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1,氨基酸(amino acid):是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有
机化合物,氨基一般连在 α-碳上。是组成蛋白质的基本单位。
2、肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基
缩合,除去一分子水形成的酰氨键。
3、蛋白质一级结构(primary structure):指蛋白质中共价连接的
氨基酸残基的排列顺序。从N-端到 C-端的氨基酸排列顺序。
4、蛋白质二级结构:在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有
规则的排列。常见的有二级结构有 α-螺旋和 β-折叠。二级结构是
通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。
5,蛋白质三级结构 (protein tertiary structure): 蛋白质分子
处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上
进一步盘绕,折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水
相互作用,氢键,范德华力和盐键维持的。
6,蛋白质四级结构 (protein quaternary structure):多亚基蛋白
质的三维结构。实际上是具有三级结构多肽(亚基)以适当方式聚合
所呈现的三维结构。
7、等电点 (pI,isoelectric point):使分子处于兼性分子状态,在
电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH 值。
8、分子伴侣(chaperon):在蛋白质合成时,其空间构像的正确形成,
除一级结构外为决定因素外,还需要一类特殊的蛋白质参与,它可以
促进蛋白质分子折叠成正确的空间机构,这中蛋白质叫做分子伴侣
9、结构域(domain):在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构
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域通常都是几个超二级结构单元的组合。
10、酶(enzyme):生物催化剂,除少数 RNA 外几乎都是蛋白质。酶
不改变反应的平衡,只是通过降低活化能加快反应的速度。
11、蛋白质变性 (denaturation):生物大分子的天然构象遭到破坏
导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照,热,有机溶济以及
一些变性济的作用时,次级键受到破坏,导致天然构象的破坏,使蛋
白质的生物活性丧失。
12、全酶 (holoenzyme):具有催化活性的酶,包括所有必需的亚基,
辅基和其它辅助因子。
13、米氏方程(Michaelis-Mentent equation):表示一个酶促反应
的 起 始 速 度 ( υ) 与 底 物 浓 度 ([s]) 关 系 的 速 度 方 程 :
υ=υmax[s]/(Km+[s])
14、米氏常数(Michaelis constant):对于一个给定的反应,异至
酶促反应的起始速度( υ0)达到最大反应速度( υmax)一半时的底
物浓度。
15、同功酶(isoenzyme isozyme):催化的化学反应相同,酶蛋白的
分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。
16、维生素 (vitamin):是一类动物本身不能合成,但对动物生长和
健康又是必需的有机物,所以必需从食物中获得。许多辅酶都是由维
生素衍生的。
17、辅酶(conzyme):某些酶在发挥催化作用时所需的一类辅助因子,
其成分中往往含有维生素。辅酶与酶结合松散,可以通过透析除去
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18、辅基(prosthetic group):是与酶蛋白质共价结合的金属离子
或一类有机化合物,用透析法不能除去。辅基在整个酶促反应过程中
始终与酶的特定部位结合。
19、必需脂肪酸(occential fatty acid):维持哺乳动物正常生长
所必需的,而动物又不能合成的脂肪酸,亚油酸,亚麻酸。
20、氧化磷酸化 (oxidative phosphorylation):电子从一个底物传
递给分子氧的氧化与酶催化的由ADP和Pi 生成ATP与磷酸化相
偶联的过程。
21、P/O 比(P/O ratio):在氧化磷酸化中,每 1/2O2 被还原成 ADP
的摩尔数。电子从NADH 传递给 O2 时,P/O=3,而电子从 FADH2 传
递给 O2 时,P/O=2。
22、酮体 (acetone body):在肝脏中由乙酰CoA 合成的燃料分子(β
羟基丁酸,乙酰乙酸和丙酮)。在饥饿期间酮体是包括脑在内的许多
组织的燃料,酮体过多会导致中毒。
23、卵磷脂(lecithin):即磷脂酰胆碱(PC),是磷脂酰与胆碱形成
的复合物。
24、脑磷脂(cephalin):即磷脂酰乙醇胺(PE),是磷脂酰与乙醇胺
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