第一章 蛋白质化学2010.pptx

第一节、概述 一、蛋白质的化学概念 ;⒉蛋白质概述 ⑴细胞内含量最高的组分； ⑵结构最复杂，种类、功能最多的生物大分子； 酶、抗体、多肽激素、运输载体乃至细胞骨架； ⑶在生命活动中几乎都起关键作用。 ①运动（肌肉收缩）； ②遗传信息（合成蛋白质）； ③物质运输（血红蛋白-氧、脂蛋白-脂类）； ④疾病（糖尿病与胰岛素）； ⑤毒性（昆虫毒素，蜂针肽和蜂毒肽）； ;学习和记忆也与蛋白质有关 学习由短时记忆（STM）和长时记忆（LTM）组成。研究发现，金鱼梭箱训练后回出现短时记忆（STM），此时金鱼脑中出现了三种不同分子量的特异性脑蛋白（α46000，β37000，γ31000）。 ;;二、蛋白质的元素组成;蛋白质的含氮量 组成蛋白质的所有元素中，氮含量比较稳定，平均16%。这一特性被用于其含量测定，即蛋白质的含量通常以其含氮量乘上100/16=6.25表示。 6.25为换算系数。;三聚氰胺：用途广泛的有机化工中间产品，主要作为生产三聚氰胺/甲醛树脂（MF）的原料。该树脂硬度比脲醛树脂高，不易燃，耐水、耐热、耐老化、耐电弧、耐化学腐蚀、有良好的绝缘性能、光泽度和机械强度，广泛运用于木材、塑料、涂料、造纸、纺织、皮革、电气、医药等行业。 ;第二节 蛋白质的氨基酸组成;一、氨基酸的一般结构特征 ;氨基酸的结构通式 ;D-甘油醛 D-丙氨酸;;二、氨基酸的分类及结构;缬氨酸 （Valine）;甲硫氨酸（Methionine）;苯丙氨酸（Phenylalanine）; 精氨酸 Arginine;天冬氨酸 Aspartate;丝氨酸 Serine; 天冬酰胺 Asparagine 缩写：其英文的前三字母，第1字母大写;三、蛋白质的修饰氨基酸 ; 凝血酶原中的γ-羧基谷氨酸;肌肉中的N-甲基甘氨酸（肉氨酸）;酪蛋白的磷酸丝氨酸;甲状腺球蛋白中碘化酪氨酸残基（1，2，3，4-四碘酪氨酸，其中T4为甲状腺素）;四、非蛋白质氨基酸 ;五、D-氨基酸;六、氨基酸的物理性质;⒋溶解性:溶解于水，稀酸稀碱溶解更好；除Pro溶解于乙醇、乙醚外，其余均不溶于有机溶剂。用途？ ⒌同分异构体: 不对称碳原子数的2n。 ⒍呈味: OH-Pro 甜或微甜；Glu、Asp、鲜或酸；Gln甜鲜，其余均为苦或微苦。用途？;七、氨基酸的化学性质;???性离子又称兼性离子（zwitterion），偶极离子，即同一分子中含有等量的正负两种电荷。 氨基酸兼性离子（A0）;两性离子的证据： 熔点:高达200℃以上； 红外光谱：有机酸的羧基在1730cm-1有吸收峰，有机胺的氨基在3300cm-1有吸收峰，氨基酸分子虽然既含有氨基又含有羧基，却无上述吸收峰，说明上述基团发生相互作用,即形成盐键。;氨基酸的氨基和羧基都能解离，但解离程度与pH有关。改变pH，可以使其带正电、负电或不带电（兼性离子）。 ;⑵等电点：分子所带正电荷与负电荷相等时溶液的pH值。用pI表示。 ;谷氨酸的滴定曲线; 赖氨酸的滴定曲线;计算等电点 中性氨基酸，等电点是其pK’1和pK’2的算术平均值： pI = (pK’1 + pK’2 )/2 含有可解离侧链基团的氨基酸，其pI值决定于兼性离子两边pK’值的算术平均值。 酸性氨基酸：pI = (pK’1 + pK’R-COO- )/2 碱性氨基酸：pI = (pK’2 + pK’R-NH2 )/2;2.氨基和羧基参与的化学反应;氨 基 酸 与 茚 三 酮 反 应;⑵离子交换;⑶与金属离子反应;3.α-氨基参与的反应 ⑴成盐;⑵亚硝酸反应（ Van Slyke氏反应）;⑶甲醛反应;⑷ 2,4-二硝基氟苯反应（DNP-反应）;⑸苯异硫氰酸（PITC）的反应（略）;苯乙内酰硫脲氨基酸（PTH-氨基酸）;⑹5-二甲氨基萘-1-磺酰氯反应（DNS-Cl反应）;⑺与荧光素反应（略）;4.α-羧基参加的反应 ⑴成酯反应;⑵成盐;5.侧链R基团参与的反应;七、氨基酸的分离;八、氨基酸的工业制备;九、氨基酸的用途;⒉治疗药剂;⒊化学工业;⒋食品工业;⒌农业;⒍化妆品工业;思考题;第三节 蛋白质的结构与功能;一级结构又称共价结构、化学结构，指肽链中氨基酸的连接方式和排列顺序。 一级结构是蛋白质分子结构的基础，包含决定蛋白质分子所有层次构象及其功能的全部信息。;1.肽键和肽链;氨基酸间脱水形成肽键，均有损失,故称氨基酸残基； 由两个氨基酸残基组成的肽称二肽； 10个以下氨基酸残基组成的肽叫短肽或寡肽，1