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稀土离子La对精氨酸酶的抑制作用-应用化学
第29卷 第4期 应 用 化 学 Vol.29Iss.4
2012年4月 CHINESEJOURNALOFAPPLIEDCHEMISTRY Apr.2012
3+
稀土离子La 对精氨酸酶的抑制作用
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史竞艳 王志勇 刘欲文 汪存信
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(武汉生物工程学院化学与环境工程系 武汉430415;武汉大学化学与分子科学学院 武汉430072)
摘 要 在37℃、pH=94、40mmol/L的巴比妥钠盐酸缓冲体系中,利用微量热法研究了稀土离子镧对牛
肝精氨酸酶催化L精氨酸水解反应的影响。实验结果表明,镧离子对精氨酸酶催化反应存在着明显的抑制作
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用,其抑制类型为非竞争性可逆抑制,求得抑制常数K 为274×10 mol/L。根据其抑制类型和离子半径,推
1
测镧离子与精氨酸酶的结合位置远离酶的活性中心。
关键词 精氨酸酶,镧离子,非竞争性可逆抑制,微量热法
中图分类号:O614.3;O629.8 文献标识码:A 文章编号:10000518(2012)04041606
DOI:10.3724/SP.J.1095.2012.00241
精氨酸酶(Arginase,EC3.5.3.1)是一种水解酶,广泛存在于人和哺乳动物的肝、脑、肾和骨骼肌等
[1]
组织中 。它单一地催化L精氨酸水解成为L鸟氨酸和尿素,在生物的新陈代谢过程中起着十分重要
[24]
的作用,控制生物体内尿素、一氧化氮、脯氨酸和多胺等多种物质的合成 。精氨酸酶的研究一直受到
[56]
人们的重视,特别是将其作为标靶酶,研究其抑制剂和激活剂,在药物开发上具有重要价值 。
在精氨酸酶的抑制剂中,目前研究比较充分的类型包括:第一类氨基酸,如L缬氨酸和L赖氨酸
[78]
等,能够通过竞争酶活性中心,从而占据桥键配体的位置并促使锰簇的分离 ;第二类硼酸盐离子和羟
[910] 2+ 2+ 2+ 2+ 2+
胺,通过变换双核锰簇的形态,使其分离 ;第三类金属离子,如Mn 、Co 、Ni 、Cu 和Hg 等,其
2+ 2+ 2+ 2+ 2+
中Mn 、Co 、Ni对精氨酸酶表现出激活作用,Cu 和Hg 等金属离子表现出抑制作用,但其作用
2+ [11]
机理除Mn 外尚不十分清楚 。随着对稀土资源的广泛开发利用,人们对稀土金属离子与生物大分
子相互作用的研究也越来越关注。稀土金属离子作为一类特殊的金属离子,对许多酶的催化活性均有
显著的影响。例如镧离子对滤纸酶、纤维二糖酶和羧甲基纤维素酶表现为在低浓度下起激活作用和在
高浓度下起抑制作用[12] [13]
;对土壤微生物ATP和脱氢酶表现为激活作用,对尿素酶起抑制作用 ;对立
[14]
枯丝核病菌胞外的果胶酶、蛋白酶和纤维素酶表现为激活作用 等。
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