蛋白质化学4高级结构.pptxVIP

一级结构：氨基酸序列及二硫键位置 二级结构：α螺旋，β折叠 超二级结构 Module 结构域（domain） 三级结构：所有原子空间位置 四级结构：蛋白质多聚体;超二级结构（Supersecondary structure）;超二级结构类型 形成αα超二级结构的作用力 形成βαβ超二级结构的作用力 β-sheet 的拓扑学规律;超二级结构的类型;αα： α螺旋的侧链位置的20度错位 βαβ：伸展肽链的12.5度自然扭曲;蛋白质中的几种超二级结构 ;??超二级结构;??超螺旋;细胞色素C的??结构 ;肌球蛋白（Myosin）;Meromyosin:酶解肌球蛋白;Ribbon representation of myosin S1 fragment. The heavy chain is in grey, the two light chians in two shades of blue.;???超二级结构;β折叠在蛋白质中的不同形式;???在蛋白质中(Rossmann折叠);理论上四条β折叠有12种组合， 但是…… ;Greek key 的由来;? - sheet 模式之一;?- sheet模式之一;? - sheet 模式之二 ;? - sheet 模式之三;细胞核抗原的???结构 ;纤溶酶原的??结构 ;? 锌指结构 (螺旋-折叠-折叠模序)? ;结构域 (Domain);免疫球蛋白中的结构域;蛋白质的三级结构 (Tertiary?structure);蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折叠形成具有一定规律的三维空间结构，称为蛋白质的三级结构。主要研究方法是X-光衍射和核磁共振法。现也有认为蛋白质的三级结构是指蛋白质分子主链折叠盘曲形成构象的基础上，分子中的各个侧链所形成一定的构象。侧链构象主要是形成微区(或称结构域domain)。对球状蛋白质来说，形成疏水区和亲水区。亲水区多在蛋白质分子表面，由很多亲水侧链组成。疏水区多在分子内部，由疏水侧链集中构成，疏水区常形成一些“洞穴”或“口袋”，某些辅基就镶嵌其中，成为活性部位。 ;维持蛋白质三级结构的作用力;X-射线衍射，通过对材料进行X-射线衍射，分析其衍射图谱，分析材料的成分等。 ;X-射线 (X-ray);X射线衍射原理;产生原因;X-射线的衍射;1895: W. C. Roentgen discovered X rays. 1912: Max von Laue discovered X-ray diffraction by crystals. 1913: W. L. Bragg reported the crystal structure of NaCl, providing the first experimental evidence for the absence of salt molecules. 1928: Kathleen Lonsdale reported the structure of benzene as having six equal sized bonds instead of alternating double and single bonds. 1935: J. M. Robertson et al. solved the structures of phthalocyanines（苯二甲素颜料）, the first case of a complex organic molecule solved independently by crystallography. 1948: Bijvoet et al. solved strychnine(士的宁，左旋肉碱酒石酸盐）, perhaps the first case in which crystallography decided between alternatives proposed by organic chemists. 1950: Bijvoet et al. established the absolute configurations of dextro and laevo compounds with NaRb tartrate. 1949-57: Dorothy Crowfoot Hodgkin et al.