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大学生食品生物化学考试重点知识点.doc 17页

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食品生物化学总复习题 《食品生物化学》 文档说明:本文档为大学生《食品生物化学》课程知识重点复习提纲,几乎覆盖了老师在课堂上画的所有重点,本文档是本人在学习这门课程为了考试,花费不少的精力整理的,而且每届的同类课程考试知识点不会有太大变动,所以结合了往届学长学姐的考试重点频繁考点加以整理,希望对您有所帮助。 食品生物化学总复习题 一、名词解释 1.结构域: 生物大分子中具有特异结构和独立功能的区域,在蛋白质三级结构内的独立折叠单元 2.超二级结构:能够进行辨认的二级结构聚集体 3.Tm:核酸热变性时,紫外吸收值达最大吸收值一半时的温度 4.酶活性中心:指酶分子中能同底物结合并起催化反应的空间部位 5.中间产物学说:在酶促反应中,底物先与酶结合形成不稳定的中间物,然后再分解释放出原来的酶与产物 6.同工酶:指能催化同一种化学反应,但其酶本身的分子结构,组成有所不同的一组酶 7.糖异生作用:许多非糖物质如甘油、丙酮酸、乳酸以及某些氨基酸等在肝脏中转变成G(葡萄糖)或糖原的过程 8.P/O:呼吸过程中无机磷酸(Pi)消耗量和氧消耗量的比值称为磷氧比 9.氧化磷酸化:生物体通过生物氧化产生的能量,除一部分用于维持体温外,大部分通过磷酸化作用转移至高能磷酸化合物ATP中,这种伴随放能的氧化作用而使ADP磷酸化生成ATP的过程 10.联合脱氨基作用:转氨基作用与氧化脱氨基作用进行的一类脱除氨基的作用方式 11.变构调节:指某些小分子化合物与酶分子活性中心以外的某一位点特异结合,引起酶蛋白分子构像的变化、从而改变酶的活性。 12.启动子:启动子是RNA 聚合酶识别、结合和开始转录的一段DNA 序列 13.冈崎片段:是在DNA的后随链的不连续合成期间生成的片段 14.诱导契合学说:底物与酶活性部位结合,会引起酶发生构象变化,使两者相互契合,从而发挥催化功能。 15.DNA半不连续复制:DNA复制时,前导链上DNA的合成是连续的,后随链上是不连续的 16.密码子:指信使RNA分子中每相邻的三个核苷酸编成一组,在蛋白质合成时,代表某一种氨基酸的规律 二、应用及分析题 以葡萄糖为例简要说明D、L、+、-、α、β的含义: 最远的手性碳上的-OH和D型甘油醛一样(在右侧),规定为D-型糖,反之(在左侧)为L-型 (+)(-)指的是旋光方向,按顺时针方向转动称为右旋,用“+”表示;按逆时针方向转动称为左旋,用“-”表示) Fisher式,异头碳原子上的羟基与序数最高手性C的—OH,具有相同取向,称为α异头物,相反取向,称为β异头物。 简述天然脂肪酸的结构特点: 1)脂肪酸链碳原子数在4-36之间,最常见12?24个碳原子占多数; 2) 绝大多数天然脂肪酸的碳原子数目都是偶数,奇数的极少。 3)不饱和脂肪酸双键位置有一定规律性 什么是氨基酸的等电点?写出PI和PKa的数值关系 氨基酸的带电状况与溶液的ph值有关,改变ph值可以使氨基酸带上正电荷或负电荷,也可以使他处于正负电荷数相等即净电荷为零的兼性离子状态,此时的ph值为氨基酸的等电点 1)一氨基一羧基Aa: pI=[pK1(α-COOH)+pK2(α-NH2)] /2 2)一氨基二羧基Aa: pI=[pK1(α-COOH)+pK2(R-COOH)] /2 3)二氨基一羧基Aa:pI=[pK2(α-NH2)+pK3(R-NH2)] /2 在pH3左右,氨基酸混合液(含酸性、碱性、中性氨基酸),经强酸型离子交换树脂被洗脱液分离,指出这三类氨基酸被洗脱的先后顺序,并简要分析为什么。(P81) 洗脱的顺序:酸性氨基酸(负电荷最多)>中性氨基酸>碱性氨基酸(带正电荷最多) 氨基酸在树脂上结合的牢固程度即氨基酸与树脂的亲和力,主要与氨基酸所带的正电荷的数量有关,PH=3时氨基酸主要以阳离子形式存在,此时氨基酸与阳离子交换树脂之间的静电吸引力大小是碱性氨基酸>中性氨基酸>酸性氨基酸 α-螺旋是蛋白质中最常见最典型、含量最丰 富的二级结构元件,请分析蛋白质的二级结构α-螺旋的特征及其稳定因素。 螺距为0.54nm,每一圈含有3.6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm,螺旋的半径为0.23nm。 形成氢键(方向与中心轴近似平行),第n个个氨基酸的羰基氧与多肽链C端方向的第n+4个残基的酰胺氮形成氢键,氢键封闭环有13个原子。 左手螺旋与右手螺旋之分,天然大多数为右手螺旋 食品市场调查,欲测定某样品蛋白质含量,请你简述蛋白质含量的测定方法有哪些?p133 凯氏定氮法 ②双缩脲法 ③Folin酚法(Lowry) ④紫外法 ⑤考马斯亮蓝染色法(Bradford 法) 多聚赖氨酸(poly-Lys)在pH7时呈无规线团,在pH10时则呈现?-螺旋;而多聚的谷氨酸(poly-Glu)在pH7时也呈无

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