蛋白质的结构和功能教学材料.ppt

生物化学与分子生物学; 绪 论;生物化学;生物化学，是研究生物体内化学分子与化学反应的科学，从分子水平探讨生命现象的本质。 分子生物学，研究核酸、蛋白质等生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控，揭示了生命本质的高度有序性和一致性。 ;生物化学发展简史;生物化学发展简史;人类基因组计划;研究内容：遗传图谱，物理图谱，序列图谱，基因图谱; 研究人员曾经预测人类约有7～10万个基因，但人类基因总数实际在2.6383万到3.9114万个之间，不超过40,000，只是线虫或果蝇基因数量的两倍，人有而鼠没有的基因只有300个。;蛋白质组学 转录组学 功能RNA组学 代谢组学 糖组学 ……;生物化学研究的主要内容;生物化学与医学;教材纲要;教材纲要;教材纲要;教材纲要;;第一章蛋白质的结构和功能Structure and Function of Protein; 蛋白质(protein)是许多氨基酸(amino acid)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。;蛋白质的生物学重要性;蛋白质的生物学重要性;第一节 蛋白质的分子组成;蛋白质的元素组成;体内主要的含氮物质是蛋白质 各种蛋白质的平均含氮量为16% 100g样品中蛋白质的含量 =每克样品中含氮克数×6.25 ×100;三聚氰胺的含氮量为66%左右。 三聚氰胺的价格只有蛋白原料的1/5。 三聚氰胺作为一种白色结晶粉末，无特殊气味，水溶性好，掺杂后不易被发现。 ;一、氨基酸;H;(一)氨基酸的分类;非极性脂肪族氨基酸; 极性中性氨基酸 ;芳香族氨基酸;酸性氨基酸; 碱性氨基酸 ;特殊氨基酸 脯氨酸(Pro)，环型结构，属于亚氨基酸 脯氨酸在蛋白质合成加工时可被羟基化修饰成羟脯氨酸;甘氨酸(Gly)无旋光性、无L-、D-型之分 ;半胱氨酸(Cys) ;修饰氨基酸：蛋白质合成后通过修饰加工生成的氨基酸。没有相应的编码。如胱氨酸、羟脯氨酸(Hyp)、羟赖氨酸(Hyl) 非生蛋白氨基酸：蛋白质中不存在的氨基酸。如瓜氨酸、鸟氨酸、同型半胱氨酸，这些氨基酸是在代谢途径中产生的。;习惯分类法： 芳香族氨基酸: Trp, Tyr, Phe 含羟基氨基酸: Tyr, Thr, Ser 含硫氨基酸: Cys, Met 支链氨基酸: Val, Leu, Ile 杂环族氨基酸: His, Trp 杂环族亚氨基酸: Pro;(二)氨基酸的理化性质;二、肽;+; ;二肽、三肽、五肽…… 寡肽(oligopeptide)、多肽(polypeptide) 氨基末端(amino terminal)，也叫N-端 羧基末端(carboxyl terminal)，也叫C-端 氨基酸残基(residue) 多肽链(polypeptide chain) 多肽链从氨基末端走向羧基末端 多肽与蛋白质的分界;N末端;(二)生物活性肽 谷胱甘肽(glutathione, GSH) ;谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽 谷氨酸的?-羧基形成肽键 -SH为活性基团 为酸性肽 是体内重要的还原剂 ;GSH的生物学功能;GSH 过氧化物酶;肽类激素：如促甲状腺素释放激素（TRH）;;第二节 蛋白质的分子结构;蛋白质的分子结构包括： 一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure);一、蛋白质的一级结构;胰岛素的一级结构;二、蛋白质的二级结构;(一)肽单元;相邻肽单元的旋转性;蛋白质二级结构的模型;蛋白质二级结构的主要形式 ?-螺旋(?-helix) ?-折叠(?-pleated sheet) ?-转角(?-turn) 无规则卷曲(random coil) 维系二级结构稳定性的主要化学键—氢键;(二)?-螺旋(?-helix);左手螺旋和右手螺旋;结构要点: 多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧。 ;每圈螺旋含3.6个氨基酸，螺距为0.54nm。 每个肽键的羰基氧和第四个肽键的氨基氢形成的氢键保持螺旋稳定。氢键与螺旋长轴基本平行。 *Pro的N上缺少H，不能形成氢键，经常出现在?-螺旋的末端，它改变多肽链的方向并终止螺旋; 脯氨酸(Pro);(三) ?-折叠(?-pleated sheet);N;(四) ?-转角和无规卷曲;N—4CH—C;;(五)模体;;DNA结合蛋白的锌指结构模体;钙结合蛋白中结合钙离子的模体;亮氨酸拉链;(六)侧链对二级结构形成的影响;三、蛋白质的三级结构