生物化学　酶上.pptxVIP

　第四章　酶第一节　概述第二节　酶的分类及命名第三节　酶的结构与作用机制第四节　酶代谢动力学第五节　酶的调节第六节　酶活力及酶工程大 纲了解：酶分子结构与功能的关系；双底物酶促反应动力学特点；理解酶的作用机制；酶的制备、应用、活力测定和酶工程。酶高效催化策略机制掌握：酶的概念、作用特点、分类与命名掌握酶促反应动力学的基本内容，米氏常数的意义；可逆性抑制的类型及酶促反应动力学参数(主要是Vmax 及Km)的变化情况。重点、难点：酶促反应动力学的基本内容 、米氏常数的意义及有关计算、可逆性抑制的类型及酶促反应动力学参数的变化　第一节　概述　酶的本质　研究历史　酶的特性一、酶的概念及本质　(一) 酶的概念：酶是生物体活细胞产生的，在细胞内外均具有特殊催化活性和特定空间构象的生物大分子，包括蛋白质及核酸，又称为生物催化剂。　酶催化的生物化学反应，称为酶促反应（Enzymatic reaction）。 在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物（substrate）。(二) 酶的化学本质：绝大多数酶是蛋白质,少数是核酸RNA，（后者称为核酶） 酶的化学本质为蛋白质的依据　经酸水解的最终产物为氨基酸；　凡能使蛋白质变性的因素也可以使酶变性；　两性电解质；　胶体性质，不能通过半透膜；　具有蛋白质所具有的颜色反应。二、研究历史1.1833年佩延（Payen）和Persoz从麦芽中抽提出一种对热敏感的物质，这种物质能将淀粉水解成可溶性糖，被称为淀粉糖化酶（diastase）2.巴斯德提出“酵素”一词，认为只有活的酵母细胞才能进行发酵。现在日本还经常使用“酵素”一词（ferment）。3.1878年德国人库恩（Kuhne）提出“Enzyme”一词，意为“在酵母中”。4.1896年德国人巴克纳（Buchner）兄弟用石英砂磨碎酵母细胞，得到了能催化发酵的无细胞滤液，证明发酵是一种化学反应，与细胞的活力无关。 5.1913年米凯利斯（Michaelis）和门顿（Menten）利用物理化学方法提出了酶促反应的动力学原理—米氏学说，使酶学可以定量研究。　6.1926年美国人J. B. Sumner从刀豆中结晶出脲酶（第一个酶结晶），并提出酶是蛋白质的观点。后来陆续得到多种酶的结晶，证明了这种观点，萨姆纳因而获得1947年诺贝尔奖。 7. 进入80年代后，核酶（ribozyme）、抗体酶、模拟酶等相继出现，酶的传统概念受到挑战。　1982年Cech等发现四膜虫26S rRNA前体具有自我剪接功能，并于1986年证明其内含子L-19 IVS具有多种催化功能。　此后陆续发现多种具有催化功能的RNA，底物也扩大到DNA、糖类、氨基酸酯。 三、酶的催化特点　（一）与普通催化剂的共同点：1.只能催化热力学上允许进行的反应，对于可逆反 应，酶只能缩短反应达到平衡的时间，但不改变平衡常数； 2.酶也是通过降低化学反应的活化能来加快反应速度；3.酶在反应中用量很少，反应前后数量、性质不变。（二）酶的特性★（与普通催化剂相比）　1.催化效率高　2.专一性强　　3.反应条件温和　4.稳定性差，易失活　5.受多种因素调节 6. 酶的催化活性与辅因子有关1.催化效率高　常用转换数（TN）或Kcat来表示催化效率：指在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的数量，或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数2.专一性强：(1)结构 专一　(2)立体异构专一 ：包含旋光异构和几何异构专一性绝对专一相对专一键专一性：指酶对所作用键的 选择性，如脂肪酶、二肽酶。基团专一性（族专一性）：指酶对所作用的键及键一侧的基团的选择性， 胰蛋白酶3.反应条件温和常温、常压，酸碱适中条件下进行4.稳定性差，易失活5.可调节性　通过酶的浓度　激素调节　反馈调节　抑制剂与激活剂　　其他　第二节　酶的命名与分类一、命名　主要有习惯命名法与系统命名法(一)习惯命名法（1961以前)　主要依据以下原则：　1.根据酶作用的底物：淀粉酶、脂肪酶　2.根据酶催化的性质及反应类型：转氨酶、脱氢酶 3.根据底物及性质(以上两个原则)：LDH(乳酸脱氢酶) 4.根据来源：胃蛋白酶、胰蛋白酶等(二)国际系统命名法（ 1961以后） 以酶所催化的整体反应为基础，规定每种酶名称就明确标明酶的底物及催化反应的性质。如果是两种底物，都必须写，中间用“:”隔开，底物类型亦得写清 谷丙转氨酶：L-丙氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶。 （三）酶的系统编号（分类）★ 根据上述酶的系统分类方法，国际酶学委员会还对每个酶做了统一编号，一个酶只有一个编号，因此不会混淆。酶的系统编号由“EC”加四个阿拉伯数字组成，每个数字之间以“.”隔开。酶的表示方法乳酸脱氢酶 EC 1. 1. 1. 27第1大类，氧化还原酶第1亚类，氧化