂酰肌醇锚钩 磷酸乙醇胺 (一)蛋白质的变性(denaturation) ——某些理化因素破坏Pr结构状态， 引起Pr理化性质改变、生理活性丧失 的现象 。 九、蛋白质折叠和结构预测 （二）?-角蛋白 丝心蛋白(fibroin)：蚕丝和蜘蛛丝 特点： 反平行式β折叠片 抗张强度高 质地柔软 不能拉伸 侧链交替地分布在折叠片的两侧 伸展肽链沿纤维轴平行排列成反向?-折叠 丝蛋白的结构 分子中不含?-螺旋 肽链常由多个六肽单元重复而成 ? -（Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala）n - （三）胶原蛋白(collagen) 1、组织分布与类型 属结构蛋白质 使骨、腱、软骨和皮肤具有机械强度 2、AA组成 皮肤中胶原蛋白肽链的96%是按 三联体 (G1y—x—y)n顺序重复排列 Gly数目占残基总数1/3 X 常为Pro，y常为Hy-Pro/Hy-Lys 需Vc、是糖蛋白 胶原蛋白以胶原纤维的形式存在 胶原纤维的基本结构单位是原胶原分子 三股右手螺旋，但每股都是左手螺旋 原胶原分子 胶原纤维 胶原蛋白 胶原三螺旋只存在于胶原纤维中 至今未在球状蛋白质中发现。 3、结构 Gly 4、胶原蛋白中的共价交联 分子内交联 通过分子内和分子间交联增强分子稳定性 分子内交联 分子间交联 腱∽有很高抗张强度，20-30kg／mm2 骨骼∽基质含羟基磷灰石 磷酸钙聚合物Ca10(PO4)6(OH)2结晶 皮肤含较疏松、向各个方向伸展∽ 血管亦含有∽ 由?肽组成 至少有：?l(I)/?l(II)/?l(III)/?1(IV)和?2胶原蛋白I：[?1(I)]2?2三螺旋 五种肽链AA顺序不同，分子量介于95000到100000之间，含1000个残基左右 5、胶原蛋白的类型 生物体内胶原蛋白网 （四）弹性蛋白（elastin） 由可溶性的单体合成 是弹性蛋白纤维的基本单位 含有各种各样无规卷曲构象 肌肉 肌纤维束 肌纤维 肌原纤维 （五）肌球蛋白和原肌球蛋白 粗丝和细丝 肌球蛋白的六条多肽链 轻酶解肌球蛋白 重酶解肌球蛋白 头片 N-末端域 中央域 C-末端域 S1约500/ 820AA残基在各物种间高度保守 β－α－β（ATP结合位点） Gly-Glu-Ser-Gly-Ala-Gly-Lys-Thr 六、 超二级结构与