临床执业医师生物化学常考的知识点.docx

临床执业医师生物化学常考的知识点 1.非极性：脯Pro，缬Val，异亮Ile，亮Leu，丙Ala，甘Gly.（谱写一两丙肝） 极性：丝Ser，苏Thr，半胱Cys，蛋Met，天冬酰胺Asn，谷氨酰胺Gln.（古（谷）天（天冬）乐是（丝）扮（半胱）苏（苏）三的（蛋）。） 酸性：谷Glu，天冬Asp.（酸谷天） 碱性：赖Lys，精Arg，组His.（碱赖精组） 芳香族：酪Tyr，苯丙Phe，色Trp.（芳香老本色） 必需：缬Val，赖Lys，异亮Ile，亮Leu，苯丙Phe，蛋Met，色Trp，苏Thr，赖Lys.（写一两本淡色书来） 支链：缬Val，异亮Ile，亮Leu.（只借一两） 一碳单位：丝Ser，色Trp，组His，甘Gly.（施舍竹竿） 含硫：半胱Cys，胱，蛋Met.（刘邦光蛋） 生酮：亮Leu，赖Lys.（同亮来） 生糖兼生酮：异亮Ile，苯丙Phe，酪Tyr，色Trp，苏Thr.（一本落色书） 含2个氨基：赖Lys.（来二安） 含2个羧基：天冬Asp，谷Glu.（酸二羧） 天然蛋白质中不存在：同型半胱Cys. 不出现于蛋白质中：瓜，鸟。 在280nm波长有特征性吸收峰：色Trp，酪Tyr. 亚氨基酸：脯Pro. 除甘氨酸Gly外均属L-α-氨基酸。 2.寡肽：10个以内。多肽：10个以上。 肽键有一定程度双键性质。 3.蛋白质一级结构：氨基酸排列顺序。肽链。肽键。 二级结构：局部空间结构。α-螺旋，β-折叠，β-转角，无规卷曲。氢键。 三级结构：整体空间结构。结构域，分子伴侣。疏水键、盐键、氢键（主要）、二硫键、范德华力。 四级结构：亚基间空间排布。亚基。氢键、离子键。 4.α-螺旋以丙、谷、亮、蛋最常见。α-螺旋一圈相当于3.6个氨基酸残基。 β-转角第2个残基常为脯氨酸。 锌指结构是模体（特殊超二级结构）的特例，1个α-螺旋+2个反平行β-折叠，可结合锌离子。含锌指结构蛋白都能与DNA、RNA结合。 分子伴侣：热休克蛋白70（Hsp70），伴侣蛋白，核质蛋白。 四级结构蛋白质分子一级结构可有一个以上N端和C端。 胰岛素A链与B链交联靠二硫键。 5.镰刀形贫血：谷→缬。（分子病） 疯牛病：α-螺旋→β-折叠。（蛋白质构象疾病） 6.血红蛋白Hb：α2β2，含血红素，1分子可结合4分子氧，氧解离曲线S形，α与O2结合促进其他亚基与O2结合，氧分压增高促进Hb→HbO2.血红蛋白运输氧，肌红蛋白储存氧。 7.蛋白质变性：空间构象破坏，二硫键、非共价键破坏，不涉及一级。溶解度↓，黏度↑，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解。一些可复性。 蛋白质水解：一级破坏。亚基解聚：四级破坏。 8.利用蛋白质的两性分离：电泳，离子交换层析。 利用蛋白质分子大小不同分离：透析，凝胶过滤。（先大后小） 9.DNA戊糖为β-D-2-脱氧核糖，RNA戊糖为β-D-核糖。 基本单位：核苷酸=核苷（核糖+碱基）+磷酸。 核糖、碱基间：糖苷键。核苷、磷酸间：酯键。核苷酸之间：3‘，5’-磷酸二酯键。 自然界游离核苷酸中磷酸最常见与戊糖C5‘形成酯键。 核酸分子在260nm紫外波段具有最大吸收峰。 10.DNA一级结构：碱基排列顺序。 二级结构：双螺旋。 三级结构：超螺旋。 11.DNA是反平行、右手螺旋双链结构，直径2.37nm，螺距3.54nm，每一螺旋有10.5个碱基对，每个碱基对相对旋转角度36°，垂直距离0.34nm.腺嘌呤A=胸腺嘧啶T，鸟嘌呤G≡胞嘧啶C. 12.DNA变性：碱基间氢键断裂。溶液黏度↓，增色效应（260nm处吸光度增加）。 Tm（融链温度）：双链解开50%时的温度，与GC含量正比。 13.mRNA：蛋白质合成的模板，二级：线形单链结构，5‘-末端有m7GpppN帽结构，3’-末端有多聚A尾结构。hnRNA（内含子+外显子）→mRNA（外显子）。链的局部可形成双链结构。 tRNA：运载氨基酸的载体，分子量最小，含稀有碱基最多。二级：三叶草样，5‘→3’：DHU环+反密码子环+TψC环+相同CCA结构。三级：倒L形。 rRNA：核糖体组成成分，二级：花状，含3‘-CCA-OH.原核生物30S小亚基→16SrRNA，50S大亚基→23S、5SrRNA；真核生物40S小亚基→18SrRNA，60S大亚基→28S、5.8S、5SrRNA. 14.酶：蛋白质。核酶：RNA. 多功能酶：由于基因融合，形成一条多肽链组成却具有多种不同催化功能的酶。 同工酶：催化相同化学反应，但分子结构、理化性质、免疫学性质均不同。 变构酶：与一些效应剂可逆性结合，通过改变酶的构象而影响酶活性。 15.结合酶（全酶）：酶蛋白+辅助因子。 酶蛋白：只能结合一种辅助因子，决定特异性，对热不稳定，可用透析或超滤方法除去。 辅助因子：可与不同酶蛋白结合