食品生物化学-3酶与维生素课件.ppt

3.6.3 温度对酶促反应速度的影响 温度对酶反应的影响是双重的： （1）随着温度的增加，反应速度也增加，直至最大速度为止。 （2）随温度升高而使酶逐步变性。 酶的最适温度：动物来源的酶35～50℃，而植物40 ～60℃以上，微生物酶差别较大。 生产上，酶一般应在最适温度以下进行催化反应，以延长酶的使用寿命。 图 温度对酶促反应速度的影响 呈钟形 3.6.4 pH对酶促反应速度的影响 每一种酶只能在一定的pH范围内表现出它的活性。而且在某一pH范围内酶活性最高，称为最适pH。 多数植物和微生物来源的酶4.5 ～6.5；动物6.5 ～8.0左右。 呈钟形 3.6.5 激活剂和抑制剂对酶促反应速度的影响 激活剂：凡是能提高酶活性的物质，都称为激活剂。一般情况下，一种激活剂对某种酶是激活剂，而对另一种酶则起抑制作用。 酶的激活剂分为：无机离子、小分子有机化合物和生物大分子。 抑制剂：能使酶活力降低或失活的物质称为抑制剂，如药物、抗生素、毒物、抗代谢物等都是酶的抑制剂。 酶的抑制作用：指抑制剂作用下酶活性中心或必需基团发生性质的改变并导致酶活性降低或丧失的过程。 按抑制剂作用方式不同分为： 可逆抑制作用 不可逆抑制作用 （1）竞争性抑制作用 （2）非竞争性抑制作用 （3）反竞争性抑制作用 是靠共价键与酶的活性部位相结合而抑制酶的作用。不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活性。 抑制剂以非共价键与酶结合，用透析或超滤等物理方法把酶与抑制剂分开，使酶回复催化活性，称为可逆抑制作用。 （1）竞争性抑制作用 式中I为抑制剂，EI为酶-抑制剂复合物。 高浓度的底物可以有效解除抑制作用。 最典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制。 增加琥珀酸的浓度可以解除丙二酸对酶的抑制作用。 结论：在竞争性抑制剂存在下，酶的Vmax不变， Km增大，底物与酶亲和力降低。 图 竞争性抑制剂存在时的双倒数曲线图 磺胺类药物作用机理 磺胺药的基本结构： 对氨基苯磺酰胺的衍生物 细菌不能直接利用其生长环境中的叶酸，而是利用环境中的对氨苯甲酸(PABA)和二氢喋啶、谷氨酸在菌体内的二氢叶酸合成酶催化下合成二氢叶酸。二氢叶酸在二氢叶酸还原酶的作用下形成四氢叶酸，四氢叶酸作为一碳单位转移酶的辅酶，参与核酸前体物（嘌呤、嘧啶）的合成。而核酸是细菌生长繁殖所必须的成分。 磺胺药的化学结构与PABA类似，能与PABA竞争二氢叶酸合成酶，影响了二氢叶酸的合成，因而使细菌生长和繁殖受到抑制。 对氨苯甲酸 谷氨酸 + （2）非竞争性抑制作用 非竞争性抑制剂与竞争性抑制剂不同之处：这种抑制剂能与ES结合，而S也能与EI结合，都形成ESI。增加底物的浓度不能使这种类型的抑制作用完全逆转，因为底物并不能阻止抑制剂与酶相结合。 原因：这是由于抑制剂和酶的结合部位与酶的活性部位不同，EI的形成发生在酶分子不被底物作用的另一个部位。 无产物生成 许多酶能被重金属离子（Ag+ 、Hg2+ 、Pb2+ ）或金属络合剂（EDTA、F-、CN-、N3-）等抑制，都是非竞争性抑制的例子。 重金属离子与酶的巯基（—SH）形成硫醇盐： 因为巯基对酶的活性是必需的，故形成硫醇盐后即失去酶的活性。由于硫醇盐形成具有可逆性，这种抑制作用可用加适当的巯基化合物（如半胱氨酸、谷胱甘肽）的办法去掉重金属而得到解除。 结论：在非竞争性抑制剂存在下，酶的Km 不变， Vmax降低。 图 非竞争性抑制剂存在时的双倒数曲线 （3）反竞争性抑制作用 有些抑制剂不能与游离的酶结合，只能与酶-底物复合物结合形成ESI，但ESI不能转变为产物。 不同之处：当加入这类抑制剂，反应平衡促进了E与S形成ES复合物，这种现象与竞争性抑制作用相反，故称为反竞争性抑制作用。 结论：在反竞争性抑制剂存在下，Vmax减小，酶的Km降低，底物与酶的亲和力增大 。 图 反竞争性抑制剂存在时的双倒数曲线 按抑制剂作用方式不同分为： 可逆抑制作用 不可逆抑制作用 是靠共价键与酶的活性部位相结合而抑制酶的作用。不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活性。 抑制剂以非共价键与酶结合，用透析或超滤等物理方法把酶与抑制剂分开，使酶回复催化活性，称为可逆抑制作用。 3.7 同工酶 概念：是指能催化同一种化学反应，但酶结构和性质不同的一组酶。 图 乳酸脱氢酶LD的5种同工酶 同工酶在体内的生理意义主要在于适应不同组织或不同细胞器在代谢上的不同需要。因此，同工酶在体内的生理功能是不同的。 心肌梗死和肝病病人血清LDH同工酶谱的变化 1 酶活性 心肌梗死酶谱 正常酶谱 肝病酶谱 2