生物化学课件蛋白质的结构与功能.pptx

蛋白质的分子组成The Molecular Component of Protein;? 蛋白质的元素组成;蛋白质的含氮量平均为16％。 ;一、氨基酸 ——蛋白质的基本组成单位;H;非极性疏水性氨基酸 极性中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸;非极性疏水性氨基酸;2. 极性中性氨基酸;3. 酸性氨基酸;　;　;修饰氨基酸： 　　蛋白质合成后通过修饰加工生成的氨基酸。没有相应的编码。如：胱氨酸、羟脯氨酸（Hyp）、羟赖氨酸（Hyl）。 非生蛋白氨基酸： 　　蛋白质中不存在的氨基酸。如：瓜氨酸、鸟氨酸、同型半胱氨酸，是代谢途径中产生的。 ;（二）氨基酸的理化性质;二、肽;多肽链(polypeptide chain) 二肽，三肽…… 寡肽(oligopeptide)，多肽(polypeptide) 氨基酸残基(residue) 氨基末端（amino terminal）和羧基末端（carboxyl terminal） 主链和侧链;多肽链; ;（二） 几种生物活性肽;谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽 谷氨酸的?-羧基形成肽键 －SH为活性基团 为酸性肽 是体内重要的还原剂;GSH过氧化物酶;肽类激素：如促甲状腺素释放激素（TRH）;三、蛋白质的分类 ;蛋 白 质 的 分 子 结 构The Molecular Structure of Protein;蛋白质的分子结构包括： 一级结构 (primary structure) 二级结构 (secondary structure) 三级结构 (tertiary structure) 四级结构 (quaternary structure);定义： 蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。;一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。;二、蛋白质的二级结构;（一）肽单元 (peptide unit) ;; 蛋白质二级结构的主要形式;（二） ?-螺旋;（三）?-折叠;（四）?-转角和无规卷曲;?-转角：;;螺旋－环－螺旋 ;（六）影响二级结构形成的因素;三、蛋白质的三级结构; 肌红蛋白 (Mb) ;纤连蛋白分子的结构域 ;结构域;分子伴侣 (chaperon);亚基之间的结合力主要是氢键和离子键。;血红蛋白（Hb）的四级结构;蛋白质结构与功能的关系 The Relation of Structure and Function of Protein;（一）一级结构是空间构象的基础 ; 天然状态，有催化活性;（二）一级结构与功能的关系; 这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为“分子病”。;（一）肌红蛋白与血红蛋白的结构 ;Hb与Mb一样能可逆地与O2???合， Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数（称百分饱和度）随O2浓度变化而改变。;肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)的氧解离曲线;* 协同效应(cooperativity) ;变构效应(allosteric effect);（三）蛋白质构象改变与疾病 ;蛋白质构象病的机理：有些蛋白质错误折叠后相互聚集，常形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病，表现为蛋白质淀粉样纤维沉淀的病理改变。;疯牛病 疯牛病是由朊病毒蛋白(prion protein, PrP)引起的一组人和动物神经退行性病变。 正常的PrP富含α-螺旋，称为PrPc。PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为β-折叠的PrPsc，从而致病。;第四节;（一）蛋白质的两性电离 ;蛋白质的等电点( isoelectric point, pI) 　　当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。;（二）蛋白质的胶体性质 ;;（三）蛋白质的变性、沉淀和凝固 ; 造成变性的因素： 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等 。 ; 应用举例 临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。 ;若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。; 天然状态，有催化活性;* 蛋白质沉淀 　　在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。 变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。 ;（四）蛋白质的紫外吸收;（五）蛋白质的呈色反应;二、蛋白质的分离和纯化;（二）丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀 ;*免疫沉淀法： 　　　将某一纯化蛋白质免疫动物可获得抗该蛋白的特异抗体。利用特异抗体识别相应的抗原蛋白，并形成抗原抗体