第17 氨基酸和蛋白质新4.pptVIP

二、蛋白质的分类 三、蛋白质的结构 （一）蛋白质的一级结构 多肽链中氨基酸残基的排列顺序称为蛋白质的一级结构。蛋白质的功能与一级结构有密切关系。在一级结构中，主要的化学键是肽键，称为主键。 （二）蛋白质的高级结构 蛋白质分子的多肽链并不是以完全伸展的线状形式存在，而是通过分子中Cα—H、Cα—N单键的旋转而盘曲、折叠形成特定的三维空间结构，这种空间结构称为蛋白质的高级结构。 1．蛋白质的二级结构 蛋白质的二级结构主要指的是多肽链中原子的空间排布。 N原子上的孤电子对与羰基之间形成共轭体系，使得C—N单键具有部分双键性质，限制了肽键的自由旋转。实际上，肽键具有平面结构，称为肽键平面。其中Cα1、羰基碳和氧、氮和氢以及Cα2共六个原子在同一平面上，氧原子和氢原子呈反式。 蛋白质的二级结构主要有：α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等。 （1）α-螺旋：α-螺旋（α-helix）指的是以α-碳原子为转折点，以螺旋方式按顺时针方向盘旋延伸。螺旋每圈含3.6个氨基酸残基，相邻两螺圈间的距离约为540pm。每隔18个氨基酸残基（5圈）出现一个大重复。这种α-螺旋称为右手α-螺旋，是常见的、典型的α-螺旋结构。维系和固定α-螺旋的作用力主要是氢键。 a- 螺旋(a) a- 螺旋(b) 每个AA.残基沿轴向升高150pm,每隔3.6个AA.残基螺旋上升1圈 ①a-螺旋构象(a-helix)：多肽链中各肽键平面通过a-C的旋转，围绕中心轴形成一种紧密螺旋盘曲现象。盘曲可形成左手螺旋和右手螺旋。绝大多数蛋白质分子是右手螺旋。 螺旋之间靠氢键维系 侧链R伸向螺旋外侧 （2）β—折叠 又称为β—片层结构。β—折叠指多肽链呈一种铺开的折扇形状，相邻两个氨基酸残基的距离约700pm。若干条多肽链或一条多肽链的若干片段平行排列，维系和固定β—折叠的作用力仍然是氢键。 β-折叠有两种类型，一种是多肽链从N-末端到C-末端的排列是同方向的，称为平行β-折叠，另一种是从N-末端到C-末端的排列是反方向的叫反平行β-折叠。 ②β- 折 叠 a. 顺平行:两条肽链从N端到C端走向相同 b. 逆向平行 两条肽链从N端到C端走向相反 肽链中各肽键平面通过αC折成110o 氢键维系相邻肽链 ③β-转角(β-bend) 多肽链的主链骨架呈180o回折而呈发夹状，称为β-转角. 由4个连续AA.残基构成，第1个AA.的C=O与第4个AA.的N－H之间形成氢键以维系构象。 肽键平面 （3）β-转角和无规卷曲 β-转角（β-turn）是指在蛋白质多肽链中出现的180°的回折。β-转角结构上的特点是一个氨基酸残基中的羰基上的氧与第四个氨基酸残基肽键氮上的氢之间形成氢键。 无规卷曲（random coil）指的是多肽链除了上述几种有规律的构象以外，还会存在没有确定规律的构象。 2．蛋白质的三级结构 在蛋白质二级结构的多肽链中，由于链上相隔一定距离的氨基酸残基侧链的相互作用，而进行范围更广泛的盘曲、折叠形成包括主、侧链在内的空间排列，这种在一条多肽链中所有原子在空间的整体排布称为蛋白质的三级结构。 维系和稳定蛋白质三级结构的作用力除氢键外，还包括盐键、二硫键、配位键和Van der Waals力等。 ? 氢键 酪、丝 侧链中的－OH可与天冬、谷 侧链中的－COOH以及组中的咪唑基形成氢键。 ? 疏水作用力 R上的非极性基团为避开水相而聚积在一起的聚积力。 ? Van der Waals力 偶极力、取向力、色散力。 ? 二硫键 两个-SH氧化形成的共价键，键较牢固。 + ? 盐键(离子键) －COO－ 与 －NH3 离子借静电引力形成盐。 三级结构的形成主要靠侧链上R基团的相互作用。作用力有下列几种： 3．蛋白质的四级结构 四、蛋白质的化学性质 （一）胶体性质 （二）两性电离和等电点 （一） 胶体性质 蛋白质分子直径一般在1～100nm，属胶体分散系，蛋白质溶液具有胶体溶液的特性(如布朗运动、丁达尔效应、不能透过半透膜等) ，是一种比较稳定的亲水胶体溶液 。因为蛋白质分子表面带有许多极性基(如-NH3＋ 、 －COO－、－OH、－SH等)，在一个蛋白质分子中，这些基团可结合0.3～0.5g水，使水分子在其表面定向排列形成一层水化膜。水化膜的形成使蛋白质颗粒均匀分散在水中难以聚集沉淀。蛋白质溶液在非等电状态时，其分子表面总是带有一定的同种电荷，具有相互排斥作用，而使蛋白质溶液稳定。 透析法(dialysis)常用于分离提纯蛋白质(除小分子杂质)。