第11章-生物催化教学提纲.ppt

第11章-生物催化;本章内容;概述;;酶的发现;酶在生产和生活中应用;;;;11.2 生物催化的定义;生物催化;11.3 酶催化的基本性质;;米氏方程;11.3.2 催化机理;底物 S;Enzyme Catalysts; 诱导契合学说（Koshland，1958）： 酶活性中心的结构有一定的柔性, 当底物与 酶分子结合时, 诱导酶蛋白的构象发生有利于与 底物结合的变化, 使反应所需的催化基团和结合 基团正确地排列和定向, 转入有效的作用位置, 这 样才能使酶与底物完全吻合, 结合成中间产物。;S;11.3.3 酶催化的性能指标; 影响酶促反应速度的因素－－酶促反应动力学;(1) 酶浓度对酶反应的影响;;;当底物浓度高达一定程度;（3）pH对酶作用的影响;一些酶的最适 pH 值;pH影响酶活力的原因： 1. 环境过酸、过碱可使酶的空间结构破坏，引起酶构象的改变，酶变性失活； 2. pH改变能影响酶分子活性部位上有关基团的解离，从而影响与底物的结合或催化； 3. pH影响底物有关基团的解离。 ;（4）温度对酶作用的影响; 酶的最适温度: 在一定条件下，酶表现最大活力时的温度。;（5）激活剂对酶作用的影响;（6）抑制剂对酶作用的影响;11.3.4 酶活力的测定与酶