《酶学基础知识》.ppt

第二章 酶学基础知识;一、酶的本质、组成、分类和命名;酶的分子组成;辅助因子;金属酶(metalloenzyme) 金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。 金属激活酶(metal-activated enzyme) 金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不甚紧密。 辅助因子也可以是小分子有机化合物 维生素或者维生素的衍生物 ;转移的基团;酶可按其所催化的反应类型进行分类 ;（二）催化分子间基团转移的酶属于转移酶类;（三）水解酶类催化加水分解化学键 ;（四）裂合酶催化移出化学基团并形成双键或相反的过程 ;（五）催化分子异构体互变的酶类属于异构酶类 ;（六）催化两分子结合成一分子并偶联有高能键的水解供能的酶类属于连接酶或合成酶类;;酶可按其所催化的反应类型予以命名 ;原则：　　1， 绝大多数依据其底物来命名。　　　　催化水解蛋白质的称为蛋白酶。　　2， 某些酶根据其所催化的反应性质来命名。　　　　水解酶催化底物分子水解。　　3， 有的结合上述两个原则来命名。　　　　琥珀酸脱氢酶是催化琥珀酸脱氢反应的酶。　　4， 有的还加上酶的来源或酶的其他特点。　　　　胃蛋白酶、胰蛋白酶 ;系统命名法： EC:1. 4. 1. 3 EC ---- enzyme commission 1. ---- 类 （氧化还原酶类） 4. ---- 亚类 1. ---- 亚-亚类 3. ---- 亚-亚类中的排序;酶的分类;（二）推荐名称简便而常用 ;(三)其它习惯归类命名法 ;按分子组成酶的分类：; (multienzyme system)： 由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。;一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，多种不同催化功能存在于一条多肽链中，这类酶称为多功能酶。 由单肽链构成的，含有若干个酶活性的结构域;2.恒态酶和调节酶 恒态酶是指构成代谢途径和物质转化体系基本组成成分的酶，其在细胞内的含量相对恒定，活性仅受基本反应动力学及组成因素的调节。 调节酶是指在代谢途径和物质转化体系中，起调节作用的关键酶，其含量与组成常因机体的机能状况而改变，活性受多方调控。;3.组成酶与诱导酶  组成酶??细胞中天然存在的酶，其合成速度恒定，与环境变化及诱导物无关。 诱导酶是天然条件下酶的合成速度较低，一旦在底物或衍生物等诱导物存在时，酶蛋白的合成速度激增，以适应环境的改变和需要。;二、酶的结构与功能;酶的活性中心;或称活性部位(active site)，指必需基团在一级结构上可能相距遥远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。;1．酶的活性中心由许多必需基团组成 ;活性中心内的必需基团;;2．酶的活性中心是酶分子中具有三维结构的很小区域 ;3．酶的活性中心对底物具有高度的特异性 ;; 酶原激活的机理;赖; 酶原激活的生理意义;定义：同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。;同工酶一级结构的差异 (1)分子量不同,氨基酸组成相差悬殊 (2)分子量相近,氨基酸组成及水解后肽谱不同,免疫性质不同 (3)分子量相近,氨基酸组成类似,水解后肽谱也较接近,免疫性质不同 同工酶与基因 (1)单基因决定的同工酶 (2)多基因决定的同工酶 (3)复等位基因决定的同工酶;H;同工酶在生物体中的分布与表达具有时空特异性:存在于同一种属的不同个体，同一个体的不同组织、同一细胞的不同亚细胞结构，以及同一组织、细胞的不同发育阶段。 ;检测组织器官同工酶的变化有重要的临床意义 ;三、酶作用的机理;、酶具有与一般催化剂相似的工作原理;活化能的降低可使反应速率呈指数上升 ;（二）酶与一般催化剂均可加速反应到达反应平衡点 ;二、酶促反应具有高效率 ;（二）酶-底物相互作用在过渡态达到最优化 ;;;2．形成酶-底物过渡态复合物过程中释放结合能 ;3．邻近效应、定向排列和表面效应有利于底物形成过渡态;在疏水环境中进行酶反应有很大的优越性，此现象称为表面效应（surface effect）。 ;（三）酶活性中心催化基团通过多种途径催化产物的生成 ; 氨基酸残基;2．共价催化: 酶可与底物形成瞬时共价键 ; 酶举例;3．亲核催化: 酶可通过亲核催化或亲电子催化加速反应 ;三、酶对底物有高度的选择性;（一）有的酶对其底物和反应类型具有极其严格的选择性 ;（二）多数酶具有相对特异性 ; 人体内有多种蛋白激酶，它们均催化底物蛋白质 丝氨