2021版《生物化学》重点讲解及习题（含答案详解）.pdf

第一章蛋白质 、知识要点 (一)氨基酸的结构 蛋白质是重要的牛物大分子，其组成单位是氮其酸。组成蛋白质的氮其酸有 20 种，均为α 氮某酸。每个氮某酸的α 碳上连接一个竣茶，一个氮茶，一个氢原子和 一个侧链R 某团。 20 种氨某F庭结构的差别就在于它们的 R 某团结构的不同。根据 20 种氨某酸侧链R 某团的极性，可将其分为四大类:非极性R 王在氨王在酸 (8 种); 不带电荷的极性 R 慕氨其限c7种); 带负电荷的 R 慕氨其限 (2 种);带正电荷的 R 某氨王在内宝山种)。 (二)氨慕峻的性质 氨其f使是两性电解质。由于氨其内空含有限性的竣其和l 碱性的氨幕，所以既是酸又是碱，是两性电解质。有些氨慕峻的侧链i圣含有可由平同的某团，其带电状况取决于dι: 们的 pK 值。由于不同氨某阪所带的可解禹王在团不同，所以等电点不同。|徐 11 氨股外， 其它都有不对称础~原于，所以具有 D 型和IL 型 2 种构型，具有旋光性，天然 蛋白质中存在的氨慕院都是 L-型的。盼氨胶、苯丙氨酸和l 色氨峻具有紫外|吸 收特性，在 280nm 处有最大l 吸收伯，大多数蛋臼质都具有这些氨主辛酸，所以蛋白质在 280nm 处也有特征|吸 收，这是紫外|吸收法定量测定蛋臼质的某础。氨某同室的α 竣慕和1 0 氨某具有化学反应性，约外，许多氨主在内室的侧链j圣含有?圣王在、氨慕、竣慕~:可解离 其团，也具有化学反应性。较重要的化学反应有: (1) rfn 三四同反应，除脯氮院外，所有的口 氨某般都能与内三四同发+颜色反应， +成蓝紫色化合物，脯氮院与内三阴+成黄色化合物。 (2) Sanger 反间， α NH2 与 2 ， 4 二硝基氟苯作用产生相 应的 DNB 氨慕峻。 (3) Edman 反间， αNH2 与苯异硫氨酸陆作用产生相同的氨基酸的苯氨基硫甲眈衍生物 (PI1氨基酸)0 Sanger 反肉和 Edmen 反向均口l 用于蛋白质多肤链 N 端氮 慕峻的测定。氨慕股通过肤键相TT.连接而成的化合物称为肤，由 2 个氨王在股组成的肤称为二月点，由 3 个氨主辛酸组成的R;!: 称为三月1)( ，少于 10 个氨主辛酸月1称为寡肤， 由 1 0 个以上氨其限组成的肤称为多肤。 ( 三)蛋白质的结构 蛋白质是具有特定构象的大分子，为研究方便，将蛋白质结构分为四个结构水平，包括一级结构、二级结构、 三级结构和| 四级结构。 一般将二级结构、 三级结构和四 级结构称为二维构象或高级结构。 一级结构指蛋白质多肤链中氨基酸的排列顺序。 ßÀ键是蛋白质中氨基酸之间的主要连接方式，目[J由一个氨基酸的α 氨基和另一个氨基酸的G 之间脱去一分子水相互 连按。 RÀ键具有部分双键的性质，所以整个肤单位是一个刚性的平面结构。在多月1链的含 有ìjj守岗氨慕的一端称为肤链的氨其端民QN 端， 而约一端含有一个游肉竣慕的一端称为肤链的竣其端民Qc 端。 蛋白质的二级结构是指多肤链自架盘统折叠所形成的有规律性的结构。最慕本的二级结构类型有α 螺旋结构和自 折叠结构，此外还有自转角和自由国转。右手α 螺旋结构是在纤维蛋白和球蛋白中发现的最d吊见的 级结构，每罔螺旋含有 3.6 个氨基酸残基，蝶gp 为 0.54nm，螺旋中的每个肤键均参与氢键的形成以维持螺旋的稳 定。 F 折叠结构也是一种前见的二级结构，在此结构中， 多肤链以较伸展的山折形式存在， 肤链(或肤段)的排列口l 以有平行和反平行两种方式。氨基酸之间的轴 心ßp为 O. 35nm，相邻肤链之间借助氢键彼此连成片层结构。 结构域是介于二级结构和二级结构之间的一种结构层次，是指蛋白质币基结构中明显分开的紧密球状结构区域。 超二级结构是指蛋白质分子中的多肤链在二维折叠中形成有规则的二级结构聚集体。 蛋白质的三级结构是整个多肤链的三维构象，它是在一级结构的某础上， 多H太f连i丑;一步折叠卷向形成复杂的球状分 f 结构。具有三级结构的蛋白质一般部是球蛋白， 这类蛋白质的多肤链在三维空间中沿多个方向进行盘统折叠， 形成十分紧密的近似球形的结构，分子内部的空间只能容纳少数水分子， JL乎所有的极性 R 某都分布 在分于外表面，形成亲水的分子外壳， 而非极性的某团则被埋在分于内部，不与水接触。蛋白质分子中侧链 R 慕团的相1T作用对稳定球状蛋臼质的三级结构起着重 要作用。 蛋白质的四级结构指数条具有独守的三级结构的多月1链通过非共价键相1T 连接而成的聚合休结构。在具有四级结构的蛋臼质中，每一条具有三级结构的皑链