食品生物化学 酶的作用机理 酶第2节酶的作用机理（4影响酶促反应因素123）.pptxVIP

? ??酶;PART.04;CONTENTS;在有足够底物和其他条件不变、无任何不利因素的情况下，反应速率与酶浓度成正比。 ;底物浓度对酶促反应速度的影响是非线性的。;底物浓度对酶促反应速率的影响关系可用米氏方程来表示。;在方程式中，Vmax 为最大反应速率，Km为米氏常数，[S]为底物浓度，v为酶促反应速率。;当酶促反应速率v=最大反应速率Vmax的一半时，米氏常数Km=底物浓度[S]。因此，米氏常数Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度，它的单位是摩尔/升。;米氏常数Km可以反映酶与底物亲和力的大小。米氏常数越小，酶与底物的亲和力越大。 米氏常数也可用于判断反应级数。;当底物浓度较低时，酶促反应速率v与底物浓度[S]成正比，为一级反应。;当底物浓度继续增加时，反应速度不再与底物浓度成正比而升高，为混合级反应。;当底物浓度很高时，酶促反应速率v逐渐趋近极限值最大反应速率Vmax，为零级反应。;米氏常数Km是酶的特征性常数：在一定条件下，某种酶的米氏常数m值是恒定的，因而可以通过测定不同酶（特别是一组同工酶）的米氏常数值，来判断是否为不同的酶。;米氏常数Km可用来判断酶的最适底物：当酶有几种不同的底物存在时，通过测定酶在不同底物存在时的米氏常数值，米氏常数值最小者，即为该酶的最适底物。;米氏常数Km可用来确定酶活性测定时所需的底物浓度： 当底物浓度[S]=10Km时，ν= 91%Vmax，此时即为最合适的测定酶活性所需的底物浓度。;最大反应速率Vmax可用于计算酶的转换数：当酶的总浓度和最大速度已知时，可计算出酶的转换数，即单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。;观察pH对酶促反应速度的影响，通常为一“钟形”曲线，即pH过高或过低均可导致酶催化活性的下降。 ;pH稳定性：在一定的pH范围内酶是稳定的。最适pH：酶催化活性最高时溶液的pH值就称为酶的最适pH。;酶的最适pH只在一定条件下才有意义－－酶的最适pH不是固定的常数,其数值受酶的纯度、底物种类和浓度、缓冲液种类和浓度等影响;;本节课到此结束，谢谢大家