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蛋白质的三维结构1;蛋白质的三维结构; 三维结构： ; 二、蛋白质的二级结构与纤维状蛋白;（二）蛋白质的构象 一个蛋白质的多肽链在生物体正常的温度和pH条件下，只有一种或很少几种构象。这种天然构象保证了它的生物学活性，并且相当稳定。这一事实说明了天然蛋白质共价主链上的单键不能自由旋转。;一、研究蛋白质构象的方法;;作用力 破坏因子 氢键： α-螺旋，β-折叠 尿素，盐酸胍 疏水作用： 形成球蛋白的核心 去垢剂，有机溶剂 Van der Waals力：稳定紧密堆积的集团和原子 盐键：稳定α-螺旋，三、四级结构 酸、碱 *二硫键（共价键）：稳定三、四级结构 还原剂 配位键：与金属离子的结合 螯合剂 EDTA;稳定蛋白质三维结构的一些非共价键;二硫键;三、多肽主链折叠的空间限制;酰胺平面与α-碳原子的二面角（ φ和ψ ）; ?-碳原子的二面角（ ?和? ） ;（二）可允许的?或? 值：拉氏构象图;第15页/共72页;蛋白质中非键合原子之间的最小接触距离(A); 四、蛋白质的二级结构：多肽链折叠的规则方式;（一）?-螺旋; 1、多肽链中的各个肽平面围绕同一中心轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为0.54nm,含3.6个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离为0.15nm; 2、肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，第一个氨基酸残基的酰胺基团的-C=O基与第五个氨基酸残基酰胺基团的-NH基形成氢键。 3、天然蛋白质的?-螺旋绝大多数为右手螺旋。 遇到Pro或HO-Pro螺旋终止 ;第20页/共72页;第21页/共72页;关于?-螺旋的几点说明;?-螺旋;1、?-折叠是由伸展的肽链间或同一肽链的不同肽段间按层排列，通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿状折叠，氢键与链的长轴接近垂直 2、在?-折叠中，?-碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的R基团处于折叠的棱角上并与棱角垂直，并交替从折叠片平面上下二侧伸出。;第25页/共72页; 反平行β折叠; 平行β折叠; 这类结构主要存在于球状蛋白分子中，使肽链具有弯曲，回折，以便生成结实的球状结构。 ?－转角处常出现两种氨基酸：Gly,Pro; 泛指那些不能被归入明确的二级结构如折叠片或螺旋的多肽区段，没有一定规律的松散肽链结构，然而它们是有序的、稳定的二级结构，经常构成酶活性部位和其它蛋白质特异的功能部位。;;;;;;;;;?—角蛋白是毛发的主要蛋白;角蛋白分子中的二硫键;卷发(烫发)的生物化学基础;第41页/共72页;（一）超二级结构由若干相邻的二级结构元件组合在一起，彼此相互作用，形成的有规则的二级结构组合。1、 αα :由两股平行或反平行的右手螺旋段相互缠绕而成的左手卷曲螺旋或称超螺旋。2、βαβ：由两段平行-折叠股和一段作为连接的螺旋组成。3、ββ：由若干反平行折叠片组合而成。  β曲折 希腊钥匙拓扑结构;起二级结构示意图;βαβ在蛋白质中(Rossmann折叠);结构域：指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的球状实体，称为结构域。 结构域有时也指功能域。一般说，功能域是蛋白质分子中能独立存在的功能单位。功能域可以是一个结构域，也可以是两个或两个以上的结构域。 ;结构域与多肽链之间的关系 同一蛋白中结构域之间的关系;结构域(domain)在空间上相对独立; 纤维蛋白 球状蛋白：自然界中远远多于纤维蛋 白，绝大多数功能蛋白（如酶，抗体 等）都是球状蛋白。 三级结构定义：指由二级结构元件（?螺旋，?折叠，?转角，无规卷曲等）构成的总三维结构。包括一级结构中相距远的肽段之间的几何关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系。 简言之，是指蛋白质多肽链所有原子在空间上的排列。 ;;;;;（二）球状蛋白质三维结构的特征： （1）含有多种二级结构元件 （2）具有明显的折叠层次 二级结构?超二级结构?结构域?三级结构 （3）是紧密的球状或椭球状实体 （4）疏水侧链埋在分子内部，亲水侧链暴露于分子表面（疏水作用是安排二级结构单元形成三级结构的主要作用力） （5）球状蛋白分子表面有一空穴，是行使功能的活性部位;八、膜蛋白的结构（了解）;膜周边蛋白和膜内在蛋白（跨膜蛋白);红细胞上血型糖蛋白的跨膜;亚基缔合和四级结构;;四级缔合在结构和功能上的优越性;天然蛋白质分子受到某些物理因素如热、紫外线照射、高压和表面张力等或化学因素如