生物化学--蛋白质的二级结构与纤维状蛋白.ppt

第四节 蛋白质的二级结构和纤维状蛋白 蛋白质的二级(Secondary)结构是指肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。 主要有?-螺旋、?-折叠、?-转角。 第四节 蛋白质的二级结构和纤维状蛋白 构型：在立体异构体中取代原子或基团在空间的取向。一个碳原子和四个不同的基团相连时，只可能有两种不同的排列，这两种不同的空间排列称为不同的构型。这两种构型如果没有共价键的破裂是不能互变的。 构象：指取代基团当单键旋转时可能形成不同的立体结构，不涉及共价键的破裂。 一个蛋白质的多肽链在正常情况下，只有一种或很少几种构象。 二、研究构象的方法 X射线衍射技术 X射线结晶学：测定蛋白质的晶体结构，不测定单个蛋白质分子结构。根据晶体的衍射图案进行分析确定晶胞中的原子排布 核磁共振 圆二色性：测定α-螺旋和β-折叠的含量 荧光偏振：测定疏水微区 拉曼光谱：研究主链构象 三、二级结构的基本类型（1）?-螺旋 在?-螺旋中肽平面的键长和键角一定； 肽键的原子排列呈反式构型； 相邻的肽平面构成两面角； （1）?-螺旋 多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为0.54nm,含3.6个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离为0.15nm; 肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，第一个氨基酸残基的酰胺基团的-CO基与第四个氨基酸残基酰胺基团的-NH基形成氢键。 蛋白质分子为右手?-螺旋。 侧链基团向外侧伸展 还有含3个残基的?-螺旋 （2）?-折叠 ?-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿状折叠构象 在?-折叠中，?-碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的R基团处于折叠的棱角上并与棱角垂直，两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm； （2）?-折叠 ?-折叠结构的氢键主要是由两条肽链之间形成的；也可以在同一肽链的不同部分之间形成。几乎所有肽键都参与链内氢键的交联，氢键与链的长轴接近垂直。 ?-折叠有两种类型。一种为平行式，即所有肽链的N-端都在同一边。另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反。 （3）?-转角 ?-turn 发夹结构 在?-转角部分，由四个氨基酸残基组成; 弯曲处的第一个氨基酸残基的 -C=O 和第四个残基的 –N-H 之间形成氢键，形成一个不很稳定的环状结构。 这类结构主要存在于球状蛋白分子中。占全部残基的四分之一 五、二级结构的预测 氨基酸残基并不是均匀地分布在所有类型的二级结构中 概率统计学方法预测二级结构，简便，成功率70% 表 六、超二级结构 若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的二级结构组合体，但没有结构域。 超二级结构有三种基本组合形式：αα、βαβ、βββ αα 由两股或三股右手α螺旋缠绕而成的左手超螺旋 重复距离14nm。 存在于α角蛋白，肌球蛋白，纤维蛋白原中 βαβ 由二段平行式的β链和一段连接链组成， 连接链是α螺旋或无规则卷曲，大体上反平行于β链 最常见的βαβ组合是Rossmann折叠：三段平行式的β链和二段α螺旋链构成 βββ 反平行的β链通过β转角连接而成 稳定，因此广泛存在 七、纤维状蛋白 纤维状蛋白质(fibrous protein)广泛地分布于脊椎和无脊椎动物体内，它是动物体的基本支架和外保护成分，占脊椎动物体内蛋白质总量的一半或一半以上。 这类蛋白质外形呈纤维状或细棒状，分子轴比(长轴／短轴)大于10(小于10的为球状蛋白质)。分子是有规则的线型结构，这与其多肽链的有规则二级结构有关，而有规则的线型二级结构是它们的氨基酸顺序的规则性反映。 纤维状蛋白质的类型 纤维状蛋白质可分为不溶性(硬蛋白)和可溶性二类，前者有角蛋白、胶原蛋白和弹性蛋白等； 后者有肌球蛋白和纤维蛋白原等，但不包括微管(microtubule)、肌动蛋白细丝(actin filament)或鞭毛( flagella)，它们是球状蛋白质的长向聚集体(aggregate)。 （一）角蛋白 Keratin 角蛋白广泛存在于动物的皮肤及皮肤的衍生物，如毛发、甲、角、鳞和羽等，属于结构蛋白。角蛋白中主要的是?-角蛋白。 ?-角蛋白主要由?-螺旋构象的多肽链组成。一般是由三条右手?-螺旋肽链形成一个原纤维，原纤维的肽链之间有二硫键交联以维持其稳定性 例如毛的纤维是由多个原纤维平行排列，并由氢键和二硫键作为交联键将它们聚集成不溶性的蛋白质。 ?-角蛋白的伸缩性能很好，当?-角蛋白被过度拉伸时，则氢键被破坏而不能复原。此时?-角蛋白转变成?-折叠结构，称为?-角蛋白。 毛发的结构 一根毛发周围是一层鳞状细胞(scale cell)，中间为皮层细胞(cortical