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生物化学名词解释  7,肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽 键共价连接形成的聚合物。 ,蛋白质一级结构(primary structure)：指 蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序o 物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子 的层析技术。 20,同源蛋白质(homologous protein)：来 自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，例 如血红蛋白。 第二章 1,构形(configuration):有机分子中各个原子 特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键 的断裂和重新形成是不会改变的。构形的改变往 往使分子的光学活性发生变化0 2,构象(confonnation):指一个分子中，不改 变共价键结构，仅单键周围的原子放置所产生的 空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要 求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变 分子的光学活性。 生物化学名词解释 第一章 1,氨基酸(ami no acid ):是含有一个碱性氨基 和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在a 碳上。 2，必需氨基酸(esse ntial ami no acid ):扌旨人 (或其它脊椎动物)(赖氨酸，苏氨酸等)自己 不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。 3，非必需氨基酸 (non esse ntial amino acid ): 指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合 成 不需要从食物中获得的氨基酸。 4，等电点(pl,isoelectric point ):使分子处 于兼性分子状态，在电场中不迁移(分子的静电 荷为零)的pH值。 5，茚三酮反应(ninhydrin reaction ):在加热 条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与 脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。 6，肽键(peptide bo nd ): 一个氨基酸的羧基 与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成 的酰氨键。 4，蛋白质二级结构（protein 在蛋白质分子中 的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见 的有二级结构有 a螺旋和&折叠。二级结构是通 过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维 持的。 7 , a螺旋（a-heliv ）:蛋白质中常见的二级结构， 肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都 是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每 个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方 向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。 在古典的右手a-螺旋结构中，螺距为0.54nm , 每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺 旋的长轴上升0.15nm. 8,伕折叠（3-sheet ）:蛋白质中常见的二级结 构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通 过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一 个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂 直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（由 N 到C方向）或者是反平行排列（肽链反向排列）。 9，什转角（3-turn ）:也是多肽链中常见的二级 结构，是连接蛋白质分子中的一级结构(a螺旋和 3-折叠)，使肽链走向改变的一种非重复多肽区， 一般含有2?16个氨基酸残基。含有5个以上的 氨基酸残基的转角又常称为环(loop )。常见的 转角含有4个氨基酸残基有两种类型：转角 I的 特点是：第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基 的酰氨氮之间形成氢键；转角U的第三个残基往 往是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都是 脯氨酸。 20 ,蛋白质变性(denaturation ):生物大分子 的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现 象。蛋白质在受到光照，热，有机溶济以及一些 变性济的作用时，次级键受到破坏，导致天然构 象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。 22，复性(renaturation ):在一定的条件下， 变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然 构象的现象。 第三章 1，酶(enzyme ):生物催化剂，除少数 RNA 外几乎都是蛋白质。酶不改变反应的平衡，只是 通过降低活化能加快反应的速度。 2,脱脯基酶蛋白(apoenzyme):酶中除去催化活 性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的 蛋白质部分。 3，全酶(holoenzyme ):具有催化活性的酶， 包括所有必需的亚基，辅基和其它辅助因子。 4，酶活力单位(U,active unit ):酶活力单位的 量度。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单 位是指在特定条件(25oC，其它为最适条件) 下，在1min内能转化1 pmol底物的酶量，或是 转化底物中1 pmol的有关基团的酶量。 5，比活(specific activity ):每分钟每毫克酶 蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。比活是 酶纯度的测量。 ,活化能(activation energ