第五部分蛋白质的分解代谢教学课件培训资料.pptVIP

第五章蛋白质的分解代谢; 第一节 蛋白质化学;;（二）组成蛋白质的基本单位——氨基酸(amino acids) 1、氨基酸（AA）的通式 2、特点： （1）20种基本氨基酸中，除脯氨酸为亚氨基酸外，其余19种均符合通式； （2）除甘氨酸的R基为H外，其余19种α-碳原子为不对称碳原子，有L、 D型之分，但组成人体蛋白质的氨基酸均为L型； （3）不同氨基酸的侧链基团不同。;;3、氨基酸的分类（根据侧链基团的结构和性质???同） （1）非极性疏水性AA：R为疏水基团，无极性。 Ala、Val、Leu、Ile、Met、Phe、Pro、Trp 8种 （2）极性中性AA：R不带电荷，但显极性。 Gly、Ser、Thr、Tyr、 Cys、 Asn、Gln7种 （3）酸性AA：R可电离带负电荷，有极性。 Glu、Asp2种 （4）碱性AA：R可电离带正电荷，有极性。 Lys、Arg、His3种;4. 非标准氨基酸 4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸、γ-羧基谷氨酸和6-氮甲基赖氨酸 5. 非蛋白质氨基酸 β-丙氨酸、D-苯丙氨酸、同型半胱氨酸、鸟氨酸、г-氨基丁酸 ;（三）氨基酸的性质 1、两性电离性质;2、呈色反应 氨基酸可以与其它物质生成有特征颜色的化合物，利用这些性质可以定性或定量测定氨基酸，如茚三酮反应。 3、与亚硝酸反应 氨基酸能与亚硝酸反应，生成羟基酸和水，并放出氮气。 反应定量完成，通过测定生成氮气的量，可计算氨基酸的含量，此方法叫做范斯莱克（Van Slyke）氨基氮测定法。; 氨基酸在营养上可分为“必需氨基酸”和“非必需氨基酸”两类。 必需氨基酸：是指人体需要，但自己不能合成，或合成的速度不能满足机体需要必须由食物蛋白质供给的氨基酸。 非必需氨基酸：是指体内可以合成，或可由其它氨基酸转变而来，可以不必由食物供给的氨基酸。 人体的必需氨基酸有9种，即：亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、赖氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和组氨酸。有时也把半胱氨酸和酪氨酸称为半必需氨基酸。 ; （1）纸色谱法 ; ;（一）多肽的结构 1、肽键与肽 肽键(peptide bond)：由一个AA的а-氨基与另一个氨酸的 а-羧基脱水缩合生成的化学键。;肽 peptide：AA通过肽键相连形成的化合物(二肽、三肽、寡肽和多肽)。 寡肽 oligopeptide ：一般10肽以下 多肽 polypeptide： 一般10肽以上 多肽链：由许多氨基酸借肽键相互连接而成的一种结构。 氨基酸残基：多肽链中的氨基酸，由于参与肽键的形成，已非原来完整的分子，称为——。 多肽链有两端： N末端、C末端;天然存在的活性肽;谷胱甘肽;（二）蛋白质分子的一级结构 1、一级结构(primary structure)：指蛋白质多肽链中氨基酸的组成及排列顺序。;（三）蛋白质分子的空间构象 蛋白质的构象指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链的走向。 蛋白质分子的构象可分为二、三、四级结构。 维持蛋白质构象的化学键： 次级键（副键），由蛋白质分子的主链和侧链上的极性、非极性和离子基团等相互作用而形成的。 如：氢键、疏水键、离子键、范德华力、二硫键、配位键。;1、蛋白质的二级结构 蛋白质的二级结构是指在一级结构基础上，多肽链形成的空间构象。二级结构的主要形式有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等。 蛋白质的α-螺旋结构多为右手螺旋。每3.6个氨基酸螺旋转一周，螺距为0.54nm，每个氨基酸残基的高度为0.15nm。在α-螺旋中相邻螺旋间形成链内氢键，维持α-螺旋结构的稳定。 ;;β-折叠;;三、 蛋白质的性质;（一）两性性质 蛋白质两末端的氨基和羧基及侧链中某些基团在一定条件下均可解离. 蛋白质的等电点( pI):使某一蛋白质分子所带正负电荷数 相等,净电荷为零时溶液的PH值。 蛋白质的等电点沉淀、离子交换和电泳等基本原理均以蛋白质的两性解离与等电点的特性为基础。 ;（二）高分子性质，即胶体性质 蛋白质为分子量1万至100万的高分子物质,其在溶液中形成的质点直径在1-100nm胶体