第十五章 氨基酸、多肽与蛋白质2011.pptVIP

* * * * * * * * * * * * * * * * * * * 固相合成多肽(solid-phase peptide synthesis) 麦瑞费尔德(美国) * 一、蛋白质的分类 1.根据蛋白质的形状分为： （1）纤维蛋白质 如丝蛋白、角蛋白等； （2）球状蛋白质 如蛋清蛋白、酪蛋白、血红蛋白、γ-球代表蛋白 （感冒抗体）等。 2．根据组成分： （1）单纯蛋白质——其水解最终产物是α- 氨基酸。 （2） 结合蛋白质——α- 氨基酸 + 非蛋白质（辅基） 3.根据蛋白质的功能分： （1） 活性蛋白 按生理作用不同又可分为；酶、激素、抗体、收缩蛋 白、运输蛋白等。 （2）非活性蛋白 担任生物的保护或支持作用的蛋白，但本身不具有 生物活性的物质。 Ⅲ、蛋白质 (protein) * 二 、蛋白质的结构 1．蛋白质的一级结构 由各氨基酸按一定的排列顺序结合而形成的多肽链（50个以上氨基 酸）称为蛋白质的一级结构。 2．蛋白质的二级结构 多肽链中互相靠近的氨基酸通过氢键的作用而形成的多肽在空间排 列（构象）称为蛋白质的二级结构。 3．蛋白质的三级结构 由蛋白质的二级结构在空间盘绕、折叠、卷曲而形成的更为复杂的 空间构象称为蛋白质的三级结构。 4．蛋白质的四级结构 由一条或几条多肽链构成蛋白质的最小单位称为蛋白质亚基，由几 个亚基借助各种副键的作用而构成的一定空间结构称为蛋白质的四级 结构。 * * * 蛋白质的二级结构 β-折迭 (β-pleated sheet) * α-螺旋 (α-helix) * * 三 蛋白质的性质 1．两性电离及等电点 多肽链中有游离的氨基和羧基等酸碱基团，具有两性。 在水溶液中，蛋白质分子的游离羧基和氨基发生电离。 * （1）可逆沉淀（盐析）  （2）不可逆沉淀 蛋白质与重金属盐作用，或在蛋白质溶液中加入有机溶剂（如丙 酮、乙醇等）则发生不可逆沉淀。 2．胶体性质与沉淀作用 * 3．蛋白质的变性作用 变性条件： 物理因素：干燥、加热、高压、振荡或搅拌、紫外线、X射线、超声等等。 化学因素：强酸、强碱、尿素、重金属盐、生物碱试剂（三氯乙酸、乙醇 等等）。 变性后的特点： ① 丧失生物活性 ② 溶解度降低 ③ 易被水解（对水解酶的抵抗力减弱）。 变性作用的利用：① 消毒、杀菌、点豆腐等； ② 排毒（重金属盐中毒的急救）； ③ 肿瘤的治疗（放疗杀死癌细胞）； 变性作用的防治：① 种子的贮存； ② 人体衰老（缓慢变性）； ③ 防止紫外光灼伤皮肤。 * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * 第十五章 氨基酸、多肽与蛋白质 主要内容： Ⅰ、氨基酸 Ⅱ、多肽 Ⅲ、蛋白质 * Ⅰ、氨基酸 (amino acid) 分子中含有氨基的羧酸 * 按烃基类型可分为 1．分类： 按分子中氨基和羧基的数目分为 脂肪族氨基酸 芳香族氨基酸 含杂环氨基酸 中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸 氨基与羧基的数目相等 * 天然氨基酸 氨基酸是形成蛋白质的 基本单元 组成蛋白质的天然氨基 酸主要有 20 种， 均为 L 型 α-氨基酸 侧链（side Chain） 200多种，多为脂肪族α-氨基酸。 * 天然氨基酸的结构和名称 非极性（疏水性）中性氨基酸（有8种） * 极性（不带电荷）中性氨基酸 （有7种） * 酸性氨基酸（有2种） 碱性氨基酸（有3种） * 氨基酸的构型 用D/ L体系表示——在费歇尔投影式中氨基位于横键右边的 为D型，位于左边的为L型。 例如： 除甘氨酸外，都有手性碳，都是L型。 L-乳酸 L-丙氨酸 L-苏氨酸 * 氨基酸的物理性质 多数?-氨基酸为无色晶体，易溶于水，不溶于有机溶剂。 * 水溶液中为两性离解 氨基酸在固态时主要以内盐(inner salt )形式存在 高熔点或分解点 不溶于有机溶剂 1. 两性 (两性离子，zwitter ion ； 偶极子，dipolar ion） 氨基酸的化学性质 * 氨基酸的等电点 IP (等电点，isoelectric point) ：氨基酸处于电中性时的pH值 等电点时氨基酸以两性离 子形式存在，处于电中性 状态，在电场中不移动。 等电点时氨基酸溶解度最 小，易结晶析出。 中性氨基酸：IP 7 (5 ~ 6.5) 酸性氨基酸：IP ~ 3