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细胞PPT重点 By 晓夜无知 2013-7
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1、泛素-蛋白酶体对靶蛋白降解的过程
E1激活泛素分子
活化的泛素转移到E2上
在E3的作用下,泛素分子转移到靶蛋白上
靶蛋白标记了多个泛素分子,泛素化后,通过蛋白酶体的作用被水解
进一步的循环产生多聚泛素
靶蛋白被降解成小的肽片段;
26S蛋白酶体对靶蛋白的降解过程
a 26S蛋白酶体中19S调节颗粒基底部的Rpt5等亚单位识别与靶蛋白连接的多聚泛素链.
b 在ATP水解供能的条件下,靶蛋白变性、进入基底部.
c 靶蛋白通过受基底部Rpt2亚单位调节的20S复合体的环口.
d 靶蛋白在催化腔内降解,生成短肽.
e 短肽穿出催化腔.
f 在19S调节颗粒盖部Rpn11的作用下靶蛋白与多聚泛素链间发生去泛素化
2、粗面内质网的功能
蛋白质合成
蛋白质的糖基化修饰
新生多肽链折叠的控制
膜脂的合成与转运
简述粗面内质网参与蛋白质合成(p149~154)
(1)粗面内质网合成蛋白质所必需结构组分:
信号肽(signal peptide)
信号识别颗粒(signal recognition particle, SRP)
信号识别颗粒受体(SRP receptor)
转位子(translocon)
GTP提供能量来源——SRP和SRP受体可结合GTP并发挥GTP酶的活性,GTP被水解后,SRP-SRP受体解离,核糖体-新生肽链-转位子复合物形成,新生多肽链向内质网腔内转移
(2)蛋白质翻译共转位(cotranslational translocation)过程
粗面内质网上合成蛋白的多肽链是一边合成一边从胞质转运到内质网腔的,这种边翻译边转运的过程称为翻译共转位。
可溶性蛋白质翻译共转位:可溶性蛋白=分泌蛋白+内质网腔的驻留蛋白等
分子伴侣与多肽链折叠
分子伴侣(Chaperone):能识别不正确折叠的或未装配好的蛋白质,并帮助它们重新折叠、装配和转运,但其本身并不参与最终产物的形成,只起着陪伴作用。
蛋白二硫异构酶(protein disulfide isomerase, PDI): 可以切断二硫键,形成自由能比较低的蛋白构象,以帮助新合成的蛋白重新形成二硫键并处于正确的折叠状态。
高尔基体的极性
形态:扁平囊的顺面膜较薄,近似内质网膜,囊腔小而狭,一般朝向细胞核;随着顺面向反面过渡,膜也逐渐加厚,至反面膜与质膜近似;
化学组成:膜脂的种类和数量介于质膜和内质网膜之间;反面的膜较顺面的膜含有更多的酶
功能:从顺面到反面,不同的膜囊含有不同的酶
高尔基体参与糖蛋白的生物合成(p165~166)
糖蛋白中有两种寡糖链,一种是N‐连接的寡糖链,糖基合成开始于ER,完成于高尔基体;另一种是O‐连接寡糖链,是蛋白质的酪氨酸、丝氨酸、苏氨酸残基侧链羟基上的O原子与寡糖链共价相连,这种蛋白质的糖链合成全部或主要在高尔基体完成。
来自rER的N‐连接糖蛋白,以出芽的方式经过小泡运输,转运到高尔基体进一步加工修饰。其中分泌蛋白和膜蛋白,经甘露糖苷酶Ⅰ和Ⅱ的作用,去掉大部分Man,接着由GlcNAc转移酶Ⅰ和Ⅱ,将GlcNAc结合到留存的Man上,然后再经半乳糖基转移酶、唾液酸基转移酶等作用,再加上半乳糖和唾液酸,完成糖链的修饰,最后释放到高尔基体囊泡内,运输、分泌到细胞外或保留在质膜上。
简述溶酶体膜的特性
溶酶体膜上有H+质子泵:依赖于ATP,保持溶酶体基质内酸性环境。
溶酶体膜上有特殊转运蛋白质,将溶酶体消化水解的产物运出溶酶体
溶酶体膜上糖蛋白高度糖基化,防止自身被水解消化。
溶酶体的标志酶和pH
标志酶:酸性磷酸酶、甘露糖-6-磷酸,M6P
pH值3.0~6.0, 最佳pH值为5.0。
简述溶酶体的种类
根据溶酶体是否与底物结合分为两种:
初级溶酶体(primary lysosome)
次级溶酶体(secondary lysosome)
在高尔基体成熟面上形成的新生溶酶体,形态与高尔基体的小泡相似
形态大小随作用物的性质和其所处的消化阶段而异
直径为25~50nm
形态不规则,体积较大
含水解酶
含水解酶
不含作用物
含有相应的作用物以及消化后的产物
根据溶酶体酶作用的来源以及消化程度,次级溶酶体又分为:
异噬性溶酶体(heterolysosome): 其作用物为外源性物质,即外来异物、坏死组织、细菌等。
自噬性溶酶体(autolysosome): 其作用底物为内源性,即来源于细胞本身衰老或破损的细胞器(如线 粒体、内质网等)和其它内含物
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