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第一章绪论 一、生物化学的观点 生物化学是从分子水平研究生物体中各样化学变化规律的科学。因今生物化学又称为生命的化学（简称：生化），是研究生命分子基础的学科。生物化学是一门医学基础理论课。 二、生物化学的主要内容 1．研究生物体的物质组织、构造、特性及功能。  蛋白质、核酸 2．研究物质代谢、能量代谢、代谢调节。研究糖、脂、蛋白质、核酸等物质代谢、代 谢调节等规律，是本课程的主要内容。 3．遗传信息的贮存、传达和表达，研究遗传信息的贮存、传达及表达、基因工程等， 是今世生命科学发展的主流，是现代生化研究的重点。 三、生物化学的发展史 四、生物化学与健康的关系 生化是医学的基础，并在医、药、卫生各学科中都有宽泛的应用。 本课程不单是基础医学如生理学、药理学、微生物学、免疫学及组织学等的必要基础课，而且也是医学查验、护理等各医学专业的必修课程。 五、学好生物化学的几点建议 1．加强复习有关的基础学科课程，前、后期课程有机联合，举一反三、娴熟应用。 ．认真阅读、理解本课程的“绪论”，认识本课程重要性，激倡始学习生物化学的兴趣和求知欲望。 3．每次学习时，首先必须认识教学纲领的详细要求，预读教材，带着问题进入学习。 ．学习后实时做好复习，整理好笔记。 ．学生应充分利用所提供的有关网站，从因特网上查找学习资料，提高课外学习和 主动学习的能力。 6．实验实训课是达成本课程的重要环节。亲自着手，认真、认真达成每步操作过程， 察看各步反响的现象，详尽、科学、实事求是地记录并剖析实验结果，独立达成实验报告。 第一章蛋白质的化学 一、蛋白质的分子组成 （一）蛋白质的元素组成 蛋白质分子主要元素组成：C、H、O、N、S。 特点元素：N元素（含量比较恒定约为16%） 故所测样品中若含1克N，即可折算成6.25克蛋白质。（实例应用） （二）组成蛋白质的基本单位——氨基酸（AA） （一）编码氨基酸的观点和种类：蛋白质合成时受遗传密码控制的氨基酸，共有20种 （二）氨基酸的构造通式：L-α-氨基酸（甘氨酸除外） （三）氨基酸根据R基团所含的基团，可分为酸性氨基酸（羧基）、碱性氨基酸（氨基及其 衍生基团）和极性的中性氨基酸（羟基、巯基和酚羟基）。 二、蛋白质的构造与功能 （一）蛋白质的基本构造 1．肽键和肽 1）肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的共价键称肽键，肽键是蛋白质分子中氨基酸之间相互连结的主键。 2）肽：氨基酸经过肽键而成的化合物称肽。 精选文库 （3）生物活性肽 2．蛋白质的一级构造 观点：蛋白质肽链中氨基酸残基的排列次序，是蛋白质分子的基本构造。 意义：是空间构造及其功能的基础。 实例剖析：胰岛素、分子病等 （二）蛋白质的空间构造 蛋白质在一级构造的基础上进一步折叠、盘曲而成的三维构造，又称构象。 维系空间构造的化学键：氢键、盐键、疏水键和二硫键等 空间构造可分下列层次： 1．蛋白质的二级构造α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。 2．蛋白质的三级构造特点是多肽链中疏水的氨基酸一般集中在分子内部。有些蛋白质 仅有一条三级构造的多肽链，其表面可形成活性中心，拥有活性。 3．蛋白质的四级构造亚基的观点、数目、种类 三、蛋白质的理化性质和分类 （一）、蛋白质的理化性质 1．两性电离与等电点蛋白质是两性离子，其分子所带电荷受环境pH的影响。 蛋白质的等电点：蛋白质分子呈电中性时的溶液pH值称蛋白质的等电点（pI）。 1）蛋白质在pH小于其等电点的溶液中呈阳离子， 2）蛋白质在pH大于其等电点的溶液中呈阴离子， 3）蛋白质在pH和其等电点相同的溶液中不带电，此时溶解度最低，易于积淀析出。 临床应用：电泳技术 电泳：带电颗粒在电场中朝与其所带电荷相反的方向泳动，称电泳（electrophoresis）。 电泳技术是当前分别、提纯、判定蛋白质最常用的方法之一。 2．蛋白质的亲水胶体性质 临床应用：盐析（saltprecipitaion）、有机溶剂积淀法 3．蛋白质的积淀 1）盐析法2）有机溶剂积淀法3）生物碱试剂法4）重金属积淀法 4．蛋白质的变性：蛋白质在理化因素作用下，使蛋白质分子的空间构造损坏，理化性质及生物学活性丧失的过程。 惹起蛋白质变形的因素：（举例：物理因素、化学因素和生物因素） 变性的本质：非共价键断裂，使蛋白质分子从严实有规则的空间构造变成松散紊乱的结 构状态。 蛋白质变性的实际应用举例：应用变性的实例、防备变性的实例 5．紫外吸收性质及呈色反响在280nm拥有紫外吸收的特点 临床应用：用280nm吸收值测定对蛋白质进行定性和定量。 （二）蛋白质的分类 1．按分子形状分类球状蛋白质、纤维状蛋白质 2．按组成分类纯真蛋白质、联合蛋白质 第二章核酸的化学 核酸的分类、散布与生物学功能 分类分 --2 精选文库 布