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抗体结构与分类
大多数哺乳动物的抗体基本结构是一个由四条多肽链(二硫键连接的二条重链和二条轻
链)组成的糖基化蛋白,分子量约 150,000Da。轻链的分子量约 25 ,000Da,由二个结构域
L L
组成,一个可变区 V 和一个恒定区 C 。轻链有κ 和λ 两种类型,人的 L 链中κ 型占
60%,λ 型占 40 %;小鼠 L 链中κ 型和λ 型分别为 95 %和 5%。一个抗体分子中的 L 链
只有一种类型。
重链分子量约 50 , 000Da,有恒定区和可变区组成。轻链和重链有很多相似氨基酸序列构成
H
的同源区。这些同源区有 110 个氨基酸,称为免疫球蛋白结构域。重链包括可变区 V 和 3~
H H H H H H
4 个恒定区, C 1, C 2, C 3, 和 C4 (依抗体类型不同)。 C 1 和 C 2 之间有一个铰链区,使
得Y 型抗体分子的两个 Fab 臂具有灵活性,以结合固定距离的两个抗原决定簇。
重链也决定抗体分子的功能活性。依据重链不同,抗体分子分为 IgG, IgA, IgM, IgE 和
IgD ,对应的重链分别为 , , μ, 和。 IgD, IgE, 和 IgG 通常以单体存在, IgA 有单体和
二聚体两种形式, IgM 以五聚体存在,由二硫键连接。 IgG 依产生物种不同又分为四个轻
微差异的亚型,称为同型。
;.
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蛋白水解酶水解 IgG 形成有特定生物特性的固定片段,有助于 IgG 结构和功能的研
究。胃蛋白酶作用于 IgG 分子,产生 F(ab) 2 片段,包括铰链区连接的两个 Fab 区。
F(ab) 2 分子是二价的,可作用于抗原。
H H
木瓜蛋白酶水解 IgG 时作用在 C 1 和 C 2 之间的铰链区,产生两个单独的 Fab 片段和一
个Fc 片段。 Fab 有抗原结合活性, Fc 则没有。 Fc 是糖基化的片段,具有很多效应功能
(如结合补体、结合巨噬细胞和单核细胞的细胞受体等),也可用于划分抗体类型。
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